La enzima fosforribosilaminoimidazol carboxilasa , o AIR carboxilasa ( EC 4.1.1.21), participa en la biosíntesis de nucleótidos y, en particular, en la biosíntesis de purinas . Cataliza la conversión de 5'-fosforribosil-5-aminoimidazol ("AIR") en 5'-fosforribosil-4-carboxi-5-aminoimidazol ("CAIR"), como se describe en la reacción:
La fosforribosilaminoimidazol carboxilasa es una proteína de fusión en plantas y hongos , pero consta de dos proteínas que no interactúan en bacterias, PurK y PurE.
La estructura cristalina de PurE indica una estructura cuaternaria única que confirma la naturaleza octamérica de la enzima. [1]
En la bacteria Escherichia coli, la reacción se cataliza en dos pasos llevados a cabo por dos enzimas distintas, PurK y PurE.
PurK, N 5-carboxiaminoimidazol ribonucleótido sintetasa , cataliza la conversión de 5-aminoimidazol ribonucleótido ("AIR"), ATP y bicarbonato en N 5-carboxiaminoimidazol ribonucleótido ("N5-CAIR"), ADP y fosfato .
PurE, la mutasa del ribonucleótido N 5-carboxiaminoimidazol , convierte N5-CAIR en CAIR, el sexto paso de la biosíntesis de purina de novo . En presencia de altas concentraciones de bicarbonato, se ha informado que PurE puede convertir AIR en CAIR directamente y sin ATP. Algunos miembros de esta familia contienen dos copias de este dominio. [2]
