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Lipogénesis

En bioquímica , la lipogénesis es la conversión de ácidos grasos y glicerol en grasas, o un proceso metabólico a través del cual el acetil-CoA se convierte en triglicéridos para su almacenamiento en la grasa . [1] La lipogénesis abarca tanto la síntesis de ácidos grasos como de triglicéridos , siendo este último el proceso por el cual los ácidos grasos se esterifican a glicerol antes de ser empaquetados en lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL). Los ácidos grasos se producen en el citoplasma de las células añadiendo repetidamente unidades de dos carbonos al acetil-CoA. La síntesis de triacilglicerol, por otro lado, ocurre en la membrana del retículo endoplasmático de las células uniendo tres moléculas de ácidos grasos a una molécula de glicerol. Ambos procesos tienen lugar principalmente en el hígado y el tejido adiposo . Sin embargo, también ocurre en cierta medida en otros tejidos como el intestino y el riñón. [2] [3] Una revisión sobre la lipogénesis en el cerebro fue publicada en 2008 por López y Vidal-Puig . [4] Después de ser empaquetada en VLDL en el hígado, la lipoproteína resultante se secreta directamente en la sangre para su entrega a los tejidos periféricos.

Síntesis de ácidos grasos

La síntesis de ácidos grasos comienza con acetil-CoA y se va acumulando mediante la adición de unidades de dos carbonos. La síntesis de ácidos grasos se produce en el citoplasma de las células, mientras que la degradación oxidativa se produce en las mitocondrias . Muchas de las enzimas para la síntesis de ácidos grasos están organizadas en un complejo multienzimático llamado ácido graso sintasa . [5] Los principales sitios de síntesis de ácidos grasos son el tejido adiposo y el hígado . [6]

Síntesis de triglicéridos

Los triglicéridos se sintetizan por esterificación de ácidos grasos a glicerol . [1] La esterificación de ácidos grasos tiene lugar en el retículo endoplásmico de las células por vías metabólicas en las que los grupos acilo en los acil-CoA grasos se transfieren a los grupos hidroxilo del glicerol-3-fosfato y el diacilglicerol. [7] Tres cadenas de ácidos grasos están unidas a cada molécula de glicerol. Cada uno de los tres grupos -OH del glicerol reacciona con el extremo carboxilo de una cadena de ácido graso (-COOH). El agua se elimina y los átomos de carbono restantes se unen mediante un enlace -O- a través de la síntesis por deshidratación .

Tanto el tejido adiposo como el hígado pueden sintetizar triglicéridos. Los producidos por el hígado son secretados por éste en forma de lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL). Las partículas VLDL se secretan directamente a la sangre, donde su función es transportar los lípidos de origen endógeno a los tejidos periféricos.

Regulación hormonal

La insulina es una hormona peptídica fundamental para controlar el metabolismo del cuerpo. La insulina es liberada por el páncreas cuando aumentan los niveles de azúcar en sangre y tiene muchos efectos que promueven ampliamente la absorción y el almacenamiento de azúcares, incluida la lipogénesis.

La insulina estimula la lipogénesis principalmente al activar dos vías enzimáticas. La piruvato deshidrogenasa (PDH) convierte el piruvato en acetil-CoA . La acetil-CoA carboxilasa (ACC) convierte el acetil-CoA producido por la PDH en malonil-CoA . El malonil-CoA proporciona los bloques de construcción de dos carbonos que se utilizan para crear ácidos grasos más grandes.

La estimulación de la lipogénesis por insulina también ocurre a través de la promoción de la captación de glucosa por el tejido adiposo . [1] El aumento en la captación de glucosa puede ocurrir a través del uso de transportadores de glucosa dirigidos a la membrana plasmática o a través de la activación de enzimas lipogénicas y glucolíticas mediante modificación covalente . [8] También se ha descubierto que la hormona tiene efectos a largo plazo en la expresión génica lipogénica. Se plantea la hipótesis de que este efecto ocurre a través del factor de transcripción SREBP-1 , donde la asociación de insulina y SREBP-1 conduce a la expresión génica de glucoquinasa . [9] Se supone que la interacción de la glucosa y la expresión génica lipogénica se gestiona mediante la concentración creciente de un metabolito de glucosa desconocido a través de la actividad de la glucoquinasa.

