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Histidina amoniaco liasa

La histidina amoniaco-liasa ( EC 4.3.1.3, histidasa , histidinasa ) es una enzima que en los humanos está codificada por el gen HAL . [5] [6] Convierte la histidina en amoniaco y ácido urocánico . Su nombre sistemático es L -histidina amoniaco-liasa (formadora de urocanato) .

Función

La histidina amoniaco-liasa es una enzima citosólica que cataliza la primera reacción en el catabolismo de la histidina, la desaminación no oxidativa de la L -histidina a ácido trans -urocánico. [5] La reacción es catalizada por 3,5-dihidro-5-metildieno-4H-imidazol-4-ona (MIO), un cofactor electrofílico que se forma autocatalíticamente por ciclización de la cadena principal proteica de la enzima. [7]

Propuesta de formación autocatalítica del cofactor MIO en otra enzima, la fenilalanina amoniaco-liasa , a partir del tripéptido Ala-Ser-Gly mediante dos pasos de eliminación de agua.

Patología

Las mutaciones en el gen de la histidasa se asocian con histidinemia y aciduria urocánica .

Véase también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000084110 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000020017 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ ab "Gen Entrez: histidina amoniaco-liasa".
  6. ^ Suchi M, Sano H, Mizuno H, Wada Y (septiembre de 1995). "Clonación molecular y caracterización estructural del gen de la histidasa humana (HAL)". Genómica . 29 (1): 98–104. doi :10.1006/geno.1995.1219. PMID  8530107.
  7. ^ Schwede TF, Rétey J, Schulz GE (27 de abril de 1999). "Estructura cristalina de la histidina amoniaco-liasa que revela una nueva modificación polipeptídica como electrófilo catalítico". Bioquímica . 38 (17): 5355–5361. doi :10.1021/bi982929q. PMID  10220322.

Lectura adicional

Enlaces externos

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .