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Polifenol oxidasa

La polifenol oxidasa ( PPO ; también polifenol oxidasa i, cloroplástica ), una enzima implicada en el pardeamiento de la fruta , es un tetrámero que contiene cuatro átomos de cobre por molécula. [1]

El PPO puede aceptar monofenoles y/u o -difenoles como sustratos. [2] La enzima funciona catalizando la o - hidroxilación de moléculas de monofenol en las que el anillo de benceno contiene un único sustituyente hidroxilo a o -difenoles ( moléculas de fenol que contienen dos sustituyentes hidroxilo en las posiciones 1, 2, sin carbono entre ellas). [3] También puede catalizar aún más la oxidación de o -difenoles para producir o -quinonas . [4] La PPO cataliza la rápida polimerización de o -quinonas para producir pigmentos negros, marrones o rojos ( polifenoles ) que provocan el oscurecimiento de la fruta .

El aminoácido tirosina contiene un único anillo fenólico que puede oxidarse por la acción de las PPO para formar o -quinona. Por lo tanto, las PPO también pueden denominarse tirosinasas . [5]

Los alimentos comunes que producen la enzima incluyen hongos ( Agaricus bisporus ), [6] [7] manzanas ( Malus domestica ), [8] [9] aguacates ( Persea americana ) y lechuga ( Lactuca sativa ). [10]

Estructura y función

La PPO figura como morfeína , una proteína que puede formar dos o más homooligómeros diferentes (formas de morfeína), pero debe separarse y cambiar de forma para convertirse entre formas. Existe como monómero , trímero, tetrámero , octámero o dodecámero , [11] [12] creando múltiples funciones . [13]

En las plantas, la PPO es una enzima plastídica cuya síntesis y función no están claras. En los cloroplastos funcionales, puede estar involucrado en la química del oxígeno como mediación de la fotofosforilación pseudocíclica . [14]

La nomenclatura enzimática diferencia entre enzimas monofenol oxidasa ( tirosinasas ) y enzimas o -difenol:oxígeno oxidorreductasa ( catecol oxidasas ). La preferencia de sustrato de las tirosinasas y catecol oxidasas está controlada por los aminoácidos alrededor de los dos iones de cobre en el sitio activo . [15]

Distribución y aplicaciones

Una mezcla de enzimas monofenol oxidasa y catecol oxidasa está presente en casi todos los tejidos vegetales y también se puede encontrar en bacterias, animales y hongos. En los insectos, las polifenoloxidasas cuticulares están presentes [16] y sus productos son responsables de la tolerancia a la desecación .

El producto de reacción de la uva (ácido 2-S glutatiónil caftárico) es un compuesto de oxidación producido por la acción del PPO sobre el ácido caftárico y que se encuentra en el vino. Esta producción compuesta es responsable del menor nivel de pardeamiento en determinados vinos blancos.

Las plantas utilizan la polifenol oxidasa como parte de un conjunto de defensas químicas contra los parásitos . [17]

Inhibidores

Hay dos tipos de inhibidores de la PPO, los que compiten con el oxígeno en el sitio de cobre de la enzima y los que compiten con los fenólicos. La tentoxina también se ha utilizado en investigaciones recientes para eliminar la actividad de la PPO en plántulas de plantas superiores. [18] La tropolona es un inhibidor de la polifenol oxidasa de la uva . [19] Otro inhibidor de esta enzima es el metabisulfito de potasio . [20] La actividad de la PPO de la raíz del plátano es fuertemente inhibida por el ditiotreitol y el metabisulfito de sodio , [21] al igual que la PPO del fruto del plátano por compuestos similares que contienen azufre , incluidos el ditionito de sodio y la cisteína , además del ácido ascórbico (vitamina C). [22]

Ensayos

Se desarrollaron varios ensayos para monitorear la actividad de las polifenol oxidasas y evaluar la potencia de inhibición de los inhibidores de polifenol oxidasas. En particular, se aplican ampliamente ensayos basados ​​en espectrofotometría ultravioleta/visible (UV/Vis) . [23] El ensayo de espectrofotometría UV/Vis más común implica el seguimiento de la formación de o -quinonas , que son productos de reacciones catalizadas por polifenol oxidasa, o el consumo del sustrato. [24] También se utilizó un método espectrofotométrico alternativo que implica el acoplamiento de o -quinonas con reactivos nucleofílicos como el clorhidrato de 3-metil-2-benzotiazolinonahidrazona (MBTH). [25] También se utilizaron otras técnicas, como ensayos de tinción de actividad con el uso de electroforesis en gel de poliacrilamida , [26] ensayos radiactivos basados ​​en tritio , [27] ensayos de consumo de oxígeno, [28] y ensayos basados ​​en resonancia magnética nuclear (RMN). reportado y utilizado. [29]

Pardeamiento enzimático

La polifenol oxidasa es una enzima que se encuentra en todos los reinos vegetal y animal, [30] incluida la mayoría de las frutas y verduras. [31] El PPO tiene importancia para la industria alimentaria porque cataliza el pardeamiento enzimático cuando el tejido se daña por hematomas, compresión o hendiduras, lo que hace que el producto sea menos comercializable y provoca pérdidas económicas. [30] [31] [32] El pardeamiento enzimático debido a la PPO también puede provocar la pérdida del contenido nutricional de las frutas y verduras, lo que reduce aún más su valor. [10] [30] [31]

