El citocromo c es una proteína altamente conservada en todo el espectro de especies eucariotas y se encuentra en plantas, animales, hongos y muchos organismos unicelulares. Esto, junto con su pequeño tamaño (peso molecular de unos 12.000 daltons ), [7] lo hace útil en estudios de cladística . [8] El citocromo c se ha estudiado por la visión que ofrece de la biología evolutiva.
El citocromo c tiene una estructura primaria formada por una cadena de unos 100 aminoácidos . Muchos organismos de orden superior poseen una cadena de 104 aminoácidos. [9] La secuencia del citocromo c en los humanos es idéntica a la de los chimpancés (nuestros parientes más cercanos), pero difiere de la de los caballos. [10]
El citocromo c tiene una secuencia de aminoácidos que está altamente conservada en eucariotas y varía solo en unos pocos residuos. En más de treinta especies analizadas en un estudio, 34 de los 104 aminoácidos se conservaron (idénticos en su posición característica). [11] Por ejemplo, la citocromo oxidasa humana reaccionó con el citocromo c de trigo , in vitro ; lo cual fue válido para todos los pares de especies probadas. [11] Además, el potencial redox de +0,25 voltios es el mismo en todas las moléculas de citocromo c estudiadas. [11]
Estructura
El citocromo c pertenece a la clase I de la familia de citocromos de tipo c [13] y contiene un motivo aminoácido característico CXXCH (cisteína-cualquier-cisteína-histidina) que se une al hemo. [14] Este motivo está ubicado hacia el extremo N de la cadena peptídica y contiene una histidina como quinto ligando del hierro hemo. El sexto ligando lo proporciona un residuo de metionina que se encuentra hacia el extremo C-terminal . La columna vertebral de la proteína está plegada en cinco hélices α que están numeradas α1-α5 desde el extremo N al extremo C. Las hélices α3, α4 y α5 se denominan hélices de 50, 60 y 70, respectivamente, cuando se hace referencia al citocromo c mitocondrial. [15]
hemo c
Si bien la mayoría de las proteínas hemo se unen al grupo protésico mediante ligadura de iones de hierro e interacciones terciarias, el grupo hemo del citocromo c forma enlaces tioéter con dos cadenas laterales de cisteína de la proteína. [16] Una de las principales propiedades del hemo c, que permite que el citocromo c tenga una variedad de funciones, es su capacidad de tener diferentes potenciales de reducción en la naturaleza. Esta propiedad determina la cinética y termodinámica de una reacción de transferencia de electrones. [17]
Momento bipolar
El momento dipolar tiene un papel importante a la hora de orientar las proteínas en las direcciones adecuadas y mejorar su capacidad para unirse a otras moléculas. [18] [19] El momento dipolar del citocromo c resulta de un grupo de cadenas laterales de aminoácidos cargadas negativamente en la "parte posterior" de la enzima. [19] A pesar de las variaciones en el número de grupos hemo unidos y las variaciones en la secuencia, el momento dipolar de los citocromos c de los vertebrados está notablemente conservado. Por ejemplo, todos los citocromos c de vertebrados tienen un momento dipolar de aproximadamente 320 debye , mientras que los citocromos c de plantas e insectos tienen un momento dipolar de aproximadamente 340 debye. [19]
El citocromo c también puede catalizar varias reacciones redox, como la hidroxilación y la oxidación aromática , y muestra actividad peroxidasa mediante la oxidación de varios donantes de electrones, como el ácido 2,2-azino- bis (3-etilbenzotiazolin-6-sulfónico) ( ABTS ), 2- ácido ceto-4-tiometilbutírico y 4-aminoantipirina.
Xiaodong Wang también descubrió en 1996 que el citocromo c tiene un papel intermedio en la apoptosis , una forma controlada de muerte celular utilizada para matar células en el proceso de desarrollo o en respuesta a una infección o daño al ADN. [21]
El citocromo c se une a la cardiolipina en la membrana mitocondrial interna, fijando así su presencia y evitando que se libere de las mitocondrias e inicie la apoptosis. Si bien la atracción inicial entre la cardiolipina y el citocromo c es electrostática debido a la carga positiva extrema del citocromo c, la interacción final es hidrofóbica, donde una cola hidrofóbica de la cardiolipina se inserta en la porción hidrofóbica del citocromo c.
Durante la fase temprana de la apoptosis, se estimula la producción mitocondrial de ROS y la cardiolipina se oxida mediante una función peroxidasa del complejo cardiolipina-citocromo c. Luego, la hemoproteína se desprende de la membrana interna mitocondrial y puede extruirse hacia el citoplasma soluble a través de los poros de la membrana externa. [22]
La elevación sostenida de los niveles de calcio precede a la liberación de cyt c de las mitocondrias. La liberación de pequeñas cantidades de cyt c conduce a una interacción con el receptor IP3 (IP3R) en el retículo endoplásmico (RE), lo que provoca la liberación de calcio en el ER. El aumento general de calcio desencadena una liberación masiva de cyt c , que luego actúa en el circuito de retroalimentación positiva para mantener la liberación de calcio del RE a través de los IP3R. [23] Esto explica cómo la liberación de calcio del RE puede alcanzar niveles citotóxicos. Esta liberación de citocromo c activa a su vez la caspasa 9 , una cisteína proteasa . La caspasa 9 puede luego activar la caspasa 3 y la caspasa 7 , que son responsables de destruir la célula desde dentro.
Inhibición de la apoptosis
Una de las formas en que se activa la apoptosis celular es mediante la liberación de citocromo c de las mitocondrias al citosol. Un estudio ha demostrado que las células pueden protegerse de la apoptosis bloqueando la liberación de citocromo c utilizando Bcl-x L. [24] Otra forma en que las células pueden controlar la apoptosis es mediante la fosforilación de Tyr48, lo que convertiría al citocromo c en un interruptor antiapoptótico. [25]
Como enzima antioxidante.
Además de sus conocidas funciones en la cadena de transporte de electrones y la apoptosis celular, según un estudio reciente, el citocromo c también puede actuar como enzima antioxidante en las mitocondrias; lo hace eliminando el superóxido (O 2 – ) y el peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ) de las mitocondrias . [26] Por lo tanto, el citocromo c no sólo es necesario en las mitocondrias para la respiración celular, sino que también es necesario en las mitocondrias para limitar la producción de O 2 y H 2 O 2 . [26]
Localización extramitocondrial
Se cree ampliamente que el citocromo c se localiza únicamente en el espacio intermembrana mitocondrial en condiciones fisiológicas normales. [27] Se cree que la liberación de citocromo c de las mitocondrias al citosol, donde activa la familia de proteasas caspasa , es el principal desencadenante que conduce al inicio de la apoptosis. [28] Medir la cantidad de citocromo c que se escapa de las mitocondrias al citosol y de la célula al medio de cultivo es un método sensible para controlar el grado de apoptosis. [29] [30] Sin embargo, estudios detallados de inmunomicroscopía electrónica con secciones de tejidos de rata que emplean anticuerpos específicos del citocromo c proporcionan evidencia convincente de que el citocromo c en condiciones celulares normales también está presente en ubicaciones extramitocondriales. [31] En las células acinares pancreáticas y en la hipófisis anterior , se detectó una presencia fuerte y específica de citocromo c en los gránulos de zimógeno y en los gránulos de la hormona del crecimiento , respectivamente. En el páncreas, el citocromo c también se encontró en las vacuolas condensadas y en la luz acinar . Se demostró que la localización extramitocondrial del citocromo c era específica, ya que se eliminaba por completo tras la adsorción del anticuerpo primario con el citocromo c purificado. [31] Además del citocromo c, también se ha observado la localización extramitocondrial de un gran número de otras proteínas, incluidas las codificadas por el ADN mitocondrial. [32] [33] [34] Esto plantea la posibilidad de la existencia de mecanismos específicos aún no identificados para la translocación de proteínas desde las mitocondrias a otros destinos celulares. [34] [35]
Aplicaciones
Detección de superóxido
El citocromo c se ha utilizado para detectar la producción de peróxido en sistemas biológicos. A medida que se produce superóxido, la cantidad de citocromo c 3+ oxidado aumenta y la cantidad de citocromo c 2+ reducido disminuye. [36] Sin embargo, el superóxido a menudo se produce con óxido nítrico. En presencia de óxido nítrico, se inhibe la reducción del citocromo c 3+ . [37] Esto conduce a la oxidación del citocromo c 2+ al citocromo c 3+ por el ácido peroxinitroso , un intermedio obtenido mediante la reacción del óxido nítrico y el superóxido. [37] La presencia de peroxinitrito o H 2 O 2 y dióxido de nitrógeno NO 2 en las mitocondrias puede ser letal ya que nitran los residuos de tirosina del citocromo c, lo que conduce a la interrupción de la función del citocromo c como transportador de electrones en la cadena de transporte de electrones. [38]
Como enzima para la actividad catalítica.
El citocromo C también se ha estudiado ampliamente como una enzima con actividad similar a la peroxidasa. El citocromo C se conjugó con un polímero cargado para probar su actividad similar a la peroxidasa. [39] [40] Inspirado en ejemplos naturales de encapsulación de enzimas en estructuras de jaula basadas en proteínas (Ejemplo: carboxisomas, ferritina y encapsulina), el citocromo C se encapsuló en una pequeña proteína de unión al ADN autoensamblada de 9 nm procedente de células privadas de nutrientes (Dps ) jaula de proteínas mediante un enfoque de autoensamblaje quimérico. Los autores observaron un comportamiento único de la actividad catalítica al encapsular la enzima dentro de una jaula de proteínas, que era diferente de la enzima en solución. Esto se atribuyó al microambiente local proporcionado por la cavidad interior de la nanocage Dps, que es diferente al volumen. [41]
^ abc GRCh38: Ensembl lanzamiento 89: ENSG00000172115 - Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Ensembl lanzamiento 89: ENSMUSG00000063694 - Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia humana de PubMed:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed del ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Entrez Gene: citocromo c".
^ Tafani M, Karpinich NO, Hurster KA, Pastorino JG, Schneider T, Russo MA, Farber JL (marzo de 2002). "La liberación del citocromo c tras la activación del receptor Fas depende de la translocación de la oferta completa y la inducción de la transición de la permeabilidad mitocondrial". La Revista de Química Biológica . 277 (12): 10073–82. doi : 10.1074/jbc.M111350200 . PMID 11790791.
^ "Citocromo c - Homo sapiens (humano)". P99999 . Consorcio UniProt. la masa es 11,749 daltons
^ Secuencias de aminoácidos en proteínas del citocromo c de diferentes especies Archivado el 28 de diciembre de 2013 en Wayback Machine , adaptado de Strahler, Arthur; Ciencia e Historia de la Tierra, 1997. página 348.
^ Lurquin PF, Stone L, Cavalli-Sforza LL (2007). Genes, cultura y evolución humana: una síntesis. Oxford: Blackwell. pag. 79.ISBN978-1-4051-5089-7.
^ abc Stryer L (1975). Bioquímica (1ª ed.). San Francisco: WH Freeman and Company. pag. 362.ISBN978-0-7167-0174-3.
^ McPherson A, DeLucas LJ (2015). "Cristalización de proteínas en microgravedad". npj Microgravedad . 1 : 15010. doi : 10.1038/npjmgrav.2015.10. PMC 5515504 . PMID 28725714.
^ Ambler RP (mayo de 1991). "Variabilidad de secuencia en citocromos bacterianos c". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1058 (1): 42–7. doi :10.1016/S0005-2728(05)80266-X. PMID 1646017.
^ Mavridou DA, Ferguson SJ, Stevens JM (marzo de 2013). "Ensamblaje del citocromo c". Vida IUBMB . 65 (3): 209–16. doi :10.1002/iub.1123. PMID 23341334. S2CID 32216217.
^ Liu J, Chakraborty S, Hosseinzadeh P, Yu Y, Tian S, Petrik I, Bhagi A, Lu Y (23 de abril de 2014). "Metaloproteínas que contienen centros redox de citocromo, hierro-azufre o cobre". Reseñas químicas . 114 (8): 4366–4469. doi :10.1021/cr400479b. ISSN 0009-2665. PMC 4002152 . PMID 24758379.
^ Kang X, Carey J (noviembre de 1999). "Papel del hemo en la organización estructural del citocromo c investigado por semisíntesis". Bioquímica . 38 (48): 15944–51. doi :10.1021/bi9919089. PMID 10625461.
^ Zhao Y, Wang ZB, Xu JX (enero de 2003). "Efecto del citocromo c sobre la generación y eliminación de O2 y H2O2 en las mitocondrias". La Revista de Química Biológica . 278 (4): 2356–60. doi : 10.1074/jbc.M209681200 . PMID 12435729.
^ Koppenol WH, Margoliash E (abril de 1982). "La distribución asimétrica de cargas en la superficie del citocromo c del caballo. Implicaciones funcionales". La Revista de Química Biológica . 257 (8): 4426–37. doi : 10.1016/S0021-9258(18)34740-9 . PMID 6279635.
^ abc Koppenol WH, Rush JD, Mills JD, Margoliash E (julio de 1991). "El momento dipolar del citocromo c". Biología Molecular y Evolución . 8 (4): 545–58. doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a040659 . PMID 1656165.
^ Schneider J, Kroneck PM (2014). "La producción de amoníaco por los citocromos C multihemales". En Kroneck PM, Torres ME (eds.). "La biogeoquímica de compuestos gaseosos impulsada por metales en el medio ambiente ". Iones metálicos en ciencias biológicas. vol. 14. Saltador. págs. 211–236. doi :10.1007/978-94-017-9269-1_9. ISBN978-94-017-9268-4. PMID 25416396.
^ Liu X, Kim CN, Yang J, Jemmerson R, Wang X (julio de 1996). "Inducción del programa apoptótico en extractos libres de células: requisito de dATP y citocromo c". Celúla . 86 (1): 147–57. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80085-9 . PMID 8689682. S2CID 12604356.
^ Orrenius S, Zhivotovsky B (septiembre de 2005). "La oxidación de cardiolipina libera el citocromo c". Biología Química de la Naturaleza . 1 (4): 188–9. doi :10.1038/nchembio0905-188. PMID 16408030. S2CID 45381495.
^ Boehning D, Patterson RL, Sedaghat L, Glebova NO, Kurosaki T, Snyder SH (diciembre de 2003). "El citocromo c se une a los receptores de trifosfato de inositol (1,4,5), amplificando la apoptosis dependiente de calcio". Biología celular de la naturaleza . 5 (12): 1051–61. doi :10.1038/ncb1063. PMID 14608362. S2CID 27761335.
^ Kharbanda S, Pandey P, Schofield L, Israels S, Roncinske R, Yoshida K, Bharti A, Yuan ZM, Saxena S, Weichselbaum R, Nalin C, Kufe D (junio de 1997). "Papel de Bcl-xL como inhibidor de la acumulación de citocromo C citosólico en la apoptosis inducida por daño al ADN". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 94 (13): 6939–42. Código bibliográfico : 1997PNAS...94.6939K. doi : 10.1073/pnas.94.13.6939 . PMC 21263 . PMID 9192670.
^ García-Heredia JM, Díaz-Quintana A, Salzano M, Orzáez M, Pérez-Payá E, Teixeira M, De la Rosa MA, Díaz-Moreno I (diciembre de 2011). "La fosforilación de tirosina convierte la transición alcalina en un proceso biológicamente relevante y hace que el citocromo c humano se comporte como un interruptor antiapoptótico". Revista de química biológica inorgánica . 16 (8): 1155–68. doi :10.1007/s00775-011-0804-9. PMID 21706253. S2CID 24156094.
^ ab Bowman SE, Bren KL (diciembre de 2008). "La química y bioquímica del hemo c: bases funcionales para la unión covalente". Informes de productos naturales . 25 (6): 1118–30. doi :10.1039/b717196j. PMC 2654777 . PMID 19030605.
^ Neupert W (1997). "Importación de proteínas a las mitocondrias". Revista Anual de Bioquímica . 66 : 863–917. doi :10.1146/annurev.biochem.66.1.863. PMID 9242927.
^ Kroemer G, Dallaporta B, Resche-Rigon M (1998). "El regulador de vida/muerte mitocondrial en apoptosis y necrosis". Revisión anual de fisiología . 60 : 619–42. doi :10.1146/annurev.physiol.60.1.619. PMID 9558479.
^ Loo JF, Lau PM, Ho HP, Kong SK (octubre de 2013). "Un ensayo de código de barras biológico basado en aptámeros con amplificación de polimerasa recombinasa isotérmica para la detección del citocromo-c y la detección de fármacos contra el cáncer". Talanta . 115 : 159–65. doi :10.1016/j.talanta.2013.04.051. PMID 24054573.
^ Waterhouse Nueva Jersey, Trapani JA (julio de 2003). "Un nuevo ensayo cuantitativo para la liberación de citocromo c en células apoptóticas". Muerte y diferenciación celular . 10 (7): 853–5. doi : 10.1038/sj.cdd.4401263 . PMID 12815469.
^ ab Soltys BJ, Andrews DW, Jemmerson R, Gupta RS (2001). "El citocromo C se localiza en gránulos secretores en el páncreas y la hipófisis anterior". Biología Celular Internacional . 25 (4): 331–8. doi :10.1006/cbir.2000.0651. PMID 11319839. S2CID 2106599.
^ Gupta RS, Ramachandra NB, Bowes T, Singh B (2008). "Disposición celular inusual de las chaperonas moleculares mitocondriales Hsp60, Hsp70 y Hsp10". La biología de las chaperonas moleculares extracelulares . Simposios de la Fundación Novartis. vol. 291. págs. 59–68, discusión 69–73, 137–40. doi :10.1002/9780470754030.ch5. ISBN978-0-470-75403-0. PMID 18575266. {{cite book}}: |journal=ignorado ( ayuda )
^ Sadacharan SK, Singh B, Bowes T, Gupta RS (noviembre de 2005). "Localización de las subunidades I y II de la citocromo c oxidasa codificadas por ADN mitocondrial en gránulos de zimógeno pancreático de rata y gránulos de hormona de crecimiento hipofisario". Histoquímica y Biología Celular . 124 (5): 409–21. doi :10.1007/s00418-005-0056-2. PMID 16133117. S2CID 24440427.
^ ab Soltys BJ, Gupta RS (2000). Proteínas mitocondriales en ubicaciones celulares inesperadas: exportación de proteínas de las mitocondrias desde una perspectiva evolutiva . Revista Internacional de Citología. vol. 194, págs. 133–96. doi :10.1016/s0074-7696(08)62396-7. ISBN978-0-12-364598-2. PMID 10494626.
^ Soltys BJ, Gupta RS (mayo de 1999). "Proteínas de la matriz mitocondrial en lugares inesperados: ¿se exportan?". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 24 (5): 174–7. doi :10.1016/s0968-0004(99)01390-0. PMID 10322429.
^ McCord JM, Fridovich I (noviembre de 1969). "Superóxido dismutasa. Una función enzimática de la eritrocupreína (hemocupreína)". La Revista de Química Biológica . 244 (22): 6049–55. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63504-5 . PMID 5389100.
