Los giros β (también β-curvas , giros cerrados , giros inversos , giros de Venkatachalam ) son la forma más común de giros : un tipo de estructura secundaria no regular en proteínas que causa un cambio en la dirección de la cadena polipeptídica . Son motivos muy comunes en proteínas y polipéptidos . [1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9] Cada uno consta de cuatro residuos de aminoácidos (etiquetados i , i+1 , i+2 e i+3 ). Se pueden definir de dos formas:
El criterio del enlace de hidrógeno es el más apropiado para el uso cotidiano, en parte porque da lugar a cuatro categorías distintas; el criterio de la distancia da lugar a las mismas cuatro categorías pero produce tipos de giro adicionales.
El criterio de enlace de hidrógeno para los giros beta, aplicado a polipéptidos cuyos aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos trans, da lugar a sólo cuatro categorías, como demostró Venkatachalam en 1968. Se denominan tipos I, II, I' y II'. Todos se producen regularmente en proteínas y polipéptidos, pero el tipo I es el más común, porque se parece más a una hélice alfa , presentándose dentro de 3 10 hélices y en los extremos de algunas hélices alfa clásicas. Los giros beta de tipo II, por otro lado, a menudo se producen en asociación con láminas beta como parte de enlaces beta.
Los cuatro tipos de giro beta se distinguen por los ángulos φ, ψ de los residuos i+1 e i+2, como se muestra en la tabla siguiente, que proporciona los valores promedio típicos. Las glicinas son especialmente comunes como aminoácidos con ángulos φ positivos; para las prolinas, tal conformación es estéricamente imposible, pero se producen con frecuencia en posiciones de aminoácidos donde φ es negativo.
Los giros β de tipo I y II muestran una relación entre sí porque potencialmente se interconvierten mediante el proceso de inversión del plano peptídico (rotación de 180° del plano peptídico CONH con poca alteración posicional de las cadenas laterales y los péptidos circundantes). La misma relación existe entre los giros β de tipo I' y II'. Algunas evidencias han indicado que estas interconversiones ocurren en los giros beta en proteínas, de modo que las estructuras cristalinas o de RMN simplemente proporcionan una instantánea de los giros β que, en realidad, se intercambian. [10] En las proteínas en general, los cuatro tipos de giros beta ocurren con frecuencia, pero el I es el más común, seguido del II, I' y II' en ese orden. Los giros beta son especialmente comunes en los extremos de bucle de las horquillas beta ; tienen una distribución de tipos diferente de los demás; el tipo I' es el más común, seguido de los tipos II', I y II. Se han definido tipos de giros adicionales agrupando conformaciones de giro dentro de estructuras proteínicas de muy alta resolución. [11]
Los giros Asx y ST se parecen a los giros beta excepto que el residuo i es reemplazado por la cadena lateral de un aspartato , asparagina , serina o treonina . El enlace de hidrógeno de la cadena principal-cadena principal es reemplazado por un enlace de hidrógeno de la cadena lateral-cadena principal. La superposición por computadora en 3D muestra que, en las proteínas, ocurren [12] como uno de los mismos cuatro tipos que los giros beta, excepto que su frecuencia relativa de aparición difiere: el tipo II' es el más común, seguido de los tipos I, II y I'.
Aparte de los giros beta de tipo I, I', II y II' identificados mediante el criterio del enlace de hidrógeno, a menudo se producen giros beta sin enlaces de hidrógeno denominados tipo VIII. Se han identificado otros tres tipos de giro beta, bastante raros, en los que el enlace peptídico entre los residuos i+1 e i+2 es cis en lugar de trans ; estos se denominan tipos VIa1, VIa2 y VIb. Se utilizó otra categoría, el tipo IV, para los giros que no pertenecen a ninguno de los anteriores. Más adelante se ofrecen más detalles sobre estos giros (bioquímica) .
Hay dos sitios web disponibles para encontrar y examinar los giros beta unidos por hidrógeno en las proteínas: