stringtranslate.com

globina

Las globinas son una superfamilia de proteínas globulares que contienen hemo , implicadas en la unión y/o transporte de oxígeno . Todas estas proteínas incorporan el pliegue de globina, una serie de ocho segmentos alfa helicoidales . Dos miembros destacados incluyen la mioglobina y la hemoglobina . Ambas proteínas se unen de forma reversible al oxígeno a través de un grupo protésico hemo . Están ampliamente distribuidos en muchos organismos . [2]

Estructura

"Los miembros de la superfamilia Globin comparten un pliegue tridimensional común ". [3] Este 'pliegue de globina' normalmente consta de ocho hélices alfa , aunque algunas proteínas tienen extensiones de hélice adicionales en sus extremos. [4] Dado que el pliegue de globina contiene solo hélices, se clasifica como un pliegue de proteína totalmente alfa .

El pliegue de globina se encuentra en las familias de globinas del mismo nombre , así como en las ficocianinas . El pliegue de la globina fue, por tanto, el primer pliegue proteico descubierto (la mioglobina fue la primera proteína cuya estructura se resolvió).

Embalaje de hélice

Las ocho hélices del núcleo del pliegue de globina comparten una estructura no local significativa, a diferencia de otros motivos estructurales en los que los aminoácidos cercanos entre sí en la secuencia primaria también están cerca en el espacio. Las hélices se empaquetan juntas en un ángulo promedio de aproximadamente 50 grados, significativamente más pronunciado que otros empaquetamientos helicoidales como el haz de hélices . El ángulo exacto del empaquetamiento de la hélice depende de la secuencia de la proteína, porque el empaquetamiento está mediado por las interacciones estéricas e hidrofóbicas de las cadenas laterales de aminoácidos cerca de las interfaces de la hélice.

Evolución

Las globinas evolucionaron a partir de un ancestro común y se pueden dividir en tres linajes: [5] [6]

La familia de globinas M/F está ausente en las arqueas . Los eucariotas carecen de globinas de la subfamilia GCS, Pgb y T3. [7]

Se sabe que ocho globinas se encuentran en los vertebrados: androglobina (Adgb), citoglobina (Cygb), globina E (GbE, del ojo de pájaro), globina X (GbX, que no se encuentra en mamíferos ni aves), globina Y (GbY, de algunos mamíferos). ), hemoglobina (Hb), mioglobina (Mb) y neuroglobina (Ngb). [7] Todos estos tipos evolucionaron a partir de un único gen de globina de la familia F/M [7] que se encuentra en animales basales. [9] El gen único también ha inventado una "hemoglobina" transportadora de oxígeno varias veces en otros grupos de animales. [10] En una misma especie pueden coexistir varias hemoglobinas funcionalmente diferentes .

Conservación de secuencia

Aunque el pliegue de la superfamilia de globinas está altamente conservado evolutivamente , las secuencias que forman el pliegue pueden tener tan solo un 16% de identidad de secuencia. Si bien la especificidad de secuencia del pliegue no es estricta, se debe mantener el núcleo hidrofóbico de la proteína y se deben evitar los parches hidrofóbicos en la superficie generalmente hidrofílica expuesta al disolvente para que la estructura permanezca estable y soluble . La mutación más famosa en el pliegue de la globina es un cambio de glutamato a valina en una cadena de la molécula de hemoglobina. Esta mutación crea un "parche hidrofóbico" en la superficie de la proteína que promueve la agregación intermolecular, el evento molecular que da lugar a [la anemia de células falciformes].

Subfamilias

Ejemplos

Los genes humanos que codifican proteínas globina incluyen:

Las globinas incluyen:

El pliegue de la globina

El pliegue de globina (cd01067) también incluye algunas proteínas no hemo. Algunas de ellas son las ficobiliproteínas , el dominio N-terminal del sistema regulador de dos componentes histidina quinasa , RsbR y RsbN .

