El efecto hidrofóbico es la tendencia observada de sustancias no polares a agregarse en una solución acuosa y ser excluidas por el agua . [1] [2] La palabra hidrófobo significa literalmente "temeroso del agua" y describe la segregación de agua y sustancias no polares, que maximiza la entropía del agua y minimiza el área de contacto entre el agua y las moléculas no polares. En términos de termodinámica, el efecto hidrofóbico es el cambio de energía libre del agua que rodea un soluto. [3] Un cambio de energía libre positivo del disolvente circundante indica hidrofobicidad, mientras que un cambio de energía libre negativo implica hidrofilicidad.
El efecto hidrofóbico es responsable de la separación de una mezcla de aceite y agua en sus dos componentes. También es responsable de efectos relacionados con la biología, que incluyen: formación de vesículas y membranas celulares , plegamiento de proteínas , inserción de proteínas de membrana en el entorno lipídico no polar y asociaciones de proteínas y moléculas pequeñas . De ahí que el efecto hidrofóbico sea esencial para la vida. [4] [5] [6] [7] Las sustancias en las que se observa este efecto se conocen como hidrófobas .
Los anfífilos son moléculas que tienen dominios tanto hidrofóbicos como hidrofílicos. Los detergentes están compuestos por anfífilos que permiten que las moléculas hidrofóbicas se solubilicen en agua formando micelas y bicapas (como en las pompas de jabón ). También son importantes para las membranas celulares compuestas de fosfolípidos anfifílicos que evitan que el ambiente acuoso interno de una célula se mezcle con el agua externa.
En el caso del plegamiento de proteínas, el efecto hidrofóbico es importante para comprender la estructura de las proteínas que tienen aminoácidos hidrofóbicos (como valina , leucina , isoleucina , fenilalanina , triptófano y metionina ) agrupados dentro de la proteína. Las estructuras de las proteínas globulares tienen un núcleo hidrofóbico en el que las cadenas laterales hidrofóbicas están enterradas en el agua, lo que estabiliza el estado plegado. Las cadenas laterales cargadas y polares están situadas en la superficie expuesta al disolvente donde interactúan con las moléculas de agua circundantes. Minimizar el número de cadenas laterales hidrofóbicas expuestas al agua es la principal fuerza impulsora detrás del proceso de plegamiento, [8] [9] [10] aunque la formación de enlaces de hidrógeno dentro de la proteína también estabiliza la estructura de la proteína. [11] [12]
Se determinó que la energía del ensamblaje de la estructura terciaria del ADN estaba impulsada por el efecto hidrófobo, además del emparejamiento de bases Watson-Crick , que es responsable de la selectividad de secuencia y del apilamiento de interacciones entre las bases aromáticas. [13] [14]
En bioquímica , el efecto hidrofóbico se puede utilizar para separar mezclas de proteínas en función de su hidrofobicidad. La cromatografía en columna con una fase estacionaria hidrófoba como la fenil - sefarosa hará que más proteínas hidrófobas viajen más lentamente, mientras que las menos hidrófobas eluyen antes de la columna. Para lograr una mejor separación, se puede agregar una sal (concentraciones más altas de sal aumentan el efecto hidrofóbico) y su concentración disminuye a medida que avanza la separación. [15]
El origen del efecto hidrofóbico no se comprende del todo. Algunos argumentan que la interacción hidrofóbica es principalmente un efecto entrópico que se origina en la ruptura de enlaces de hidrógeno altamente dinámicos entre moléculas de agua líquida por el soluto no polar. [16] Una cadena de hidrocarburos o una región no polar similar de una molécula grande es incapaz de formar enlaces de hidrógeno con el agua. La introducción de una superficie sin enlaces de hidrógeno en el agua provoca la interrupción de la red de enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua. Los enlaces de hidrógeno se reorientan tangencialmente a dicha superficie para minimizar la interrupción de la red 3D de moléculas de agua unidas por enlaces de hidrógeno, y esto conduce a una "jaula" de agua estructurada alrededor de la superficie no polar. Las moléculas de agua que forman la "jaula" (o clatrato ) tienen movilidad restringida. En la capa de solvatación de pequeñas partículas apolares, la restricción asciende a alrededor del 10%. Por ejemplo, en el caso del xenón disuelto a temperatura ambiente se ha encontrado una restricción de movilidad del 30%. [17] En el caso de moléculas no polares más grandes, el movimiento de reorientación y traslación de las moléculas de agua en la capa de solvatación puede estar restringido en un factor de dos a cuatro; así, a 25 °C el tiempo de correlación de reorientación del agua aumenta de 2 a 4-8 picosegundos. Generalmente esto conduce a pérdidas importantes de entropía traslacional y rotacional de las moléculas de agua y hace que el proceso sea desfavorable en términos de energía libre en el sistema. [18] Al agregarse, las moléculas no polares reducen el área de superficie expuesta al agua y minimizan su efecto disruptivo.
El efecto hidrofóbico se puede cuantificar midiendo los coeficientes de partición de moléculas no polares entre agua y disolventes no polares. Los coeficientes de partición se pueden transformar en energía libre de transferencia que incluye componentes entálpicos y entrópicos, ΔG = ΔH - TΔS . Estos componentes se determinan experimentalmente mediante calorimetría . Se descubrió que el efecto hidrofóbico estaba impulsado por la entropía a temperatura ambiente debido a la movilidad reducida de las moléculas de agua en la capa de solvatación del soluto no polar; sin embargo, se descubrió que el componente entálpico de la transferencia de energía era favorable, lo que significa que fortaleció los enlaces de hidrógeno agua-agua en la capa de solvatación debido a la movilidad reducida de las moléculas de agua. A mayor temperatura, cuando las moléculas de agua se vuelven más móviles, esta ganancia de energía disminuye junto con el componente entrópico. El efecto hidrofóbico depende de la temperatura, lo que conduce a una " desnaturalización en frío " de las proteínas. [19]
El efecto hidrofóbico se puede calcular comparando la energía libre de solvatación con la del agua en masa. De esta forma, el efecto hidrofóbico no sólo puede localizarse sino también descomponerse en contribuciones entálpicas y entrópicas. [3]
{{cite book}}: |journal=ignorado ( ayuda )Ver también discusión sobre termodinámica en las páginas 137-144.