Debido a que los sustratos de estas reacciones de la PPO se encuentran en las vacuolas de las células vegetales dañadas principalmente por una recolección inadecuada , la PPO inicia la cadena de reacciones de pardeamiento. [32] [33] La exposición al oxígeno cuando se corta en rodajas o se hace puré también provoca un oscurecimiento enzimático por PPO en frutas y verduras. [31] Los ejemplos en los que la reacción de pardeamiento catalizada por PPO puede ser deseable incluyen aguacates, ciruelas pasas, uvas pasas, té negro y granos de café verdes. [10] [31]

en mango

En los mangos, el pardeamiento enzimático catalizado por PPO es causado principalmente por la quemadura de la savia, lo que provoca el pardeamiento de la piel. [ cita necesaria ] La PPO de tipo catecol oxidasa se encuentra en los cloroplastos de las células de la piel del mango y sus sustratos fenólicos en las vacuolas. Por lo tanto, la quema de savia es el evento iniciador de la PPO en la piel del mango, ya que descompone los compartimentos celulares. [33] La PPO se encuentra en la piel, la savia y la pulpa del mango, y sus mayores niveles de actividad se encuentran en la piel. [31]

en aguacate

La PPO en los aguacates provoca un rápido oscurecimiento al exponerse al oxígeno, [10] un proceso de varios pasos que involucra reacciones de oxidación tanto de monofenoles como de polifenoles, lo que da como resultado que los productos de o-quinona se conviertan posteriormente de manera irreversible en pigmentos poliméricos marrones ( melaninas ). [34]

en manzana

Presente en los cloroplastos y las mitocondrias de todas las partes de una manzana, [31] la PPO es la principal enzima responsable del pardeamiento enzimático de las manzanas. [35] Debido al aumento en la demanda de los consumidores de frutas y verduras preparadas previamente, una solución para el pardeamiento enzimático ha sido un área objetivo de investigación y desarrollo de nuevos productos. [36] Como ejemplo, las manzanas precortadas son un producto de consumo atractivo, pero cortarlas induce la actividad de la PPO, lo que provoca que las superficies cortadas se doren y reduzca su calidad estética. [36] El oscurecimiento también ocurre en los jugos y purés de manzana cuando se manipulan o procesan mal. [37]

Las manzanas árticas , un ejemplo de fruta genéticamente modificada diseñada para reducir la actividad de la PPO, son un conjunto de manzanas de marca registrada que contienen un rasgo que no se oscurece derivado del silenciamiento genético para suprimir la expresión de PPO, inhibiendo así el oscurecimiento de la fruta. [38]

en albaricoque

El albaricoque como fruta climatérica sufre una rápida maduración poscosecha . La forma latente de PPO puede activarse espontáneamente durante las primeras semanas de almacenamiento, generando la enzima activa con un peso molecular de 38 kDa. [39] Las combinaciones de ácido ascórbico y proteasa constituyen un método práctico anti-oscurecimiento prometedor, ya que los purés de albaricoque tratados conservan su color . [40]

en patata

La PPO , que se encuentra en altas concentraciones en la cáscara del tubérculo de la papa y entre 1 y 2 mm del tejido de la corteza externa , se utiliza en la papa como defensa contra la depredación de insectos, lo que provoca un pardeamiento enzimático debido al daño tisular. [ cita necesaria ] El daño en el tejido de la piel del tubérculo de papa provoca una alteración de la compartimentación celular, lo que provoca un color marrón. Los pigmentos marrones o negros se producen a partir de la reacción de productos de quinona PPO con grupos de aminoácidos en el tubérculo. [32] En las patatas, los genes PPO no sólo se expresan en los tubérculos de la patata, sino también en hojas, pecíolos , flores y raíces. [32]

En nuez

En el nogal ( Juglans regia ) se han identificado dos genes diferentes ( jr PPO1 y jr PPO2) que codifican polifenol oxidasas. Las dos isoenzimas prefieren sustratos diferentes , ya que la jr PPO1 muestra una mayor actividad hacia los monofenoles , mientras que la jr PPO2 es más activa hacia los difenoles . [41] [42]

En álamo negro

Una catecol oxidasa monomérica de Populus nigra convierte el ácido cafeico en quinona y melanina en las células lesionadas . [43] [44]

Enzimas relacionadas

La profenoloxidasa es una forma modificada de la respuesta del complemento que se encuentra en algunos invertebrados, incluidos insectos , cangrejos y gusanos . [45]

La hemocianina es homóloga a las fenol oxidasas (por ejemplo, tirosinasa ), ya que ambas enzimas comparten la coordinación del sitio activo del tipo cobre. La hemocianina también exhibe actividad PPO, pero con una cinética más lenta debido a un mayor volumen estérico en el sitio activo. La desnaturalización parcial en realidad mejora la actividad de la PPO de la hemocianina al proporcionar un mayor acceso al sitio activo. [46]

La aureusidina sintasa es homóloga a la polifenol oxidasa vegetal, pero contiene ciertas modificaciones significativas.

La aurona sintasa [47] cataliza la formación de auronas. La aurona sintasa purificada de Coreopsis grandiflora muestra una actividad tirosinasa débil contra la isoliquiritigenina , pero la enzima no reacciona con los sustratos clásicos de tirosinasa L- tirosina y tiramina y, por lo tanto, debe clasificarse como catecol oxidasa . [48]

Ver también

Referencias

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