Ver también

Referencias

  1. ^ Kavanaugh JS, Rogers PH, Caso DA, Arnone A (abril de 1992). "Estudio de rayos X de alta resolución de la desoxihemoglobina Rothschild 37 beta Trp ---- Arg: una mutación que crea un sitio de unión de cloruro entre subunidades". Bioquímica . 31 (16): 4111–21. doi :10.1021/bi00131a030. PMID  1567857.
  2. ^ Vinogradov SN, Hoogewijs D, Bailly X, Mizuguchi K, Dewilde S, Moens L, Vanfleteren JR (agosto de 2007). "Un modelo de evolución de las globinas". Gen.​ 398 (1–2): 132–42. doi :10.1016/j.gene.2007.02.041. PMID  17540514.
  3. ^ Branden, Carl; Tooze, John (1999). Introducción a la estructura de las proteínas (2ª ed.). Nueva York: Pub Garland. ISBN 978-0815323051.
  4. ^ Boloñesa, M; Onesti, S; Gatti, G; Coda, A; Ascenzi, P; Brunori, M (1989). "Mioglobina de Aplysia limacina. Análisis cristalográfico a una resolución de 1,6". Revista de biología molecular . 205 (3): 529–44. doi :10.1016/0022-2836(89)90224-6. PMID  2926816.
  5. ^ Vinogradov, SN; Hoogewijs, D; Bailly, X; Arredondo-Peter, R; Guertín, M; Gough, J; Dewilde, S; Moens, L; Vanfleteren, JR (9 de agosto de 2005). "Tres linajes de globinas pertenecientes a dos clases estructurales en genomas de los tres reinos de la vida". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 102 (32): 11385–9. doi : 10.1073/pnas.0502103102 . PMC 1183549 . PMID  16061809. 
  6. ^ Vinogradov, Serge N.; Tinajero-Trejo, Mariana; Poole, Robert K.; Hoogewijs, David (septiembre de 2013). "Globinas bacterianas y arqueas: una perspectiva revisada" (PDF) . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteínas y Proteómica . 1834 (9): 1789–1800. doi :10.1016/j.bbapap.2013.03.021. PMID  23541529.
  7. ^ abcde Keppner, A; Maric, D; Correia, M; Koay, TW; Orlando, IMC; Vinogradov, SN; Hoogewijs, D (octubre de 2020). "Lecciones de la era posgenómica: diversidad de globinas más allá de la unión y el transporte de oxígeno". Biología Redox . 37 : 101687. doi : 10.1016/j.redox.2020.101687. PMC 7475203 . PMID  32863222. 
  8. ^ Bustamante, JP; Radusky, L; Boechi, L; Estrin, DA; Diez Tienen, A; Martí, MA (enero 2016). "Relaciones evolutivas y funcionales en la familia de hemoglobina truncada". PLOS Biología Computacional . 12 (1): e1004701. Código Bib : 2016PLSCB..12E4701B. doi : 10.1371/journal.pcbi.1004701 . PMC 4720485 . PMID  26788940. 
  9. ^ Burmester, T; Hankeln, T (julio de 2014). "Función y evolución de las globinas de vertebrados". Acta Fisiológica . 211 (3): 501–14. doi : 10.1111/apha.12312 . PMID  24811692. S2CID  33770617.
  10. ^ Solène Song, Viktor Starunov, Xavier Bailly, Christine Ruta, Pierre Kerner, Annemiek J. M. Cornelissen, Guillaume Balavoine: Las globinas en el anélido marino Platynereis dumerilii arrojan nueva luz sobre la evolución de la hemoglobina en los bilaterales. En: BMC Biología Evolutiva vol. 20, número 165. 29 de diciembre de 2020. doi:10.1186/s12862-020-01714-4. Ver también:
    • Un solo gen "inventó" la hemoglobina varias veces. En: EurekAlert! 29 de diciembre de 2020. Fuente: CNRS
  11. ^ Pesce A, Dewilde S, Nardini M, Moens L, Ascenzi P, Hankeln T, Burmester T, Bolognesi M (septiembre de 2003). "La estructura de la neuroglobina del cerebro humano revela un modo distinto de controlar la afinidad del oxígeno". Estructura . 11 (9): 1087–95. doi : 10.1016/S0969-2126(03)00166-7 . hdl : 10067/455310151162165141 . PMID  12962627.
  12. ^ Fago A, Hundahl C, Malte H, Weber RE (2004). "Propiedades funcionales de la neuroglobina y la citoglobina. Conocimientos sobre las funciones fisiológicas ancestrales de las globinas". Vida IUBMB . 56 (11–12): 689–96. doi : 10.1080/15216540500037299 . PMID  15804833. S2CID  21182182.
  13. ^ Royer WE, Omartian MN, Knapp JE (enero de 2007). "Estructura cristalina de baja resolución de Arenicola erythrocruorin: influencia de espirales en la arquitectura de una proteína respiratoria megadalton". J. Mol. Biol . 365 (1): 226–36. doi :10.1016/j.jmb.2006.10.016. PMC 1847385 . PMID  17084861. 
  14. ^ Mukai M, Mills CE, Poole RK, Yeh SR (marzo de 2001). "Flavohemoglobina, una globina con un sitio catalítico similar a la peroxidasa". J. Biol. química . 276 (10): 7272–7. doi : 10.1074/jbc.M009280200 . PMID  11092893.
  15. ^ Blank M, Kiger L, Thielebein A, Gerlach F, Hankeln T, Marden MC, Burmeister T (2011). "Suministro de oxígeno desde la perspectiva de pájaro: la globina E es una proteína respiratoria en la retina del pollo". J. Biol. química . 286 (30): 26507–15. doi : 10.1074/jbc.M111.224634 . PMC 3143615 . PMID  21622558. 
  16. ^ Hou S, Freitas T, Larsen RW, Piatibratov M, Sivozhelezov V, Yamamoto A, Meleshkevitch EA, Zimmer M, Ordal GW, Alam M (julio de 2001). "Sensores acoplados a globina: una clase de sensores que contienen hemo en arqueas y bacterias". Proc. Nacional. Acad. Ciencia. EE.UU . 98 (16): 9353–8. Código bibliográfico : 2001PNAS...98.9353H. doi : 10.1073/pnas.161185598 . PMC 55424 . PMID  11481493. 
  17. ^ Freitas TA, Saito JA, Hou S, Alam M (enero de 2005). "Sensores acoplados a globinas, protoglobinas y el último ancestro común universal". J. Inorg. Bioquímica . 99 (1): 23–33. doi :10.1016/j.jinorgbio.2004.10.024. PMID  15598488.
  18. ^ Freitas TA, Hou S, Dioum EM, Saito JA, Newhouse J, González G, Gilles-Gonzalez MA, Alam M (abril de 2004). "Hemoglobinas ancestrales en Archaea". Proc. Nacional. Acad. Ciencia. EE.UU . 101 (17): 6675–80. Código Bib : 2004PNAS..101.6675F. doi : 10.1073/pnas.0308657101 . PMC 404104 . PMID  15096613. 
  19. ^ Lama A, Pawaria S, Dikshit KL (julio de 2006). "Propiedades de unión de oxígeno y eliminación de NO de la hemoglobina truncada, HbN, de Mycobacterium smegmatis". FEBS Lett . 580 (17): 4031–41. doi : 10.1016/j.febslet.2006.06.037 . PMID  16814781.
  20. ^ Yeh DC, Thorsteinsson MV, Bevan DR, Potts M, La Mar GN (febrero de 2000). "Solución de estudio de RMN 1H de la cavidad del hemo y topología de plegado de la globina de 118 residuos de cadena abreviada de la comuna de cianobacteria Nostoc". Bioquímica . 39 (6): 1389–99. doi :10.1021/bi992081l. PMID  10684619.
  21. ^ Pathania R, Navani NK, Rajamohan G, Dikshit KL (mayo de 2002). "La hemoglobina HbO de Mycobacterium tuberculosis se asocia con membranas y estimula la respiración celular de Escherichia coli recombinante". J. Biol. química . 277 (18): 15293–302. doi : 10.1074/jbc.M111478200 . PMID  11796724.
  22. ^ Watts RA, Hunt PW, Hvitved AN, Hargrove MS, Peacock WJ, Dennis ES (agosto de 2001). "Una hemoglobina de plantas homólogas a hemoglobinas truncadas de microorganismos". Proc. Nacional. Acad. Ciencia. EE.UU . 98 (18): 10119–24. Código Bib : 2001PNAS...9810119W. doi : 10.1073/pnas.191349198 . PMC 56925 . PMID  11526234. 
Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR001486