Una polimerasa puede ser dependiente o independiente de la plantilla. La poli-A-polimerasa es un ejemplo de polimerasa independiente de plantilla. También se sabe que la desoxinucleotidil transferasa terminal tiene actividades independientes y dependientes de la plantilla.
Las polimerasas generalmente se dividen en dos superfamilias, el pliegue "derecho" ( InterPro : IPR043502 ) y el pliegue "doble psi beta " (a menudo simplemente "doble barril"). El primero se observa en casi todas las ADN polimerasas y en casi todas las polimerasas virales de una sola subunidad; están marcados por un dominio "palma" conservado. [2] Este último se observa en todas las ARN polimerasas de subunidades múltiples, en cRdRP y en las ADN polimerasas de la "familia D" que se encuentran en arqueas. [3] [4] La familia "X" representada por la ADN polimerasa beta tiene sólo una vaga forma de "palma" y, a veces, se considera una superfamilia diferente ( InterPro : IPR043519 ). [5]
Las primasas generalmente no entran en ninguna de las dos categorías. Las primasas bacterianas suelen tener el dominio Toprim, y están relacionadas con las topoisomerasas y la helicasa mitocondrial . [6] Las primasas arqueas y eucariotas forman una familia AEP no relacionada, posiblemente relacionada con la palma polimerasa. Sin embargo, ambas familias se asocian al mismo conjunto de helicasas. [7]
Estructura de la derecha del bacteriófago RB69, un DdRP de la familia B.
^ Loc'h J, Rosario S, Delarue M (septiembre de 2016). "Base estructural para una nueva actividad modelada por la desoxinucleotidil transferasa terminal: implicaciones para la recombinación de V (D) J". Estructura . 24 (9): 1452–63. doi : 10.1016/j.str.2016.06.014 . PMID 27499438.
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