^ ab Thomson L, Trujillo M, Telleri R, Radi R (junio de 1995). "Cinética de la oxidación del citocromo c 2+ por peroxinitrito: implicaciones para las mediciones de superóxido en sistemas biológicos productores de óxido nítrico". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 319 (2): 491–7. doi :10.1006/abbi.1995.1321. PMID 7786032.
^ Domazou AS, Gebicka L, Didik J, Gebicki JL, van der Meijden B, Koppenol WH (abril de 2014). "La cinética de la reacción del dióxido de nitrógeno con el citocromo c de hierro (II) y hierro (III)". Biología y medicina de los radicales libres . 69 : 172–80. doi :10.1016/j.freeradbiomed.2014.01.014. PMID 24447894.
^ YF Zhang, Q. Wang y H. Hess, ACS Catal., 2017, 7, 2047–2051.
^ KR Benson, J. Gorecki, A. Nikiforov, W. Tsui, RM Kasi y CV Kumar, Org. Biomol. Química, 2019, 17, 4043–4048.
^ Waghwani HK, Douglas, T (marzo de 2021). "Citocromo C con actividad similar a la peroxidasa encapsulado dentro de la pequeña nanojaula de proteína DPS". Revista de Química de Materiales B. 9 (14): 3168–3179. doi : 10.1039/d1tb00234a . PMID 33885621.
Otras lecturas
Kumarswamy R, Chandna S (febrero de 2009). "Socios putativos en la liberación de citocromo-c mediada por Bax: ¿ANT, CypD, VDAC o ninguno de ellos?". Mitocondria . 9 (1): 1–8. doi :10.1016/j.mito.2008.10.003. PMID 18992370.
Vicepresidente de Skulachev (febrero de 1998). "Citocromo c en las cascadas apoptóticas y antioxidantes". Cartas FEBS . 423 (3): 275–80. doi :10.1016/S0014-5793(98)00061-1. PMID 9515723. S2CID 10267410.
Manella CA (1998). "Cambios conformacionales en la proteína del canal mitocondrial, VDAC, y sus implicaciones funcionales". Revista de biología estructural . 121 (2): 207–18. doi :10.1006/jsbi.1997.3954. PMID 9615439.
Ferri KF, Jacotot E, Blanco J, Esté JA, Kroemer G (2000). "Control mitocondrial de la muerte celular inducida por proteínas codificadas por el VIH-1". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 926 (1): 149–64. Código bibliográfico : 2000NYASA.926..149F. doi :10.1111/j.1749-6632.2000.tb05609.x. PMID 11193032. S2CID 21997163.
Britton RS, Leicester KL, Bacon BR (octubre de 2002). "Terapia de quelación y toxicidad del hierro". Revista Internacional de Hematología . 76 (3): 219–28. doi :10.1007/BF02982791. PMID 12416732. S2CID 22572183.
Haider N, Narula N, Narula J (diciembre de 2002). "La apoptosis en la insuficiencia cardíaca representa la supervivencia celular programada, no la muerte, de los cardiomiocitos y la probabilidad de remodelación inversa". Revista de insuficiencia cardíaca . 8 (6 suplementos): S512–7. doi :10.1054/jcaf.2002.130034. PMID 12555167.
Castedo M, Perfettini JL, Andreau K, Roumier T, Piacentini M, Kroemer G (diciembre de 2003). "Apoptosis mitocondrial inducida por la envoltura del VIH-1". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 1010 (1): 19–28. Código Bib : 2003NYASA1010...19C. doi : 10.1196/anales.1299.004. PMID 15033690. S2CID 37073602.
Ng S, Smith MB, Smith HT, Millett F (noviembre de 1977). "Efecto de la modificación de lisinas del citocromo c individuales sobre la reacción con el citocromo b5". Bioquímica . 16 (23): 4975–8. doi :10.1021/bi00642a006. PMID 199233.
Lynch SR, Sherman D, Copeland RA (enero de 1992). "La unión del citocromo c afecta la conformación del citocromo a en la citocromo c oxidasa". La Revista de Química Biológica . 267 (1): 298–302. doi : 10.1016/S0021-9258(18)48493-1 . PMID 1309738.
Garber EA, Margoliash E (febrero de 1990). "Interacción del citocromo c con la citocromo c oxidasa: comprensión de la transición de alta a baja afinidad". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1015 (2): 279–87. doi :10.1016/0005-2728(90)90032-Y. PMID 2153405.
CD Bedetti (mayo de 1985). "Demostración inmunocitoquímica de la citocromo c oxidasa con un método de inmunoperoxidasa: una tinción específica para mitocondrias en tejidos humanos fijados con formalina e incluidos en parafina". La Revista de Histoquímica y Citoquímica . 33 (5): 446–52. doi : 10.1177/33.5.2580882 . PMID 2580882.
Tanaka Y, Ashikari T, Shibano Y, Amachi T, Yoshizumi H, Matsubara H (junio de 1988). "Construcción de un gen del citocromo c humano y su expresión funcional en Saccharomyces cerevisiae". Revista de Bioquímica . 103 (6): 954–61. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122393. PMID 2844747.
Evans MJ, Scarpulla RC (diciembre de 1988). "El gen del citocromo c somático humano: dos clases de pseudogenes procesados delimitan un período de rápida evolución molecular". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 85 (24): 9625–9. Código bibliográfico : 1988PNAS...85.9625E. doi : 10.1073/pnas.85.24.9625 . PMC 282819 . PMID 2849112.
Passon PG, Hultquist DE (julio de 1972). "Citocromo b 5 reductasa soluble de eritrocitos humanos". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 275 (1): 62–73. doi :10.1016/0005-2728(72)90024-2. hdl : 2027.42/34070 . PMID 4403130.
Dowe RJ, Vitello LB, Erman JE (agosto de 1984). "Estudios de equilibrio de sedimentación sobre la interacción entre el citocromo c y la citocromo c peroxidasa". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 232 (2): 566–73. doi :10.1016/0003-9861(84)90574-5. PMID 6087732.
Michel B, Bosshard HR (agosto de 1984). "Análisis espectroscópico de la interacción entre el citocromo c y la citocromo c oxidasa". La Revista de Química Biológica . 259 (16): 10085–91. doi : 10.1016/S0021-9258(18)90932-4 . PMID 6088481.
Broger C, Nałecz MJ, Azzi A (octubre de 1980). "Interacción del citocromo c con el complejo citocromo bc1 de la cadena respiratoria mitocondrial". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 592 (3): 519–27. doi :10.1016/0005-2728(80)90096-1. PMID 6251869.
Smith HT, Ahmed AJ, Millett F (mayo de 1981). "Interacción electrostática del citocromo c con citocromo c1 y citocromo oxidasa". La Revista de Química Biológica . 256 (10): 4984–90. doi : 10.1016/S0021-9258(19)69355-5 . PMID 6262312.
Geren LM, Millett F (octubre de 1981). "Estudios de transferencia de energía de fluorescencia de la interacción entre adrenodoxina y citocromo c". La Revista de Química Biológica . 256 (20): 10485–9. doi : 10.1016/S0021-9258(19)68647-3 . PMID 6270113.
Favre B, Zolnierowicz S, Turowski P, Hemmings BA (junio de 1994). "La subunidad catalítica de la proteína fosfatasa 2A está carboxilmetilada in vivo". La Revista de Química Biológica . 269 (23): 16311–7. doi : 10.1016/S0021-9258(17)34009-7 . PMID 8206937.
Gao B, Eisenberg E, Greene L (julio de 1996). "Efecto de la polimerización de proteínas de choque térmico constitutivas de 70 kDa en su interacción con el sustrato proteico". La Revista de Química Biológica . 271 (28): 16792–7. doi : 10.1074/jbc.271.28.16792 . PMID 8663341.
enlaces externos
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