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3'-Fosfoadenosina-5'-fosfosulfato

El 3′-fosfoadenosina-5′-fosfosulfato ( PAPS ) es un derivado del monofosfato de adenosina (AMP) que está fosforilado en la posición 3′ y tiene un grupo sulfato unido al fosfato 5′ . Es la coenzima más común en las reacciones de sulfotransferasa y, por lo tanto, forma parte de las vías de sulfatación. [1] Es sintetizado endógenamente por los organismos a través de la fosforilación del 5′-fosfosulfato de adenosina (APS), un metabolito intermediario. [2] En los humanos, dicha reacción la realizan las sintasas bifuncionales del 3′-fosfoadenosina 5′-fosfosulfato ( PAPSS1 y PAPSS2 ) utilizando ATP como donante de fosfato. [3] [4]

Formación y reducción

Los APS y los PAPS son intermediarios en la reducción de sulfato a sulfito , una conversión exotérmica que se lleva a cabo por bacterias reductoras de sulfato . En estos organismos, el sulfato sirve como aceptor de electrones, de forma similar al uso del O2 como aceptor de electrones por parte de los organismos aeróbicos. El sulfato no se reduce directamente, sino que debe activarse mediante la formación de APS o PAPS. Estos portadores de sulfato activado se producen por reacción con ATP. La primera reacción es catalizada por la ATP sulfurilasa :

SO 4 2− + ATP ⇌ APS + PP i

La conversión de APS a PAPS está catalizada por la quinasa APS :

APS + ATP ⇌ PAPS + ADP
Estructura del 5′-fosfosulfato de adenosina (APS).

La reducción de APS conduce a sulfito, que se reduce a su vez a sulfuro de hidrógeno , que se excreta. Este proceso se denomina reducción disimilatoria de sulfato. La reducción de PAPS, un éster de sulfato más elaborado , también conduce a sulfuro de hidrógeno. Pero en este caso, el producto se utiliza en la biosíntesis, por ejemplo, para la producción de cisteína . Este último proceso se denomina reducción asimilatoria de sulfato porque el azufre del sulfato se asimila. [5]

Referencias

  1. ^ Günal S; Hardman R; Kopriva S; Mueller JW (2019). "Vías de sulfatación del rojo al verde". J. Biol. Chem . 294 (33): 12293–12312. doi : 10.1074/jbc.REV119.007422 . PMC  6699852. PMID  31270211 .
  2. ^ Negishi M; Pedersen LG; Petrotchenko E; et al. (2001). "Estructura y función de las sulfotransferasas". Arch. Biochem. Biophys . 390 (2): 149–57. doi :10.1006/abbi.2001.2368. PMID  11396917.
  3. ^ Xu, Zhen-Hua; Otterness, Diane M.; Freimuth, Robert R.; Carlini, Edward J.; Wood, Thomas C.; Mitchell, Steve; Moon, Eunpyo; Kim, Ung-Jin; Xu, Jing-Ping; Siciliano, Michael J.; Weinshilboum, Richard M. (febrero de 2000). "3′-fosfoadenosina 5′-fosfosulfato sintetasa 1 humana (PAPSS1) y PAPSS2: clonación génica, caracterización y localización cromosómica". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 268 (2): 437–444. doi :10.1006/bbrc.2000.2123. PMID  10679223.
  4. ^ Venkatachalam, KV (2003). "3′-fosfoadenosina 5′-fosfosulfato (PAPS) sintasa humana: bioquímica, biología molecular y deficiencia genética". IUBMB Life . 55 (1): 1–11. doi : 10.1080/1521654031000072148 . PMID  12716056. S2CID 37733913 . 
  5. ^ MT Madigan, JM Martinko, J. Parker “Biología de microorganismos de Brock” Prentice Hall, 1997. ISBN 0-13-520875-0