stringtranslate.com

morfeína

Las proteínas que funcionan como morfeínas se ilustran mediante una analogía con los dados, en la que un dado puede transformarse en dos formas diferentes, cúbica y tetraédrica. Los conjuntos ilustrados aplican la regla de que la cara del dado con un punto debe hacer contacto con la cara del dado con cuatro puntos. Para satisfacer la regla para cada dado en un conjunto, los dados cúbicos solo pueden formar un tetrámero y los dados tetraédricos solo pueden unirse para formar un pentámero. Esto es análogo a dos conformaciones diferentes (formas de morfeína) de una subunidad proteica, cada una de las cuales dicta el ensamblaje de un oligómero diferente. Todos los dados de un conjunto deben tener la misma forma antes del montaje. Así, por ejemplo, el tetrámero debe separarse y los dados que lo componen deben cambiar de forma a una pirámide antes de que puedan participar en el ensamblaje en un pentámero.

Las morfeínas son proteínas que pueden formar dos o más homooligómeros diferentes ( formas de morfeína), pero deben separarse y cambiar de forma para convertirse entre formas. La forma alternativa puede volver a ensamblarse en un oligómero diferente. La forma de la subunidad dicta qué oligómero se forma. [1] [2] Cada oligómero tiene un número finito de subunidades ( estequiometría ). Las morfeínas pueden interconvertirse entre formas en condiciones fisiológicas y pueden existir como un equilibrio de diferentes oligómeros. Estos oligómeros son fisiológicamente relevantes y no son proteínas mal plegadas; esto distingue a las morfeínas de los priones y del amiloide . Los diferentes oligómeros tienen distintas funcionalidades. La interconversión de formas de morfeína puede ser una base estructural para la regulación alostérica , una idea señalada hace muchos años, [3] [4] y luego revivida. [1] [2] [5] [6] Una mutación que cambia el equilibrio normal de las formas de morfeína puede servir como base para una enfermedad conformacional. [7] Las características de las morfeínas pueden aprovecharse para el descubrimiento de fármacos . [1] [5] [8] La imagen del dado (Fig. 1) representa un equilibrio de morfeína que contiene dos formas monoméricas diferentes que dictan el ensamblaje de un tetrámero o un pentámero. La única proteína que está establecida para funcionar como morfeína es la porfobilinógeno sintasa, [2] [9] [10] aunque hay sugerencias en toda la literatura de que otras proteínas pueden funcionar como morfeínas (para obtener más información, consulte la "Tabla de morfeínas putativas" a continuación ).

Implicaciones para el descubrimiento de fármacos

Las diferencias conformacionales entre subunidades de diferentes oligómeros y las diferencias funcionales relacionadas de una morfeína proporcionan un punto de partida para el descubrimiento de fármacos. La función de la proteína depende de la forma oligomérica; por lo tanto, la función de la proteína puede regularse cambiando el equilibrio de las formas. Un compuesto de molécula pequeña puede cambiar el equilibrio bloqueando o favoreciendo la formación de uno de los oligómeros. El equilibrio se puede cambiar utilizando una molécula pequeña que tenga una afinidad de unión preferencial por sólo una de las formas alternativas de morfeína. Se ha documentado un inhibidor de la porfobilinógeno sintasa con este mecanismo de acción. [5]


Implicaciones para la regulación alostérica

El modelo de regulación alostérica de la morfeína tiene similitudes y diferencias con otros modelos. [1] [6] [11] El modelo concertado (el modelo Monod, Wyman y Changeux (MWC)) de regulación alostérica requiere que todas las subunidades estén en la misma conformación o estado dentro de un oligómero como el modelo de morfeína. [12] [13] Sin embargo, ni este modelo ni el modelo secuencial (modelo de Koshland, Nemethy y Filmer) tienen en cuenta que la proteína puede disociarse para interconvertir entre oligómeros. [12] [13] [14] [15] Sin embargo, poco después de que se describieran estas teorías, dos grupos de trabajadores [3] [4] propusieron lo que ahora se llama el modelo de morfeína y demostraron que explicaba el comportamiento regulador del glutamato. deshidrogenasa . [16] Kurganov y Friedrich discutieron ampliamente modelos de este tipo en sus libros. [17] [18]

Implicaciones para la enseñanza sobre las relaciones estructura-función de las proteínas.

Generalmente se enseña [ cita necesaria ] que una secuencia de aminoácidos determinada tendrá solo una estructura cuaternaria (nativa) fisiológicamente relevante ; Las morfeínas desafían este concepto. El modelo de morfeína no requiere cambios importantes en el pliegue proteico básico. [1] Las diferencias conformacionales que acompañan a la conversión entre oligómeros pueden ser similares a los movimientos proteicos necesarios para el funcionamiento de algunas proteínas. [19] El modelo de morfeína destaca la importancia de la flexibilidad conformacional para la funcionalidad de las proteínas y ofrece una posible explicación para las proteínas que muestran una cinética no Michaelis-Menten , histéresis y/o actividad específica dependiente de la concentración de proteínas . [11]

Implicaciones para comprender la base estructural de la enfermedad

El término "enfermedad conformacional" generalmente abarca mutaciones que dan como resultado proteínas mal plegadas que se agregan, como la enfermedad de Alzheimer y las enfermedades de Creutzfeldt-Jakob. [20] Sin embargo, a la luz del descubrimiento de las morfeínas, esta definición podría ampliarse para incluir mutaciones que cambian el equilibrio de formas oligoméricas alternativas de una proteína. Un ejemplo de dicha enfermedad conformacional es la porfiria ALAD , que resulta de una mutación de la porfobilinógeno sintasa que provoca un cambio en su equilibrio de morfeína. [7]

Tabla de proteínas cuyo comportamiento publicado es consistente con el de una morfeína

[6]

