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Inversión del plano peptídico

La inversión del plano peptídico es un tipo de cambio conformacional que puede ocurrir en las proteínas por el cual los ángulos diedros de los aminoácidos adyacentes experimentan rotaciones a gran escala con poco desplazamiento de las cadenas laterales . La inversión del plano se define como una rotación de los ángulos diedros φ,ψ en los aminoácidos i e i+1 de modo que los ángulos resultantes permanezcan en regiones estructuralmente estables del espacio de Ramachandran . El requisito clave es que la suma del ángulo ψ i del residuo i y el ángulo φ i+1 del residuo i+1 permanezcan aproximadamente constantes; en efecto, la inversión es un movimiento de cigüeñal sobre el eje definido por los vectores de enlace C α -C¹ y NC α del grupo peptídico, que son aproximadamente paralelos. Como ejemplo, los giros beta de tipo I y tipo II difieren por una simple inversión del grupo peptídico central de la inversión.

En la dinámica de proteínas

La importancia de los cambios de plano de péptidos en la dinámica del estado nativo se ha inferido en algunas proteínas comparando las estructuras cristalinas de la misma proteína en múltiples conformaciones . [1] Por ejemplo, los cambios de plano de péptidos se han descrito como significativos en el ciclo catalítico de la flavodoxina [2] y en la formación de estructuras amiloides , donde se sugiere que su capacidad para proporcionar una vía de baja energía entre la lámina beta y la denominada conformación de lámina alfa facilita las primeras etapas de la amiloidogénesis. [3] [4] [5] Los cambios de plano de péptidos también pueden ser significativos en las primeras etapas del plegamiento de proteínas . [1]

En cristalografía

En las estructuras de proteínas determinadas por cristalografía de rayos X , se ha descrito como un problema común la geometría deficiente del plano peptídico; muchas estructuras necesitan corrección mediante inversiones del plano peptídico o inversiones del enlace peptídico . [6]

Referencias

  1. ^ ab Hayward, S. (2001). "Inversión del plano peptídico en proteínas". Protein Sci . 10 (11): 2219–27. doi :10.1110/ps.23101. PMC  2374056 . PMID  11604529.
  2. ^ Ludwig, ML; Pattridge, KA; Metzger, AL; Dixon, MM; Eren, M; Feng, Y; Swenson, RP (11 de febrero de 1997). "Control de los potenciales de oxidación-reducción en la flavodoxina de Clostridium beijerinckii: el papel de los cambios de conformación". Bioquímica . 36 (6): 1259–80. doi :10.1021/bi962180o. PMID  9063874.
  3. ^ Milner-White, JE; Watson, JD; Qi, G; Hayward, S (septiembre de 2006). "La formación de amiloide puede implicar la interconversión de láminas alfa a beta mediante la inversión del plano peptídico". Estructura . 14 (9): 1369–76. doi : 10.1016/j.str.2006.06.016 . PMID  16962968.
  4. ^ Daggett, V. (2006). "Lámina alfa: ¿el confórmero tóxico en enfermedades amiloides?". Acc Chem Res . 39 (9): 594–602. doi :10.1021/ar0500719. PMID  16981675.
  5. ^ Armen, RS; DeMarco, ML; Alonso, DO; Daggett, V. (2004). "La estructura de lámina α plegada de Pauling y Corey puede definir el intermediario amiloidogénico prefibrilar en la enfermedad amiloide". Proc Natl Acad Sci USA . 101 (32): 11622–7. Bibcode :2004PNAS..10111622A. doi : 10.1073/pnas.0401781101 . PMC 511030 . PMID  15280548. 
  6. ^ Touw, WG; Joosten, RP; Vriend, G (agosto de 2015). "Detección de cambios trans-cis y cambios de plano peptídico en estructuras proteínicas". Acta Crystallographica Sección D . 71 (Pt 8): 1604–14. Bibcode :2015AcCrD..71.1604T. doi :10.1107/S1399004715008263. PMC 4528797 . PMID  26249342.