La intimina es un factor de virulencia ( adhesina ) de las cepas de E. coli EPEC ( p. ej. , E. coli O127:H6) y EHEC ( p. ej., E. coli O157:H7 ) . Es una proteína de adhesión y borrado (A/E), que junto con otros factores de virulencia es necesaria y responsable de la diarrea enteropatógena y enterohemorrágica . [1]
La intimina se expresa en la superficie de la célula bacteriana, donde puede unirse a su receptor Tir (receptor de intimina translocado). Tir y más de otras 25 proteínas bacterianas se secretan al adherirse y borrarse E. coli directamente en el citoplasma de las células epiteliales intestinales mediante un sistema de secreción de tipo tres . Una vez dentro del citoplasma de la célula huésped, Tir se inserta en la membrana plasmática, lo que permite la exposición de la superficie y la unión de la intimina. [1] La interacción Tir-intimina media la unión estrecha de E. coli enteropatógena y enterohemorrágica a los epitelios intestinales, lo que da como resultado la formación de lesiones de borramiento en los epitelios intestinales. [2]
Se ha resuelto la estructura del dominio C-terminal y se ha demostrado que tiene una estructura de tipo C-lectina. [3] Es el dominio C-terminal el que media la unión a Tir.
Es una proteína de membrana externa de 94 kDa codificada por el gen eae A en el locus de borramiento de enterocitos (LEE), una isla de patogenicidad de 35 Kb. [4] Las mutaciones en el gen eaeA resultan en la pérdida de la capacidad de causar lesiones A/E, y es necesaria para la virulencia completa en voluntarios infectados y modelos animales. [5] Los dominios N-terminales de la intimina de los patógenos formadores de lesiones A/E tienen alta homología entre sí y con la invasina de Yersinia pseudotuberculosis y Yersinia enterocolitica , mientras que los dominios C-terminales muestran menos homología.
Los anticuerpos contra la intimina están presentes en:
- Calostro inmune de madres en áreas endémicas de EPEC
- El suero de niños infectados con EPEC/EHEC y de voluntarios infectados con EPEC
- Secreciones de ratones infectados con Citrobacter rodentium .
Referencias
- ^ ab Stevens JM, Galyov EE, Stevens MP (febrero de 2006). "Movimiento de patógenos bacterianos dependiente de actina". Nature Reviews. Microbiology . 4 (2): 91–101. doi : 10.1038/nrmicro1320 . PMID 16415925. S2CID 30946244.
- ^ Jerse AE, Yu J, Tall BD, Kaper JB (octubre de 1990). "Un locus genético de Escherichia coli enteropatógena necesario para la producción de lesiones de adhesión y borrado en células de cultivo de tejidos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 87 (20): 7839–43. doi : 10.1073/pnas.87.20.7839 . PMC 54845 . PMID 2172966.
- ^ Batchelor M, Prasannan S, Daniell S, Reece S, Connerton I, Bloomberg G, Dougan G, Frankel G, Matthews S (junio de 2000). "Base estructural para el reconocimiento del receptor de intimina translocado (Tir) por la intimina de Escherichia coli enteropatógena". The EMBO Journal . 19 (11): 2452–64. doi :10.1093/emboj/19.11.2452. PMC 212744 . PMID 10835344.
- ^ McDaniel TK, Kaper JB (enero de 1997). "Una isla de patogenicidad clonada de Escherichia coli enteropatógena confiere el fenotipo de adhesión y borrado a E. coli K-12" (PDF) . Microbiología molecular . 23 (2): 399–407. doi :10.1046/j.1365-2958.1997.2311591.x. PMID 9044273. S2CID 1403067.
- ^ Donnenberg MS, Tacket CO, James SP, Losonsky G, Nataro JP, Wasserman SS, Kaper JB, Levine MM (septiembre de 1993). "Función del gen eaeA en la infección experimental por Escherichia coli enteropatógena". The Journal of Clinical Investigation . 92 (3): 1412–7. doi :10.1172/JCI116717. PMC 288285 . PMID 8376594.
Lectura adicional
- Ahmed S, Byrd W, Kumar S, Boedeker EC (marzo de 2013). "Un mutante de inserción de intimina dirigida de una Escherichia coli enteropatógena de conejo (REPEC) es atenuado, inmunogénico y genera protección específica del serogrupo". Inmunología e inmunopatología veterinaria . 152 (1–2): 146–55. doi :10.1016/j.vetimm.2012.09.035. PMID 23084628.
Este artículo incorpora texto de dominio público
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