Referencias

  1. ^ abcde Jaffe, Eileen K. (2005). "Morfeínas: un nuevo paradigma estructural para la regulación alostérica". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 30 (9): 490–7. doi :10.1016/j.tibs.2005.07.003. PMID  16023348.
  2. ^ abc Breinig, Sabine; Kervinen, Jukka; Stith, Linda; Wasson, Andrew S; Fairman, Robert; Wlodawer, Alejandro; Zdanov, Alejandro; Jaffe, Eileen K (2003). "Control de la biosíntesis de tetrapirrol mediante formas cuaternarias alternativas de porfobilinógeno sintasa". Biología estructural de la naturaleza . 10 (9): 757–63. doi :10.1038/nsb963. PMID  12897770. S2CID  24188785.
  3. ^ ab Frieden, C (1967). "Tratamiento de datos cinéticos enzimáticos. II. El caso multisitio: comparación de modelos alostéricos y un posible nuevo mecanismo". J. Biol. química . 242 (18): 4045–4052. doi : 10.1016/S0021-9258(18)95776-5 . PMID  6061697.
  4. ^ ab Nichol, LW; Jackson, WJH; Winzor, DJ (1967). "Un estudio teórico de la unión de moléculas pequeñas a un sistema proteico polimerizante: un modelo de efectos alostéricos". Bioquímica . 6 (8): 2449–2456. doi :10.1021/bi00860a022. PMID  6049469.
  5. ^ abc Lawrence, Sarah H.; Ramírez, Úrsula D.; Tang, Lei; Fazliyez, Farit; Kundrat, Lenka; Markham, George D.; Jaffe, Eileen K. (2008). "El cambio de forma conduce al descubrimiento de fármacos alostéricos de molécula pequeña". Química y Biología . 15 (6): 586–96. doi :10.1016/j.chembiol.2008.04.012. PMC 2703447 . PMID  18559269. 
  6. ^ abc Selwood, Trevor; Jaffe, Eileen K. (2012). "Homooligómeros de disociación dinámica y control de la función proteica". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 519 (2): 131–43. doi :10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769 . PMID  22182754. 
  7. ^ ab Jaffe, Eileen K.; Stith, Linda (2007). "ALAD Porfiria es una enfermedad conformacional". La Revista Estadounidense de Genética Humana . 80 (2): 329–37. doi :10.1086/511444. PMC 1785348 . PMID  17236137. 
  8. ^ Jaffe, Eileen K. (2010). "Morfeínas: una nueva vía para el descubrimiento de fármacos alostéricos". Revista abierta de actas de conferencias . 1 : 1–6. doi : 10.2174/2210289201001010001 (inactivo 2024-03-28). PMC 3107518 . PMID  21643557. {{cite journal}}: Mantenimiento CS1: DOI inactivo a partir de marzo de 2024 ( enlace )
  9. ^ Tang, L.; Stith, L; Jaffe, EK (2005). "Interconversión inducida por sustrato de isoformas de estructura cuaternaria de proteínas". Revista de Química Biológica . 280 (16): 15786–93. doi : 10.1074/jbc.M500218200 . PMID  15710608.
  10. ^ Jaffe, Eileen K.; Lawrence, Sarah H. (2012). "Alosterio y oligomerización dinámica de la porfobilinógeno sintasa". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 519 (2): 144–53. doi :10.1016/j.abb.2011.10.010. PMC 3291741 . PMID  22037356. 
  11. ^ ab Lawrence, Sarah H.; Jaffe, Eileen K. (2008). "Ampliando los conceptos sobre las relaciones estructura-función de proteínas y cinética enzimática: enseñanza mediante morfeínas". Educación en Bioquímica y Biología Molecular . 36 (4): 274–283. doi :10.1002/bmb.20211. PMC 2575429 . PMID  19578473. 
  12. ^ ab Monod, Jacques; Changeux, Jean-Pierre; Jacob, François (1963). "Proteínas alostéricas y sistemas de control celular". Revista de biología molecular . 6 (4): 306–29. doi :10.1016/S0022-2836(63)80091-1. PMID  13936070.
  13. ^ ab Monod, Jacques; Wyman, Jeffries; Changeux, Jean-Pierre (1965). "Sobre la naturaleza de las transiciones alostéricas: un modelo plausible". Revista de biología molecular . 12 : 88-118. doi :10.1016/S0022-2836(65)80285-6. PMID  14343300.
  14. ^ Koshland, DE (1970). "7 La base molecular de la regulación enzimática". Las enzimas Volumen 1 . vol. 1. págs. 341–396. doi :10.1016/S1874-6047(08)60170-5. ISBN 978-0-12-122701-2.
  15. ^ Koshland, DE; Nemethy, G.; Filmador, D. (1966). "Comparación de datos de unión experimentales y modelos teóricos en proteínas que contienen subunidades". Bioquímica . 5 (1): 365–85. doi :10.1021/bi00865a047. PMID  5938952.
  16. ^ Frieden, C; Colman, RF (1967). "La concentración de glutamato deshidrogenasa como determinante en el efecto de los nucleótidos de purina sobre la actividad enzimática". J. Biol. química . 242 : 1705-1715. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96059-X .
  17. ^ Kurganov, BI (1982). Enzimas alostéricas: comportamiento cinético . Chichester: Wiley-Interscience. págs. 151-248. ISBN 978-0471101956.
  18. ^ Friedrich, P (1984). Organización enzimática supramolecular: estructura cuaternaria y más . Oxford: Prensa de Pérgamo. págs. 66–71. ISBN 0-08-026376-3.
  19. ^ Gerstein, Marcos; Ecoles, Nathaniel (2004). "Explorando el rango de flexibilidad de las proteínas, desde una perspectiva de proteómica estructural". Opinión actual en biología química . 8 (1): 14–9. doi :10.1016/j.cbpa.2003.12.006. PMID  15036151.
  20. ^ Carrell, Robin W; Lomas, David A (1997). "Enfermedad conformacional". La lanceta . 350 (9071): 134–8. doi :10.1016/S0140-6736(97)02073-4. PMID  9228977. S2CID  39124185.
  21. ^ ab Boone, AN; Brownsey, RW; Elliott, JE; Kulpa, JE; Lee, WM (2006). "Regulación de la acetil-CoA carboxilasa". Transacciones de la sociedad bioquímica . 34 (2): 223–7. doi :10.1042/BST20060223. PMID  16545081.
  22. ^ Shen, Yang; Volrath, Sandra L.; Weatherly, Stephanie C.; Elich, Tedd D.; Tong, Liang (2004). "Un mecanismo para la potente inhibición de la acetil-coenzima a carboxilasa eucariota por sorafen A, un producto natural policétido macrocíclico". Célula molecular . 16 (6): 881–91. doi : 10.1016/j.molcel.2004.11.034 . PMID  15610732.
  23. ^ abc Weissmann, Bernard; Wang, Ching-Te (1971). "Asociación-disociación y cinética anormal de la .alfa.-acetilgalactosaminidasa bovina". Bioquímica . 10 (6): 1067–72. doi :10.1021/bi00782a021. PMID  5550813.
  24. ^ abc Weissmann, Bernard; Hinrichsen, Dorotea F. (1969). "α-acetilgalactosaminidasa de mamíferos. Aparición, purificación parcial y acción sobre los enlaces en mucinas submaxilares". Bioquímica . 8 (5): 2034–43. doi :10.1021/bi00833a038. PMID  5785223.
  25. ^ De Zoysa Ariyananda, Lushanti; Colman, Roberta F. (2008). "Evaluación de tipos de interacciones en la asociación de subunidades en Bacillus subtilis adenilosuccinato liasa". Bioquímica . 47 (9): 2923–34. doi :10.1021/bi701400c. PMID  18237141.
  26. ^ abc Palenchar, Jennifer Brosius; Colman, Roberta F. (2003). "Caracterización de una adenilosuccinato liasa mutante de Bacillus subtilis equivalente a una enzima mutante encontrada en la deficiencia de adenilosuccinato liasa humana: la asparagina 276 desempeña un papel estructural importante". Bioquímica . 42 (7): 1831–41. doi :10.1021/bi020640+. PMID  12590570.
  27. ^ Hohn, Thomas M.; Plattner, Ronald D. (1989). "Purificación y caracterización de la sesquiterpeno ciclasa aristoloqueno sintasa de Penicillium roqueforti". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 272 (1): 137–43. doi :10.1016/0003-9861(89)90204-X. PMID  2544140.
  28. ^ Caruthers, JM; Kang, yo; Rynkiewicz, MJ; caña, DE; Christianson, DW (2000). "Determinación de la estructura cristalina de la aristoloqueno sintasa del moho del queso azul, Penicillium roqueforti". Revista de Química Biológica . 275 (33): 25533–9. doi : 10.1074/jbc.M000433200 . PMID  10825154.
  29. ^ Jerebzoff-Quintin, Simonne; Jerebzoff, Stephan (1985). "Actividad L-Asparaginasa en Leptosphaeria michotii. Aislamiento y propiedades de dos formas de la enzima". Fisiología Plantarum . 64 : 74–80. doi :10.1111/j.1399-3054.1985.tb01215.x.
  30. ^ Yun, Mi Kyung; enfermera, Amanda; Blanco, Stephen W.; Roca, Charles O.; Salud, Richard J. (2007). "Estructura cristalina y regulación alostérica de la l-asparaginasa I citoplasmática de Escherichia coli". Revista de biología molecular . 369 (3): 794–811. doi :10.1016/j.jmb.2007.03.061. PMC 1991333 . PMID  17451745. 
  31. ^ Garel, J.-R. (1980). "Plegamiento secuencial de una proteína alostérica bifuncional". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 77 (6): 3379–3383. Código bibliográfico : 1980PNAS...77.3379G. doi : 10.1073/pnas.77.6.3379 . JSTOR  8892. PMC 349619 . PMID  6774337. 
  32. ^ ab Kotaka, M.; Ren, J.; Lockyer, M.; Hawkins, AR; Tartamudeos, DK (2006). "Estructuras de la aspartoquinasa III de Escherichia coli en estado R y T: MECANISMOS DE LA TRANSICIÓN ALOSTÉRICA E INHIBICIÓN POR LISINA". Revista de Química Biológica . 281 (42): 31544–52. doi : 10.1074/jbc.M605886200 . PMID  16905770.
  33. ^ Ogilvie, JW; Vickers, LP; Clark, RB; Jones, MM (1975). "Aspartoquinasa I-homoserina deshidrogenasa I de Escherichia coli K12 (lambda). Activación por cationes monovalentes y análisis del efecto del complejo adenosina trifosfato-ion magnesio en este proceso de activación". La Revista de Química Biológica . 250 (4): 1242–50. doi : 10.1016/S0021-9258(19)41805-X . PMID  163250.
  34. ^ ab Trompier, D.; Alibert, M; Davanture, S; Hamón, Y; Pierres, M; Chimini, G (2006). "La transición de dímeros a formas oligoméricas superiores se produce durante el ciclo de ATPasa del transportador ABCA1". Revista de Química Biológica . 281 (29): 20283–90. doi : 10.1074/jbc.M601072200 . PMID  16709568.
  35. ^ ab Eisenstein, Eduardo; Beckett, Dorothy (1999). "Dimerización del represor de biotina de Escherichiacoli: función correpresora en el ensamblaje de proteínas". Bioquímica . 38 (40): 13077–84. doi :10.1021/bi991241q. PMID  10529178.
  36. ^ Racha, Emily D.; Beckett, Dorothy (1998). "Acoplamiento de la unión de ADN de un sitio específico a la dimerización de proteínas en el ensamblaje del complejo represor de biotina-operador de biotina". Bioquímica . 37 (9): 3210–9. doi :10.1021/bi9715019. PMID  9485476.
  37. ^ Vamvaca, Katherina; Butz, Maren; Walter, Kai U.; Taylor, Sean V.; Hilvert, Donald (2005). "Optimización simultánea de la actividad enzimática y estructura cuaternaria mediante evolución dirigida". Ciencia de las proteínas . 14 (8): 2103–14. doi : 10.1110/ps.051431605. PMC 2279322 . PMID  15987889. 
  38. ^ abcde Tong, EK; Duckworth, Harry W. (1975). "Estructura cuaternaria de la citrato sintasa de Escherichia coli K 12". Bioquímica . 14 (2): 235–41. doi :10.1021/bi00673a007. PMID  1091285.
  39. ^ Bewley, Carole A.; Gustafson, Kirk R.; Boyd, Michael R.; Covell, David G.; Bax, anuncio; Clore, G. Marius; Gronenborn, Angela M. (1998). "Estructura de la solución de cianovirina-N, una potente proteína inactivadora del VIH". Biología estructural de la naturaleza . 5 (7): 571–8. doi :10.1038/828. PMID  9665171. S2CID  11367037.
  40. ^ Yang, ventilador; Bewley, Carole A; Luis, Juan M; Gustafson, Kirk R; Boyd, Michael R; Gronenborn, Angela M; Clore, G. Marius; Wlodawer, Alejandro (1999). "La estructura cristalina de la cianovirina-N, una potente proteína inactivadora del VIH, muestra un intercambio de dominio inesperado". Revista de biología molecular . 288 (3): 403–12. doi :10.1006/jmbi.1999.2693. PMID  10329150. S2CID  308708.
  41. ^ ab Barrientos, LG; Gronenborn, AM (2005). "La proteína cianovirina-N altamente específica fijadora de carbohidratos: estructura, actividad anti-VIH/Ébola y posibilidades de terapia". Mini Reseñas en Química Medicinal . 5 (1): 21–31. doi :10.2174/1389557053402783. PMID  15638789.
  42. ^ ab Barrientos, LG; Luis, JM; Botos, yo; Mori, T; Han, Z; O'Keefe, BR; Boyd, señor; Wlodawer, A; et al. (2002). "El dímero de cianovirina-N con dominio intercambiado se encuentra en un estado plegado metaestable: reconciliación de estructuras de rayos X y RMN". Estructura . 10 (5): 673–86. doi : 10.1016/S0969-2126(02)00758-X . PMID  12015150.
  43. ^ abc Rochet, Jean-Christophe; Brownie, Edward R.; Oikawa, Kim; Hicks, Leslie D.; Fraser, Marie E.; James, Michael NG; Kay, Cyril M.; Bridger, William A.; et al. (2000). "La transferasa CoA de corazón de cerdo existe como dos formas oligoméricas separadas por una gran barrera cinética". Bioquímica . 39 (37): 11291–302. doi :10.1021/bi0003184. PMID  10985774.
  44. ^ Franco, Nina; Kery, Vladimir; MacLean, Kenneth N.; Kraus, enero P. (2006). "Cisteínas accesibles a disolventes en la cistationina β-sintasa humana: papel crucial de la cisteína 431 en la unión de S-adenosil-l-metionina". Bioquímica . 45 (36): 11021–9. doi :10.1021/bi060737m. PMID  16953589.
  45. ^ ab Sen, Suvajit; Banerjee, Ruma (2007). "Una mutación ligada a patógenos en el núcleo catalítico de la cistationina β-sintasa humana altera la regulación alostérica y permite la caracterización cinética de un dímero de longitud completa". Bioquímica . 46 (13): 4110–6. doi :10.1021/bi602617f. PMC 3204387 . PMID  17352495. 
  46. ^ Kery, Vladimir; Poneleit, Loelle; Kraus, enero P. (1998). "Escisión por tripsina de la cistationina β-sintasa humana en un núcleo activo evolutivamente conservado: consecuencias estructurales y funcionales". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 355 (2): 222–32. doi :10.1006/abbi.1998.0723. PMID  9675031.
  47. ^ Shan, Xiaoyin; Kruger, Warren D. (1998). "Corrección de mutaciones CBS que causan enfermedades en levaduras". Genética de la Naturaleza . 19 (1): 91–3. doi :10.1038/ng0598-91. PMID  9590298. S2CID  47102642.
  48. ^ ab Antonini, E; Brunori, M; Bruzzesi, R; Chiancone, E; Massey, V (1966). "Fenómenos de asociación-disociación de la D-aminoácido oxidasa". La Revista de Química Biológica . 241 (10): 2358–66. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96629-9 . PMID  4380380.
  49. ^ ab Massey, V; Curti, B; Ganther, H (1966). "Un cambio conformacional dependiente de la temperatura en la D-aminoácido oxidasa y su efecto sobre la catálisis". La Revista de Química Biológica . 241 (10): 2347–57. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96628-7 . PMID  5911617.
  50. ^ abcd Babady, NE; Pang, YP; Elpeleg, O.; Isaya, G. (2007). "Actividad proteolítica críptica de la dihidrolipoamida deshidrogenasa". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 104 (15): 6158–63. Código Bib : 2007PNAS..104.6158B. doi : 10.1073/pnas.0610618104 . PMC 1851069 . PMID  17404228. 
  51. ^ Muiswinkel-Voetberg, H.; Visser, Jaap; Veeger, Cornelis (1973). "Estudios conformacionales sobre lipoamida deshidrogenasa de corazón de cerdo. 1. Interconversión de formas disociables y no disociables". Revista europea de bioquímica . 33 (2): 265–70. doi :10.1111/j.1432-1033.1973.tb02679.x. PMID  4348439.
  52. ^ Klyachko, NL; Shchedrina, VA; Efimov, AV; Kazakov, SV; Gazaryan, IG; Kristal, BS; Marrón, AM (2005). "La preferencia de sustrato dependiente del PH de la lipoamida deshidrogenasa de corazón de cerdo varía según el estado oligomérico: RESPUESTA A LA ACIDIFICACIÓN DE LA MATRIZ MITOCONDRIAL". Revista de Química Biológica . 280 (16): 16106–14. doi : 10.1074/jbc.M414285200 . PMID  15710613.
  53. ^ Muiswinkel-Voetberg, H.; Veeger, Cornelis (1973). "Estudios conformacionales sobre lipoamida deshidrogenasa de corazón de cerdo. 2. Estudios espectroscópicos sobre la apoenzima y las formas monoméricas y diméricas". Revista europea de bioquímica . 33 (2): 271–8. doi : 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02680.x . PMID  4348440.
  54. ^ abcd Saxena, Ashima; Hensley, Preston; Osborne, James C.; Fleming, Patrick J. (1985). "La disociación de subunidades dependiente del pH y la actividad catalítica de la dopamina β-hidroxilasa bovina". Revista de Química Biológica . 260 (6): 3386–92. doi : 10.1016/S0021-9258(19)83633-5 . PMID  3972830.
  55. ^ abcd Dhawan, S; Hensley, P; Osborne Jr, JC; Fleming, PJ (1986). "Disociación de la subunidad dependiente de adenosina 5'-difosfato de la dopamina beta-hidroxilasa bovina". La Revista de Química Biológica . 261 (17): 7680–4. doi : 10.1016/S0021-9258(19)57453-1 . PMID  3711102.
  56. ^ abcd Stewart, LC; Klinman, JP (1988). "Dopamina beta-hidroxilasa de gránulos de cromafina suprarrenal: estructura y función". Revista Anual de Bioquímica . 57 : 551–92. doi : 10.1146/annurev.bi.57.070188.003003. PMID  3052283.
  57. ^ Kuzuguchi, T.; Morita, Y; Sagami, yo; Sagami, H; Ogura, K (1999). "Geranilgeranil difosfato sintasa humana. CLONACIÓN Y EXPRESIÓN DE CDNA". Revista de Química Biológica . 274 (9): 5888–94. doi : 10.1074/jbc.274.9.5888 . PMID  10026212.
  58. ^ ab Kavanagh, KL; Dunford, JE; Bunkoczi, G; Russell, RG; Oppermann, U (2006). "La estructura cristalina de la geranilgeranil pirofosfato sintasa humana revela una nueva disposición hexamérica y una unión de producto inhibidor" (PDF) . Revista de Química Biológica . 281 (31): 22004–12. doi : 10.1074/jbc.M602603200 . PMID  16698791.
  59. ^ Miyagi, Y.; Matsumura, Y.; Sagami, H. (2007). "La geranilgeranil difosfato sintasa humana es un octámero en solución". Revista de Bioquímica . 142 (3): 377–81. doi : 10.1093/jb/mvm144. PMID  17646172.
  60. ^ Róbalo, Christopher F.; Tipton, Peter A.; Beamer, Lesa J. (2003). "Estructura cristalina de GDP-manosa deshidrogenasa: una enzima clave de la biosíntesis de alginato en P. Aeruginosa". Bioquímica . 42 (16): 4658–68. doi :10.1021/bi027328k. PMID  12705829.
  61. ^ Roychoudhury, S; mayo, tuberculosis; Gill, JF; Singh, SK; Feingold, DS; Chakrabarty, AM (1989). "Purificación y caracterización de guanosina difosfo-D-manosa deshidrogenasa. Una enzima clave en la biosíntesis de alginato por Pseudomonas aeruginosa". La Revista de Química Biológica . 264 (16): 9380–5. doi : 10.1016/S0021-9258(18)60542-3 . PMID  2470755.
  62. ^ ab Nada, Laura E.; Gilbert, soleado; Imhoff, Rebeca; Róbalo, Christopher; Beamer, Lesa; Tipton, Peter (2002). "Alosterismo y cooperatividad en Pseudomonas aeruginosa PIB-Manosa Deshidrogenasa". Bioquímica . 41 (30): 9637–45. doi :10.1021/bi025862m. PMID  12135385.
  63. ^ ab Fisher, Harvey F. (2006). "Glutamato deshidrogenasa: complejos de ligandos y su relación con el mecanismo de reacción". Avances en Enzimología y Áreas Afines de la Biología Molecular . Avances en enzimología y áreas relacionadas de la biología molecular. vol. 39. págs. 369–417. doi :10.1002/9780470122846.ch6. ISBN 978-0-470-12284-6. PMID  4147773.
  64. ^ Huang, CY; Frieden, C (1972). "El mecanismo de cambios estructurales inducidos por ligandos en la glutamato deshidrogenasa. Estudios de la tasa de despolimerización e isomerización efectuadas por coenzimas y nucleótidos de guanina". La Revista de Química Biológica . 247 (11): 3638–46. doi : 10.1016/S0021-9258(19)45188-0 . PMID  4402280.
  65. ^ ab Kim, Sang Suk; Choi, IG-G.; Kim, Sung-Hou; Yu, YG (1999). "Clonación molecular, expresión y caracterización de una glutamato racemasa termoestable de una bacteria hipertermófila, Aquifex pyrophilus". Extremófilos . 3 (3): 175–83. doi :10.1007/s007920050114. PMID  10484173. S2CID  709039.
  66. ^ ab Lundqvist, Tomás; Pescador, Stewart L.; Kern, Gunther; Folmer, Rutger HA; Xue, Yafeng; Newton, D. Trevor; Keating, Thomas A.; Alm, Richard A.; et al. (2007). "Explotación de la diversidad estructural y regulatoria en glutamato racemasas". Naturaleza . 447 (7146): 817–22. Código Bib :2007Natur.447..817L. doi : 10.1038/naturaleza05689. PMID  17568739. S2CID  4408683.
  67. ^ ab mayo, Melissa; Mehboob, Shahila; Mulhearn, Debbie C.; Wang, Zhiqiang; Yu, Huidong; Thatcher, Gregory RJ; Santarsiero, Bernard D.; Johnson, Michael E.; et al. (2007). "Análisis estructural y funcional de dos isoenzimas glutamato racemasa de Bacillus anthracis e implicaciones para el diseño de inhibidores". Revista de biología molecular . 371 (5): 1219–37. doi :10.1016/j.jmb.2007.05.093. PMC 2736553 . PMID  17610893. 
  68. ^ ab Taal, Makie A.; Sedelnikova, Svetlana E.; Ruzheinikov, Sergey N.; Panadero, Patrick J.; Arroz, David W. (2004). "Expresión, purificación y análisis preliminar de rayos X de cristales de Bacillus subtilisglutamato racemasa". Acta Crystallographica Sección D. 60 (11): 2031–4. Código Bib : 2004AcCrD..60.2031T. doi : 10.1107/S0907444904021134 . PMID  15502318.
  69. ^ ab Kim, Kook-Han; Bong, Young-Jong; Parque, Joon Kyu; Shin, Key-Jung; Hwang, Kwang Yeon; Kim, Eunice Eunkyeong (2007). "Base estructural para la inhibición de la glutamato racemasa". Revista de biología molecular . 372 (2): 434–43. doi :10.1016/j.jmb.2007.05.003. PMID  17658548.
  70. ^ Ashiuchi, M.; Kuwana, E; Yamamoto, T; Komatsu, K; refresco, k; Misono, H (2002). "La glutamato racemasa es un inhibidor endógeno de la ADN girasa". Revista de Química Biológica . 277 (42): 39070–3. doi : 10.1074/jbc.C200253200 . hdl : 10126/3383 . PMID  12213801.
  71. ^ Ashiuchi, M.; Tani, K.; Soda, K.; Misono, H. (1998). "Propiedades de la glutamato racemasa de Bacillus subtilis IFO 3336 que produce poliglutamato". Revista de Bioquímica . 123 (6): 1156–63. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022055. PMID  9604005.
  72. ^ Sengupta, S.; Ghosh, S.; Nagaraja, V. (2008). "Función de pluriempleo de la glutamato racemasa de Mycobacterium tuberculosis: la racemización y la inhibición de la ADN girasa son dos actividades independientes de la enzima". Microbiología . 154 (9): 2796–803. doi : 10.1099/mic.0.2008/020933-0 . PMID  18757813.
  73. ^ Sirover, Michael A (1999). "Nuevos conocimientos sobre una proteína antigua: la diversidad funcional de la gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa de mamíferos". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1432 (2): 159–84. doi :10.1016/S0167-4838(99)00119-3. PMID  10407139.
  74. ^ Constantinides, SM; Oferta Jr, WC (1969). "Disociación reversible de la gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa tetramérica del músculo de conejo en dímeros o monómeros mediante trifosfato de adenosina". La Revista de Química Biológica . 244 (20): 5695–702. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63615-4 . PMID  4312250.
  75. ^ Kumagai, H; Sakai, H (1983). "Una proteína del cerebro porcino (proteína de 35 K) que agrupa microtúbulos y su identificación como gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa". Revista de Bioquímica . 93 (5): 1259–69. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134260. PMID  6885722.
  76. ^ ab De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). "Disociación de subunidades en la regulación alostérica de la glicerol quinasa de Escherichia coli. 2. Evidencia física". Bioquímica . 17 (24): 5141–6. doi :10.1021/bi00617a011. PMID  215195.
  77. ^ ab De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). "Disociación de subunidades en la regulación alostérica de la glicerol quinasa de Escherichia coli. 1. Evidencia cinética". Bioquímica . 17 (24): 5134–40. doi :10.1021/bi00617a010. PMID  215194.
  78. ^ ab De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). "Disociación de subunidades en la regulación alostérica de la glicerol quinasa de Escherichia coli. 3. Papel en la desensibilización". Bioquímica . 17 (24): 5146–50. doi :10.1021/bi00617a012. PMID  31903.
  79. ^ ab Tarifas, Michael D; Faber, H Rick; Bystrom, Cory E; Pettigrew, Donald W; Remington, S James (1998). "Glicerol quinasa de Escherichia coli y un mutante Ala65 → Thr: las estructuras cristalinas revelan cambios conformacionales con implicaciones para la regulación alostérica". Estructura . 6 (11): 1407–18. doi : 10.1016/S0969-2126(98)00140-3 . PMID  9817843.
  80. ^ ab Bystrom, Cory E.; Pettigrew, Donald W.; Branchaud, Bruce P.; O'Brien, Patricio; Remington, S. James (1999). "Las estructuras cristalinas de la variante de glicerol quinasa S58 → W de Escherichia coli en complejo con análogos de ATP no hidrolizables revelan una supuesta conformación activa de la enzima como resultado del movimiento del dominio". Bioquímica . 38 (12): 3508–18. doi :10.1021/bi982460z. PMID  10090737.
  81. ^ ab Deprez, Eric; Tauc, Patricio; Leh, Hervé; Mouscadet, Jean-François; Auclair, cristiano; Brochon, Jean-Claude (2000). "Estados oligoméricos de la integrasa del VIH-1 medidos por anisotropía de fluorescencia resuelta en el tiempo". Bioquímica . 39 (31): 9275–84. doi :10.1021/bi000397j. PMID  10924120.
  82. ^ ab Deprez, E.; Tauc, P.; Leh, H.; Mouscadet, J.-F.; Auclair, C.; Hawkins, YO; Brochón, J.-C. (2001). "La unión del ADN induce la disociación de la forma multimérica de la integrasa del VIH-1: un estudio de anisotropía de fluorescencia resuelta en el tiempo". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 98 (18): 10090–5. Código bibliográfico : 2001PNAS...9810090D. doi : 10.1073/pnas.181024498 . PMC 56920 . PMID  11504911. 
  83. ^ abc Faure, AL; Calmels, C; Desjobert, C; Castroviejo, M; Caumont-Sarcos, A; Tarrago-Litvak, L; Litvak, S; Parissi, V (2005). "Los oligómeros reticulados con integrasa del VIH-1 son activos in vitro". Investigación de ácidos nucleicos . 33 (3): 977–86. doi : 10.1093/nar/gki241. PMC 549407 . PMID  15718297. 
  84. ^ ab Guiot, E.; Carayón, K; Delelis, O; Simón, F; Tauc, P; Zubin, E; Gottikh, M; Mouscadet, JF; et al. (2006). "Relación entre el estado oligomérico de la integrasa del VIH-1 en el ADN y la actividad enzimática". Revista de Química Biológica . 281 (32): 22707–19. doi : 10.1074/jbc.M602198200 . PMID  16774912.
  85. ^ Fieulaine, S.; Morera, S; Poncet, S; Monedero, V; Gueguen-Chaignon, V; Galinier, A; Janín, J; Deutscher, J; et al. (2001). "Estructura de rayos X de la HPr quinasa: una proteína quinasa bacteriana con un dominio de unión a nucleótidos de bucle P". La Revista EMBO . 20 (15): 3917–27. doi :10.1093/emboj/20.15.3917. PMC 149164 . PMID  11483495. 
  86. ^ Márquez, José Antonio; Hasenbein, Sonja; Koch, Brigitte; Fieulaine, Sonia; Nessler, Sylvie; Russell, Robert B.; Hengstenberg, Wolfgang; Scheffzek, Klaus (2002). "Estructura de la HPr quinasa / fosfatasa de longitud completa de Staphylococcus xylosus con una resolución de 1,95 Å: imitando el producto / sustrato de las reacciones de transferencia de fosfo". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 99 (6): 3458–63. Código bibliográfico : 2002PNAS...99.3458M. doi : 10.1073/pnas.052461499 . JSTOR  3058148. PMC 122545 . PMID  11904409. 
  87. ^ Allen, Gregorio S.; Steinhauer, Katrin; Hillen, Wolfgang; Stülke, Jörg; Brennan, Richard G. (2003). "Estructura cristalina de HPr quinasa / fosfatasa de Mycoplasma pneumoniae". Revista de biología molecular . 326 (4): 1203–17. doi :10.1016/S0022-2836(02)01378-5. PMID  12589763.
  88. ^ Poncet, Sandrine; Mijakovic, Iván; Nessler, Sylvie; Gueguen-Chaignon, Virginia; Chaptal, Vicente; Galinier, Ana; Boël, Grégory; Mazé, Alain; et al. (2004). "HPr quinasa / fosforilasa, una enzima sensora bifuncional que contiene motivo Walker A que controla la represión de catabolitos en bacterias grampositivas". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteínas y Proteómica . 1697 (1–2): 123–35. doi :10.1016/j.bbapap.2003.11.018. PMID  15023355.
  89. ^ abcde Ramstrom, H.; Sanglier, S; Leize-Wagner, E; Felipe, C; Van Dorsselaer, A; Haiech, J (2002). "Propiedades y regulación de la enzima bifuncional HPr quinasa / fosfatasa en Bacillus subtilis". Revista de Química Biológica . 278 (2): 1174–85. doi : 10.1074/jbc.M209052200 . PMID  12411438.
  90. ^ Jault, J.-M.; Fieulaine, S; Nessler, S; Gonzalo, P; Di Pietro, A; Deutscher, J; Galinier, A (2000). "La HPr quinasa de Bacillus subtilis es una enzima homooligomérica que exhibe una fuerte cooperatividad positiva para la unión de nucleótidos y fructosa 1,6-bisfosfato" (PDF) . Revista de Química Biológica . 275 (3): 1773–80. doi : 10.1074/jbc.275.3.1773 . PMID  10636874.
  91. ^ Clarke, Anthony R.; Waldman, Adam DB; Munro, Ian; Holbrook, J. John (1985). "Cambios en el estado de asociación de subunidades de lactato deshidrogenasa de Bacillus stearothermophilus". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 828 (3): 375–9. doi :10.1016/0167-4838(85)90319-X. PMID  3986214.
  92. ^ abcde Clarke, Anthony R.; Waldman, Adam DB; Hart, Keith W.; John Holbrook, J. (1985). "Las tasas de cambios definidos en la estructura de las proteínas durante el ciclo catalítico de la lactato deshidrogenasa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 829 (3): 397–407. doi :10.1016/0167-4838(85)90250-X. PMID  4005269.
  93. ^ Clarke, Anthony R.; Wigley, Dale B.; Barstow, David A.; Chia, William N.; Atkinson, Tony; Holbrook, J. John (1987). "Una sustitución de un solo aminoácido desregula una lactato deshidrogenasa bacteriana y estabiliza su estructura tetramérica". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 913 (1): 72–80. doi :10.1016/0167-4838(87)90234-2. PMID  3580377.
  94. ^ Cameron, Alejandro D.; Roper, David I.; Moreton, Kathleen M.; Muirhead, Hilary; Holbrook, J. John; Wigley, Dale B. (1994). "Activación alostérica en lactato deshidrogenasa de Bacillus stearothermophilus investigada mediante un análisis cristalográfico de rayos X de un mutante diseñado para prevenir la tetramerización de la enzima". Revista de biología molecular . 238 (4): 615–25. doi :10.1006/jmbi.1994.1318. PMID  8176749.
  95. ^ abc Roudiak, Stanislav G.; Shrader, Thomas E. (1998). "Papel funcional de la región N-terminal de la proteasa Lon de Mycobacterium smegmatis". Bioquímica . 37 (32): 11255–63. doi :10.1021/bi980945h. PMID  9698372.
  96. ^ abc Rudyak, Stanislav G.; Brenowitz, Michael; Shrader, Thomas E. (2001). "La oligomerización ligada a Mg2 + modula la actividad catalítica de la proteasa Lon (La) de Mycobacterium smegmatis". Bioquímica . 40 (31): 9317–23. doi :10.1021/bi0102508. PMID  11478899.
  97. ^ ab Viñedo, Diana; Patterson-Ward, Jessica; Lee, Irene (2006). "Los experimentos cinéticos de rotación única confirman la existencia de sitios de ATPasa de alta y baja afinidad en la proteasa Lon de Escherichia coli". Bioquímica . 45 (14): 4602–10. doi :10.1021/bi052377t. PMC 2515378 . PMID  16584195. 
  98. ^ ab Yang, Zhiru; Lanks, Charles W.; Tong, Liang (2002). "Mecanismo molecular para la regulación de la enzima málica dependiente de NAD (P) + mitocondrial humana por ATP y fumarato". Estructura . 10 (7): 951–60. doi : 10.1016/S0969-2126(02)00788-8 . PMID  12121650.
  99. ^ ab Gerald e, Edwards; Carlos, Andreo (1992). "NADP-enzima málica de plantas". Fitoquímica . 31 (6): 1845–57. Código Bib : 1992PChem..31.1845G. doi :10.1016/0031-9422(92)80322-6. PMID  1368216.
  100. ^ Hsieh, J.-Y.; Chen, S.-H.; Colgado, H.-C. (2009). "Funciones funcionales de la organización tetrámera de la enzima málica". Revista de Química Biológica . 284 (27): 18096–105. doi : 10.1074/jbc.M109.005082 . PMC 2709377 . PMID  19416979. 
  101. ^ Poole, Leslie B. (2005). "Defensas bacterianas contra oxidantes: características mecanísticas de las peroxidasas basadas en cisteína y sus flavoproteínas reductasas". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 433 (1): 240–54. doi :10.1016/j.abb.2004.09.006. PMID  15581580.
  102. ^ Arán, Martín; Ferrero, Diego S.; Pagano, Eduardo; Wolosiuk, Ricardo A. (2009). "Peroxiredoxinas típicas de 2-Cys: modulación por transformaciones covalentes e interacciones no covalentes". Revista FEBS . 276 (9): 2478–93. doi :10.1111/j.1742-4658.2009.06984.x. hdl : 11336/20656 . PMID  19476489. S2CID  1698327.
  103. ^ Bjorgo, Elisa; De Carvalho, Raquel Margarida Negrão; Marca plana, Torgeir (2001). "Una comparación de las propiedades cinéticas y reguladoras de las formas tetraméricas y diméricas de fenilalanina hidroxilasa humana de tipo salvaje y Thr427 → Pro mutante". Revista europea de bioquímica . 268 (4): 997–1005. doi :10.1046/j.1432-1327.2001.01958.x. PMID  11179966.
  104. ^ Martínez, Aurora; Knappskog, por M.; Olafsdóttir, Sigridur; Døskeland, Anne P.; Eiken, Hans Geir; Svebak, Randi Myrseth; Bozzini, MeriLisa; Apoldo, Jaran; et al. (1995). "La expresión de fenilalanina hidroxilasa humana recombinante como proteína de fusión en Escherichia coli evita la degradación proteolítica por las proteasas de la célula huésped. Aislamiento y caracterización de la enzima de tipo salvaje". La revista bioquímica . 306 (2): 589–97. doi :10.1042/bj3060589. PMC 1136558 . PMID  7887915. 
  105. ^ Knappskog, por M.; Marca plana, Torgeir ; Aarden, Johanna M.; Haavik, enero; Martínez, Aurora (1996). "Relaciones estructura/función en la fenilalanina hidroxilasa humana. Efecto de las deleciones terminales sobre la oligomerización, activación y cooperatividad de la unión del sustrato a la enzima". Revista europea de bioquímica . 242 (3): 813–21. doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.0813r.x . PMID  9022714.
  106. ^ Phillips, Robert S.; Parniak, Michael A.; Kaufman, Seymour (1984). "Investigación espectroscópica de la interacción del ligando con la fenilalanina hidroxilasa hepática: evidencia de un cambio conformacional asociado con la activación". Bioquímica . 23 (17): 3836–42. doi :10.1021/bi00312a007. PMID  6487579.
  107. ^ Fusetti, F.; Erlandsen, H; Marca plana, T ; Stevens, RC (1998). "Estructura de la fenilalanina hidroxilasa humana tetramérica y sus implicaciones para la fenilcetonuria". Revista de Química Biológica . 273 (27): 16962–7. doi : 10.1074/jbc.273.27.16962 . PMID  9642259.
  108. ^ abcdef Wohl, RC; Markus, G (1972). "Fosfoenolpiruvato carboxilasa de Escherichia coli. Purificación y algunas propiedades". La Revista de Química Biológica . 247 (18): 5785–92. doi : 10.1016/S0021-9258(19)44827-8 . PMID  4560418.
  109. ^ Kai, Yasushi; Matsumura, Hiroyoshi; Izui, Katsura (2003). "Fosfoenolpiruvato carboxilasa: estructura tridimensional y mecanismos moleculares". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 414 (2): 170–9. doi :10.1016/S0003-9861(03)00170-X. PMID  12781768.
  110. ^ abc Xu, Jing; Oshima, Tairo; Yoshida, Masasuke (1990). "Conversión de tetrámero-dímero de fosfofructocinasa de Thermus thermophilus inducida por sus efectores alostéricos". Revista de biología molecular . 215 (4): 597–606. doi :10.1016/S0022-2836(05)80171-8. PMID  2146397.
  111. ^ Jolley Jr, RL; Masón, HS (1965). "Las múltiples formas de tirosinasa de hongos. Interconversión". La Revista de Química Biológica . 240 : PC1489–91. doi : 10.1016/S0021-9258(18)97603-9 . PMID  14284774.
  112. ^ Jolley Jr, RL; Robb, fiscal del distrito; Masón, HS (1969). "Las múltiples formas de tirosinasa de hongos. Fenómenos de asociación-disociación". La Revista de Química Biológica . 244 (6): 1593–9. doi : 10.1016/S0021-9258(18)91800-4 . PMID  4975157.
  113. ^ Mallette, MF; Dawson, CR (1949). "Sobre la naturaleza de las preparaciones de tirosinasa de hongos altamente purificadas". Archivos de Bioquímica . 23 (1): 29–44. PMID  18135760.
  114. ^ ab Chazarra, Soledad; García-Carmona, Francisco; Cabañes, Juana (2001). "Histéresis y cooperatividad positiva de la polifenol oxidasa de lechuga iceberg". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 289 (3): 769–75. doi :10.1006/bbrc.2001.6014. PMID  11726215.
  115. ^ Harel, E.; Mayer, AM (1968). "Interconversión de subunidades de catecol oxidasa de cloroplastos de manzana". Fitoquímica . 7 (2): 199–204. Código Bib : 1968PChem...7..199H. doi :10.1016/S0031-9422(00)86315-3.
  116. ^ ab Jaffe EK, Lawrence SH (marzo de 2012). "Alosterio y oligomerización dinámica de la porfobilinógeno sintasa". Arco. Bioquímica. Biofísica . 519 (2): 144–53. doi :10.1016/j.abb.2011.10.010. PMC 3291741 . PMID  22037356. 
  117. ^ Breinig S, Kervinen J, Stith L, Wasson AS, Fairman R, Wlodawer A, Zdanov A, Jaffe EK (septiembre de 2003). "Control de la biosíntesis de tetrapirrol mediante formas cuaternarias alternativas de porfobilinógeno sintasa". Nat. Estructura. Biol . 10 (9): 757–63. doi :10.1038/nsb963. PMID  12897770. S2CID  24188785.
  118. ^ ab Schulz, Ju¨Rgen; Sparmann, Gisela; Hofmann, Eberhard (1975). "Inactivación reversible mediada por alanina de la piruvato quinasa tumoral causada por una transición tetrámero-dímero". Cartas FEBS . 50 (3): 346–50. doi : 10.1016/0014-5793(75)90064-2 . PMID  1116605. S2CID  5665440.
  119. ^ ab Ibsen, KH; Schiller, KW; Haas, TA (1971). "Formas cinéticas y físicas interconvertibles de piruvato quinasa de eritrocitos humanos". La Revista de Química Biológica . 246 (5): 1233–40. doi : 10.1016/S0021-9258(19)76963-4 . PMID  5545066.
  120. ^ Liu, Yanshun; Gotte, Giovanni; Libonati, Massimo; Eisenberg, David (2009). "Estructuras de los dos trímeros de RNasa a con intercambio de dominio 3D". Ciencia de las proteínas . 11 (2): 371–80. doi :10.1110/ps.36602. PMC 2373430 . PMID  11790847. 
  121. ^ ab Gotte, Giovanni; Bertoldi, Mariarita; Libonati, Massimo (1999). "Versatilidad estructural de la ribonucleasa A bovina. Distintos confórmeros de agregados triméricos y tetraméricos de la enzima". Revista europea de bioquímica . 265 (2): 680–7. doi : 10.1046/j.1432-1327.1999.00761.x . PMID  10504400.
  122. ^ Gotte, Giovanni; Laurents, Douglas V.; Libonati, Massimo (2006). "Oligómeros tridimensionales de ribonucleasa A con intercambio de dominio: identificación de un quinto tetrámero, pentámeros y hexámeros, y detección de trazas de especies heptaméricas, octaméricas y no americanas". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteínas y Proteómica . 1764 (1): 44–54. doi :10.1016/j.bbapap.2005.10.011. PMID  16310422.
  123. ^ ab Gotte, Giovanni; Libonati, Massimo (1998). "Dos formas diferentes de dímeros agregados de ribonucleasa A". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1386 (1): 106-112. doi :10.1016/S0167-4838(98)00087-9. PMID  9675255.
  124. ^ ab Libonati, Massimo; Gotte, Giovanni (2004). "Oligomerización de la ribonucleasa A bovina: características estructurales y funcionales de sus multímeros". Revista Bioquímica . 380 (2): 311–27. doi :10.1042/BJ20031922. PMC 1224197 . PMID  15104538. 
  125. ^ ab Libonati, M. (2004). "Acciones biológicas de los oligómeros de la ribonucleasa A". Ciencias de la vida celulares y moleculares . 61 (19–20): 2431–6. doi :10.1007/s00018-004-4302-x. PMID  15526151. S2CID  8769502.
  126. ^ ab Libonati, M; Bertoldi, M; Sorrentino, S (1996). "La actividad sobre el ARN bicatenario de los agregados de ribonucleasa superior a la de los dímeros aumenta en función del tamaño de los agregados". La revista bioquímica . 318 (1): 287–90. doi :10.1042/bj3180287. PMC 1217620 . PMID  8761484. 
  127. ^ ab Libonati, M.; Gotte, G.; Vottariello, F. (2008). "Unas nuevas acciones biológicas adquiridas por la ribonucleasa mediante oligomerización". Biotecnología Farmacéutica Actual . 9 (3): 200–9. doi :10.2174/138920108784567308. PMID  18673285.
  128. ^ Kashlan, Ossama B.; Cooperman, Barry S. (2003). "Modelo integral para la regulación alostérica de la ribonucleótido reductasa de mamíferos: refinamientos y consecuencias †". Bioquímica . 42 (6): 1696–706. doi :10.1021/bi020634d. PMID  12578384.
  129. ^ Kashlan, Ossama B.; Scott, Charles P.; Lear, James D.; Cooperman, Barry S. (2002). "Un modelo completo para la regulación alostérica de la ribonucleótido reductasa de mamíferos. Consecuencias funcionales de la oligomerización de la subunidad grande † inducida por ATP y dATP". Bioquímica . 41 (2): 462–74. doi :10.1021/bi011653a. PMID  11781084.
  130. ^ Eriksson, Mathías; Uhlin, Ulla; Ramaswamy, S; Ekberg, Mónica; Regnström, Karin; Sjöberg, Britt-Marie; Eklund, Hans (1997). "Unión de efectores alostéricos a la proteína ribonucleótido reductasa R1: la reducción de cisteínas del sitio activo promueve la unión del sustrato". Estructura . 5 (8): 1077–92. doi : 10.1016/S0969-2126(97)00259-1 . PMID  9309223.
  131. ^ ab Fairman, James Wesley; Wijerathna, Sanath Ranjan; Ahmad, Md. Faiz; Xu, Hai; Nakano, Ryo; Jha, Shalini; Prendergast, Jay; Welin, R Martín; et al. (2011). "Base estructural para la regulación alostérica de la ribonucleótido reductasa humana mediante oligomerización inducida por nucleótidos". Naturaleza Biología estructural y molecular . 18 (3): 316–22. doi :10.1038/nsmb.2007. PMC 3101628 . PMID  21336276. 
  132. ^ ab Hohman, RJ; Guitton, MC; Veron, M. (1984). "Purificación de S-adenosil-l-homocisteína hidrolasa de Dictyostelium discoideum: inactivación reversible por AMPc y 2′-desoxiadenosina". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 233 (2): 785–95. doi :10.1016/0003-9861(84)90507-1. PMID  6091559.
  133. ^ Guranowski, Andrzej; Pawelkiewicz, Jerzy (1977). "Adenosilhomocisteinasa de semillas de altramuz amarillo. Purificación y propiedades". Revista europea de bioquímica . 80 (2): 517–23. doi : 10.1111/j.1432-1033.1977.tb11907.x . PMID  923592.
  134. ^ Kajander, EO; Raina, AM (1981). "Purificación cromatográfica de afinidad de S-adenosil-L-homocisteína hidrolasa. Algunas propiedades de la enzima del hígado de rata". La revista bioquímica . 193 (2): 503–12. doi :10.1042/bj1930503. PMC 1162632 . PMID  7305945. 
  135. ^ abc Saeki, Y; Ito, S; Shizuta, Y; Hayaishi, O; Kagamiyama, H; Wada, H (1977). "Estructura de subunidades de treonina desaminasa biodegradativa". La Revista de Química Biológica . 252 (7): 2206–8. doi : 10.1016/S0021-9258(17)40542-4 . PMID  321452.
  136. ^ abc Phillips, AT; Madera, WA (1964). "Base para la activación por AMP de la treonina deshidrasa" biodegradativa "de". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 15 (6): 530–535. doi :10.1016/0006-291X(64)90499-1.
  137. ^ abc Gerlt, JA; Rabinowitz, KW; Dunne, CP; Madera, WA (1973). "El mecanismo de acción de la treonina deshidratasa activada por ácido 5'-adenílico. V. Relación entre la activación alostérica inducida por ligando y la interconversión de protomeroligómero". La Revista de Química Biológica . 248 (23): 8200–6. doi : 10.1016/S0021-9258(19)43214-6 . PMID  4584826.
  138. ^ Addington, Adele K.; Johnson, David A. (1996). "Inactivación de la triptasa pulmonar humana: evidencia de un intermedio tetramérico reactivable y monómeros activos". Bioquímica . 35 (42): 13511–8. doi :10.1021/bi960042t. PMID  8885830.
  139. ^ Fajardo, Ignacio; Pejler, Gunnar (2003). "Formación de monómeros activos a partir de β-triptasa humana tetramérica". Revista Bioquímica . 369 (3): 603–10. doi :10.1042/BJ20021418. PMC 1223112 . PMID  12387726. 
  140. ^ Fukuoka, Yoshihiro; Schwartz, Lawrence B. (2004). "β-triptasa humana: detección y caracterización del monómero activo y prevención de la reconstitución del tetrámero por inhibidores de proteasa". Bioquímica . 43 (33): 10757–64. doi :10.1021/bi049486c. PMID  15311937.
  141. ^ Fukuoka, Y; Schwartz, LB (2006). "El anticuerpo monoclonal anti-triptasa B12 altera la estructura tetramérica de la beta-triptasa estabilizada con heparina para formar monómeros que son inactivos a pH neutro y activos a pH ácido". Revista de Inmunología . 176 (5): 3165–72. doi :10.4049/jimmunol.176.5.3165. PMC 1810230 . PMID  16493076. 
  142. ^ Fukuoka, Yoshihiro; Schwartz, Lawrence B. (2007). "Los monómeros activos de la β-triptasa humana tienen especificidades de sustrato ampliadas". Inmunofarmacología Internacional . 7 (14): 1900–8. doi :10.1016/j.intimp.2007.07.007. PMC 2278033 . PMID  18039527. 
  143. ^ Hallgren, J.; Spillmann, D; Pejler, G (2001). "Requisitos estructurales y mecanismo para la activación inducida por heparina de una triptasa de mastocitos de ratón recombinante, proteasa-6 de mastocitos de ratón. FORMACIÓN DE MONÓMEROS DE TRIPTASE ACTIVOS EN PRESENCIA DE HEPARINA DE BAJO PESO MOLECULAR". Revista de Química Biológica . 276 (46): 42774–81. doi : 10.1074/jbc.M105531200 . PMID  11533057.
  144. ^ Schechter, Norman M.; Choi, Eun-Jung; Selwood, Trevor; McCaslin, Darrell R. (2007). "Caracterización de tres formas catalíticas distintas de triptasa-β humana: sus interrelaciones y relevancia". Bioquímica . 46 (33): 9615–29. doi :10.1021/bi7004625. PMID  17655281.
  145. ^ Schechter, Norman M.; Ing, Grace Y.; Selwood, Trevor; McCaslin, Darrell R. (1995). "Cambios estructurales asociados con la inactivación espontánea de la serina proteinasa triptasa humana". Bioquímica . 34 (33): 10628–38. doi :10.1021/bi00033a038. PMID  7654717.
  146. ^ Schwartz, Lawrence B. (1994). "[6] Triptasa: una serina proteasa de mastocitos". Enzimas proteolíticas: serina y cisteína peptidasas. Métodos en enzimología. vol. 244, págs. 88-100. doi :10.1016/0076-6879(94)44008-5. ISBN 978-0-12-182145-6. PMID  7845247.
  147. ^ Golpe, Merel CM; Wolbink, Ángela; Wouters, Dorine; Bladergroen, Bellinda A.; Verlaan, Angélique R.; van Houdt, Inge S.; Hijlkema, Sanne; Hackear, C. Erik; et al. (2004). "La serpina intracelular SERPINB6 (PI6) se expresa abundantemente en los mastocitos humanos y forma complejos con monómeros de β-triptasa". Sangre . 103 (7): 2710–7. doi :10.1182/sangre-2003-08-2981. PMID  14670919.
  148. ^ ab Kozik, Andrzej; Potempa, enero; Travis, James (1998). "Inactivación espontánea de la triptasa del pulmón humano según lo demostrado por cromatografía de exclusión por tamaño y entrecruzamiento químico: la disociación de la enzima tetramérica activa en monómeros inactivos es el evento principal de todo el proceso". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1385 (1): 139–48. doi :10.1016/S0167-4838(98)00053-3. PMID  9630576.
  149. ^ Alzani, R.; Cozzi, E.; Cortí, A.; Temponi, M.; Tricio, D.; Gigli, M.; Rizzo, V. (1995). "Mecanismo de deoligomerización inducida por suramina del factor de necrosis tumoral .alfa". Bioquímica . 34 (19): 6344–50. doi :10.1021/bi00019a012. PMID  7756262.
  150. ^ Corti, A; Fassina, G; Marcucci, F; Barbanti, E; Cassani, G (1992). "El factor alfa de necrosis tumoral oligomérica se convierte lentamente en formas inactivas a niveles bioactivos". La revista bioquímica . 284 (3): 905–10. doi :10.1042/bj2840905. PMC 1132625 . PMID  1622406. 
  151. ^ Hlodan, romano; Dolor, Roger H. (1995). "La vía de plegado y ensamblaje del factor de necrosis tumoral TNFalpha, una proteína trimérica globular". Revista europea de bioquímica . 231 (2): 381–7. doi : 10.1111/j.1432-1033.1995.0381e.x . PMID  7635149.
  152. ^ abcd Jensen, Kaj Frank; Mygind, Bente (1996). "Diferentes estados oligoméricos están involucrados en el comportamiento alostérico de la uracilo fosforribosiltransferasa de Escherichia Coli". Revista europea de bioquímica . 240 (3): 637–45. doi :10.1111/j.1432-1033.1996.0637h.x. PMID  8856065.