La hipusina es un aminoácido poco común que se encuentra en todos los eucariotas y en algunas arqueas , pero no en las bacterias . Las únicas proteínas conocidas que contienen el residuo de hipusina son el factor de iniciación de la traducción eucariota 5A (eIF-5A) y una proteína similar que se encuentra en las arqueas. [1] En los humanos, se han descrito dos isoformas de eIF-5A: eIF5A-1 y eIF5A-2. Están codificadas por dos genes distintos EIF5A y EIF5A2 . La proteína está involucrada en la biosíntesis de proteínas y promueve la formación del primer enlace peptídico . La región que rodea al residuo de hipusina está altamente conservada y es esencial para la función de eIF5A. [2] Por lo tanto, la hipusina y el eIF-5A parecen ser vitales para la viabilidad y proliferación de las células eucariotas.
La hipusina se forma en eIF-5A mediante la modificación postraduccional de uno de los residuos de lisilo . En este proceso intervienen dos reacciones y dos enzimas:
Se encontró un exceso de hipusina en la orina de niños y pacientes con hiperlisinemia familiar .
La hipusina fue aislada por primera vez del cerebro bovino por los científicos japoneses Shiba et al. en 1971. [3] El nombre hipusina indica que la molécula comprende fracciones de hidroxi - pu- trescina y lisina .