Otra hormona que puede afectar la lipogénesis a través de la vía SREBP-1 es la leptina . Interviene en el proceso limitando el almacenamiento de grasa a través de la inhibición de la ingesta de glucosa e interfiriendo con otras vías metabólicas adiposas. [1] La inhibición de la lipogénesis se produce a través de la regulación negativa de la expresión génica de los ácidos grasos y los triglicéridos . [10] A través de la promoción de la oxidación de los ácidos grasos y la inhibición de la lipogénesis , se descubrió que la leptina controla la liberación de la glucosa almacenada de los tejidos adiposos. [1]

Otras hormonas que previenen la estimulación de la lipogénesis en las células adiposas son las hormonas de crecimiento (GH). Las hormonas de crecimiento provocan la pérdida de grasa pero estimulan la ganancia de músculo. [11] Un mecanismo propuesto para el funcionamiento de la hormona es que las hormonas de crecimiento afectan la señalización de la insulina, disminuyendo así la sensibilidad a la insulina y, a su vez, regulando negativamente la expresión de la sintasa de ácidos grasos. [12] Otro mecanismo propuesto sugiere que las hormonas de crecimiento pueden fosforilarse con STAT5A y STAT5B , factores de transcripción que forman parte de la familia de transductores de señales y activadores de la transcripción (STAT). [13]

También hay evidencia que sugiere que la proteína estimulante de la acilación (ASP) promueve la agregación de triglicéridos en las células adiposas. [14] Esta agregación de triglicéridos ocurre a través del aumento en la síntesis de la producción de triglicéridos. [15]

Desfosforilación de PDH

La insulina estimula la actividad de la piruvato deshidrogenasa fosfatasa . La fosfatasa elimina el fosfato de la piruvato deshidrogenasa activándola y permitiendo la conversión de piruvato en acetil-CoA. Este mecanismo conduce a un aumento de la tasa de catálisis de esta enzima, por lo que aumenta los niveles de acetil-CoA. El aumento de los niveles de acetil-CoA aumentará el flujo no solo a través de la vía de síntesis de grasas, sino también del ciclo del ácido cítrico.

Acetil-CoA carboxilasa

La insulina afecta a la ACC de forma similar a la PDH. Provoca su desfosforilación mediante la activación de la fosfatasa PP2A, cuya actividad da lugar a la activación de la enzima. El glucagón tiene un efecto antagónico y aumenta la fosforilación y la desactivación, inhibiendo así la ACC y ralentizando la síntesis de grasas.

La alteración de la ACC afecta la tasa de conversión de acetil-CoA a malonil-CoA. El aumento del nivel de malonil-CoA empuja el equilibrio hacia un aumento de la producción de ácidos grasos a través de la biosíntesis. Los ácidos grasos de cadena larga son reguladores alostéricos negativos de la ACC y, por lo tanto, cuando la célula tiene suficientes ácidos grasos de cadena larga, eventualmente inhibirán la actividad de la ACC y detendrán la síntesis de ácidos grasos.

Las concentraciones de AMP y ATP de la célula actúan como una medida de las necesidades de ATP de una célula. Cuando se agota el ATP, se produce un aumento de 5'AMP. Este aumento activa la proteína quinasa activada por AMP , que fosforila la ACC y, por lo tanto, inhibe la síntesis de grasa. Esta es una forma útil de garantizar que la glucosa no se desvíe hacia una vía de almacenamiento en momentos en que los niveles de energía son bajos.

El citrato también activa la ACC. Cuando hay abundante acetil-CoA en el citoplasma celular para la síntesis de grasa, esta se produce a un ritmo adecuado.

Regulación transcripcional

Se ha descubierto que las SREBP desempeñan un papel en los efectos nutricionales u hormonales sobre la expresión del gen lipogénico. [16]

La sobreexpresión de SREBP-1a o SREBP-1c en células hepáticas de ratón da como resultado la acumulación de triglicéridos hepáticos y niveles más elevados de expresión de genes lipogénicos. [17]

