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Moesina

La moesina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen MSN . [5] [6]

La moesina (proteína de punta de extensión organizadora de membrana) es un miembro de la familia de proteínas ERM que incluye ezrina y radixina . Las proteínas ERM parecen funcionar como enlaces cruzados entre las membranas plasmáticas y los citoesqueletos basados ​​en actina . [7]

La moesina se localiza en los filopodios y otras protuberancias membranosas que son importantes para el reconocimiento y la señalización entre células y para el movimiento celular. [7]

La moesina tiene un dominio FERM en el terminal N.

Interacciones

Se ha demostrado que Moesin interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000147065 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000031207 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Lankes WT, Furthmayr H (octubre de 1991). "Moesina: un miembro de la familia de proteínas de la proteína 4.1-talina-ezrina". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 88 (19): 8297–301. Bibcode :1991PNAS...88.8297L. doi : 10.1073/pnas.88.19.8297 . PMC 52495 . PMID  1924289. 
  6. ^ Amieva MR, Furthmayr H (septiembre de 1995). "Localización subcelular de moesina en filopodios dinámicos, fibras de retracción y otras estructuras implicadas en la exploración del sustrato, la unión y los contactos célula-célula". Exp. Cell Res . 219 (1): 180–96. doi : 10.1006/excr.1995.1218 . PMID  7628534.
  7. ^ ab "Entrez Gene: MSN moesin".
  8. ^ Serrador JM, Nieto M, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Calvo J, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Lozano F, González-Amaro R, Sánchez-Mateos P, Sánchez-Madrid F (Jun 1998). "CD43 interactúa con moesina y ezrina y regula su redistribución a los urópodos de los linfocitos T en los contactos célula-célula". Blood . 91 (12): 4632–44. doi :10.1182/blood.V91.12.4632. PMID  9616160.
  9. ^ Yonemura S, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S (febrero de 1998). "Las proteínas ezrina/radixin/moesina (ERM) se unen a un grupo de aminoácidos con carga positiva en el dominio citoplasmático yuxtamembrana de CD44, CD43 e ICAM-2". J. Cell Biol . 140 (4): 885–95. doi :10.1083/jcb.140.4.885. PMC 2141743. PMID  9472040 . 
  10. ^ Serrador JM, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Calvo J, Lozano F, Sánchez-Madrid F (Sep 1997). "La moesina interactúa con la región citoplasmática de la molécula de adhesión intercelular-3 y se redistribuye al urópodo de los linfocitos T durante la polarización celular". J. Cell Biol . 138 (6): 1409–23. doi :10.1083/jcb.138.6.1409. PMC 2132557 . PMID  9298994. 
  11. ^ Serrador JM, Vicente-Manzanares M, Calvo J, Barreiro O, Montoya MC, Schwartz-Albiez R, Furthmayr H, Lozano F, Sánchez-Madrid F (marzo de 2002). "Un nuevo motivo rico en serina en la molécula de adhesión intercelular 3 es fundamental para su orientación subcelular dirigida por ezrin/radixina/moesina". J. Biol. química . 277 (12): 10400–9. doi : 10.1074/jbc.M110694200 . PMID  11784723.
  12. ^ ab Wientjes FB, Reeves EP, Soskic V, Furthmayr H, Segal AW (noviembre de 2001). "Los componentes de la NADPH oxidasa p47(phox) y p40(phox) se unen a la moesina a través de su dominio PX". Biochem. Biophys. Res. Commun . 289 (2): 382–8. doi :10.1006/bbrc.2001.5982. PMID  11716484.
  13. ^ Barreiro O, Yanez-Mo M, Serrador JM, Montoya MC, Vicente-Manzanares M, Tejedor R, Furthmayr H, Sanchez-Madrid F (Jun 2002). "Interacción dinámica de VCAM-1 e ICAM-1 con moesina y ezrina en una nueva estructura de acoplamiento endotelial para leucocitos adherentes". J. Cell Biol . 157 (7): 1233–45. doi :10.1083/jcb.200112126. PMC 2173557 . PMID  12082081. 
  14. ^ Gajate C, Mollinedo F (marzo de 2005). "La concentración de ligando y receptor de muerte mediada por el citoesqueleto en las balsas lipídicas forma grupos promotores de apoptosis en la quimioterapia contra el cáncer". J. Biol. Chem . 280 (12): 11641–7. doi : 10.1074/jbc.M411781200 . PMID  15659383.
  15. ^ Gary R, ​​Bretscher A (agosto de 1995). "La autoasociación de ezrina implica la unión de un dominio N-terminal a un dominio C-terminal normalmente enmascarado que incluye el sitio de unión de F-actina". Mol. Biol. Cell . 6 (8): 1061–75. doi :10.1091/mbc.6.8.1061. PMC 301263 . PMID  7579708. 
  16. ^ Gary R, ​​Bretscher A (noviembre de 1993). "Asociaciones heterotípicas y homotípicas entre ezrina y moesina, dos proteínas putativas de enlace entre la membrana y el citoesqueleto". Proc. Natl. Sci. USA . 90 (22): 10846–50. Bibcode :1993PNAS...9010846G. doi : 10.1073/pnas.90.22.10846 . PMC 47875 . PMID  8248180. 

Lectura adicional

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .