Las endopeptidasas o endoproteinasas son peptidasas proteolíticas que rompen enlaces peptídicos de aminoácidos no terminales (es decir, dentro de la molécula), en contraste con las exopeptidasas , que rompen enlaces peptídicos de piezas finales de aminoácidos terminales. [1] Por esta razón, las endopeptidasas no pueden descomponer péptidos en monómeros, mientras que las exopeptidasas pueden descomponer proteínas en monómeros. Un caso particular de endopeptidasa es la oligopeptidasa , cuyos sustratos son oligopéptidos en lugar de proteínas.
Suelen ser muy específicas para determinados aminoácidos. Algunos ejemplos de endopeptidasas son:
Tripsina : se elimina después de Arg o Lys, a menos que esté seguida de Pro. Muy estricta. Funciona mejor a pH 8.
Quimotripsina : corta después de Phe, Trp o Tyr, a menos que esté seguida de Pro. Corta más lentamente después de His, Met o Leu. Funciona mejor a pH 8.
Elastasa : corta después de Ala, Gly, Ser o Val, a menos que vaya seguido de Pro.
Termolisina : corta antes de Ile, Met, Phe, Trp, Tyr o Val, a menos que esté precedida por Pro. A veces corta después de Ala, Asp, His o Thr. Estable al calor.
Pepsina : corta antes que Leu, Phe, Trp o Tyr, a menos que vaya precedida de Pro. También otras, bastante inespecíficas; funciona mejor a pH 2.