La expresión de genes lipogénicos en el hígado a través de la glucosa y la insulina es moderada por SREBP-1. [18] El efecto de la glucosa y la insulina sobre el factor transcripcional puede ocurrir a través de varias vías; hay evidencia que sugiere que la insulina promueve la expresión de ARNm de SREBP-1 en adipocitos [19] y hepatocitos. [20] También se ha sugerido que la hormona aumenta la activación transcripcional por SREBP-1 a través de la fosforilación dependiente de MAP-quinasa independientemente de los cambios en los niveles de ARNm. [21] Junto con la insulina, también se ha demostrado que la glucosa promueve la actividad de SREBP-1 y la expresión de ARNm. [22]

Referencias

  1. ^ abcde Kersten S (abril de 2001). "Mecanismos de regulación nutricional y hormonal de la lipogénesis". EMBO Rep . 2 (4): 282–6. doi :10.1093/embo-reports/kve071. PMC  1083868 . PMID  11306547.
  2. ^ Hoffman, Simon; Alvares, Danielle; Adeli, Khosrow (2019). "Lipogénesis intestinal: cómo los carbohidratos activan la producción de triglicéridos en el intestino". Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care . 22 (4): 284–288. doi :10.1097/MCO.0000000000000569. ISSN  1473-6519. PMID  31107259. S2CID  159039179.
  3. ^ Figueroa-Juárez, Elizabeth; Noriega, Lilia G.; Pérez-Monter, Carlos; Alemán, Gabriela; Hernández-Pando, Rogelio; Correa-Rotter, Ricardo; Ramírez, Victoria; Tovar, Armando R.; Torre-Villalvazo, Iván; Tovar-Palacio, Claudia (07-01-2021). "El papel de la respuesta de la proteína desplegada en la lipogénesis renal en ratones C57BL/6". Biomoléculas . 11 (1): 73. doi : 10.3390/biom11010073 . ISSN  2218-273X. PMC 7825661 . PMID  33430288. 
  4. ^ López, Miguel; Vidal-Puig, Antonio (2008). "Lipogénesis cerebral y regulación del metabolismo energético". Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care . 11 (4): 483–490. doi :10.1097/MCO.0b013e328302f3d8. ISSN  1363-1950. PMID  18542011. S2CID  40680910.
  5. ^ Elmhurst College. «Lipogénesis». Archivado desde el original el 21 de diciembre de 2007. Consultado el 22 de diciembre de 2007 .
  6. ^ J. Pearce (1983). "Síntesis de ácidos grasos en el hígado y el tejido adiposo". Actas de la Sociedad de Nutrición . 42 (2): 263–271. doi : 10.1079/PNS19830031 . PMID  6351084.
  7. ^ Stryer y otros, págs. 733–739.
  8. ^ Assimacopoulos-Jeannet, F.; Brichard, S.; Rencurel, F.; Cusin, I.; Jeanrenaud, B. (1995-02-01). "Efectos in vivo de la hiperinsulinemia sobre las enzimas lipogénicas y la expresión del transportador de glucosa en el hígado de rata y los tejidos adiposos". Metabolismo: clínico y experimental . 44 (2): 228–233. doi :10.1016/0026-0495(95)90270-8. ISSN  0026-0495. PMID  7869920.
  9. ^ Foretz, M.; Guichard, C.; Ferré, P.; Foufelle, F. (26 de octubre de 1999). "La proteína 1c de unión al elemento regulador de esterol es un mediador principal de la acción de la insulina sobre la expresión hepática de la glucoquinasa y los genes relacionados con la lipogénesis". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 96 (22): 12737–12742. Bibcode :1999PNAS...9612737F. doi : 10.1073/pnas.96.22.12737 . ISSN  0027-8424. PMC 23076 . PMID  10535992. 
  10. ^ Soukas, A.; Cohen, P.; Socci, ND; Friedman, JM (15 de abril de 2000). "Patrones específicos de leptina de expresión génica en tejido adiposo blanco". Genes & Development . 14 (8): 963–980. ISSN  0890-9369. PMC 316534 . PMID  10783168. 
  11. ^ Etherton, TD (1 de noviembre de 2000). "La biología de la somatotropina en el crecimiento del tejido adiposo y la distribución de nutrientes". The Journal of Nutrition . 130 (11): 2623–2625. doi : 10.1093/jn/130.11.2623 . ISSN  0022-3166. PMID  11053496.
