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glucogenina

La glucogenina es una enzima implicada en la conversión de glucosa en glucógeno . Actúa como cebador , polimerizando las primeras moléculas de glucosa, después de lo cual otras enzimas toman el control. Es un homodímero de subunidades de 37 kDa y está clasificado como glicosiltransferasa .

Cataliza las reacciones químicas :

UDP-alfa-D-glucosa + glucogenina ⇌ UDP + alfa-D-glucosilglucogenina
UDP-alfa-D-glucosa + una glucosil-glucogenina ⇌ (1,4-alfa-D-glucosil)n-glucosilglucogenina + UDP + H+

Así, los dos sustratos de esta enzima son la UDP-alfa-D-glucosa y la glucogenina , mientras que sus dos productos son la UDP y la alfa-D-glucosilglucogenina. [2] [3]

Nomenclatura

Esta enzima pertenece a la familia de las glicosiltransferasas , concretamente a las hexosiltransferasas. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es UDP-alfa-D-glucosa: glucogenina alfa-D-glucosiltransferasa . Otros nombres de uso común incluyen:

También se puede notar que el nombre de la glucogenina alude a su función, con el prefijo glico refiriéndose a un carbohidrato y el sufijo genina derivado del latín génesis que significa novela, fuente o comienzo. Esto insinúa el papel de la glucógeno para simplemente iniciar la síntesis de glucógeno antes de que la glucógeno sintasa tome el control.

Descubrimiento

La glucogenina fue descubierta en 1984 por el Dr. William J. Whelan , miembro de la Royal Society de Londres y ex profesor de Bioquímica en la Universidad de Miami . [4]

Función

La principal enzima implicada en la polimerización del glucógeno , la glucógeno sintasa en el hígado y en la síntesis de glucógeno muscular es iniciada por la UDP-glucosa, que sólo puede añadirse a una cadena existente de al menos 3 residuos de glucosa . La glucogenina actúa como cebador , al que se pueden añadir más monómeros de glucosa. Lo logra catalizando la adición de glucosa a sí mismo ( autocatálisis ) uniendo primero la glucosa de la UDP-glucosa al grupo hidroxilo de Tyr-194. Se pueden agregar siete glucosas más, cada una derivada de la UDP-glucosa, mediante la actividad glucosiltransferasa de la glucogenina. Una vez que se han agregado suficientes residuos, la glucógeno sintasa se encarga de extender la cadena. La glucogenina permanece unida covalentemente al extremo reductor de la molécula de glucógeno .

Se acumula evidencia de que una proteína cebadora puede ser una propiedad fundamental de la síntesis de polisacáridos en general; Los detalles moleculares de la biogénesis del glucógeno en los mamíferos pueden servir como modelo útil para otros sistemas.

Estructura

Vista transversal bidimensional del glucógeno . Una proteína central de la glucogenina está rodeada por ramas de unidades de glucosa . Todo el complejo globular puede contener aproximadamente 30.000 unidades de glucosa. [5]

isoenzimas

En los seres humanos, existen dos isoformas de glucogenina: la glucogenina-1, codificada por GYG1 y expresada en el músculo; y glucogenina-2, codificada por GYG2, y expresada en el hígado y el músculo cardíaco, pero no en el músculo esquelético. Se han encontrado pacientes con GYG1 defectuoso, lo que resulta en células musculares con incapacidad para almacenar glucógeno y la consiguiente debilidad y enfermedad cardíaca. [6]

Referencias

  1. ^ AP : 1LL3 ​; Gibbons BJ, Roach PJ, Hurley TD (mayo de 2002). "Estructura cristalina del iniciador autocatalítico de la biosíntesis de glucógeno, glucogenina". J. Mol. Biol . 319 (2): 463–77. doi :10.1016/S0022-2836(02)00305-4. PMID  12051921.
  2. ^ Barengo R, Krisman CR (mayo de 1978). "Inicio de la biosíntesis de glucógeno en Escherichia coli. Estudios de las propiedades de las enzimas implicadas". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Temas generales . 540 (2): 190–6. doi :10.1016/0304-4165(78)90131-9. PMID  418819.
  3. ^ Butler NA, Lee EY , Whelan WJ (mayo de 1977). "Un componente de glucógeno unido a proteínas del hígado de rata". Investigación de carbohidratos . 55 : 73–82. doi :10.1016/s0008-6215(00)84444-4. PMID  861979.
  4. ^ Whelan WJ (septiembre de 1998). "Orgullo y prejuicio: el descubrimiento del cebador para la síntesis de glucógeno". Ciencia de las proteínas . 7 (9): 2038–41. doi :10.1002/pro.5560070921. PMC 2144155 . PMID  9761486. 
  5. ^ Katch, Víctor L.; McArdle, William D.; Katch, Frank I. (2007). Fisiología del ejercicio: energía, nutrición y rendimiento humano . Filadelfia: Lippincott Williams y Wilkins. pag. 12.ISBN​ 978-0-7817-4990-9.
  6. ^ Moslemi AR, Lindberg C, Nilsson J, Tajsharghi H, Andersson B, Oldfors A (abril de 2010). "Deficiencia de glucogenina-1 y cebado inactivado de la síntesis de glucógeno". N. inglés. J. Med . 362 (13): 1203–10. doi : 10.1056/NEJMoa0900661 . PMID  20357282.

Otras lecturas

enlaces externos

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