  12. ^ Yin, D.; Clarke, SD; Peters, JL; Etherton, TD (1998-05-01). "La disminución dependiente de la somatotropina en la abundancia de ARNm de la sintasa de ácidos grasos en los adipocitos 3T3-F442A es el resultado de una disminución tanto en la transcripción génica como en la estabilidad del ARNm". The Biochemical Journal . 331 ( Pt 3) (3): 815–820. doi :10.1042/bj3310815. ISSN  0264-6021. PMC 1219422 . PMID  9560309. 
  13. ^ Teglund, S.; McKay, C.; Schuetz, E.; van Deursen, JM; Stravopodis, D.; Wang, D.; Brown, M.; Bodner, S.; Grosveld, G. (29 de mayo de 1998). "Las proteínas Stat5a y Stat5b tienen funciones esenciales y no esenciales, o redundantes, en las respuestas de las citocinas". Cell . 93 (5): 841–850. doi : 10.1016/s0092-8674(00)81444-0 . ISSN  0092-8674. PMID  9630227. S2CID  8683727.
  14. ^ Sniderman, AD; Maslowska, M.; Cianflone, K. (1 de junio de 2000). "De ratones y hombres (y mujeres) y la vía de la proteína estimulante de la acilación". Current Opinion in Lipidology . 11 (3): 291–296. doi :10.1097/00041433-200006000-00010. ISSN  0957-9672. PMID  10882345.
  15. ^ Murray, I.; Sniderman, AD; Cianflone, K. (1999-09-01). "Aclaramiento mejorado de triglicéridos con proteína estimuladora de la acilación humana intraperitoneal en ratones C57BL/6". The American Journal of Physiology . 277 (3 Pt 1): E474–480. doi :10.1152/ajpendo.1999.277.3.E474. ISSN  0002-9513. PMID  10484359.
  16. ^ Hua, X; Yokoyama, C; Wu, J; Briggs, MR; Brown, MS; Goldstein, JL; Wang, X (15 de diciembre de 1993). "SREBP-2, una segunda proteína con cremallera de leucina con bucle de hélice básica que estimula la transcripción mediante la unión a un elemento regulador de esterol". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 90 (24): 11603–11607. Bibcode :1993PNAS...9011603H. doi : 10.1073/pnas.90.24.11603 . ISSN  0027-8424. PMC 48032 . PMID  7903453. 
  17. ^ Horton, JD; Shimomura, I. (1999-04-01). "Proteínas de unión a elementos reguladores de esteroles: activadores de la biosíntesis de colesterol y ácidos grasos". Current Opinion in Lipidology . 10 (2): 143–150. doi :10.1097/00041433-199904000-00008. ISSN  0957-9672. PMID  10327282.
  18. ^ Shimano, H.; Yahagi, N.; Amemiya-Kudo, M.; Hasty, AH; Osuga, J.; Tamura, Y.; Shionoiri, F.; Iizuka, Y.; Ohashi, K. (1999-12-10). "Proteína de unión al elemento regulador de esterol-1 como un factor de transcripción clave para la inducción nutricional de genes de enzimas lipogénicas". The Journal of Biological Chemistry . 274 (50): 35832–35839. doi : 10.1074/jbc.274.50.35832 . ISSN  0021-9258. PMID  10585467.
  19. ^ Kim, JB; Sarraf, P; Wright, M; Yao, KM; Mueller, E; Solanes, G; Lowell, BB; Spiegelman, BM (1998-01-01). "Regulación nutricional e insulínica de la expresión génica de la sintetasa de ácidos grasos y leptina a través de ADD1/SREBP1" (PDF) . Journal of Clinical Investigation . 101 (1): 1–9. doi :10.1172/JCI1411. ISSN  0021-9738. PMC 508533 . PMID  9421459. 
  20. ^ Foretz, Marc; Pacot, Corinne; Dugail, Isabelle; Lemarchand, Patricia; Guichard, Colette; le Lièpvre, Xavier; Berthelier-Lubrano, Cécile; Spiegelman, Bruce; Kim, Jae Bum (1999-05-01). "ADD1/SREBP-1c es necesaria en la activación de la expresión génica lipogénica hepática por la glucosa". Biología molecular y celular . 19 (5): 3760–3768. doi :10.1128/mcb.19.5.3760. ISSN  0270-7306. PMC 84202 . PMID  10207099. 
  21. ^ Roth, G.; Kotzka, J.; Kremer, L.; Lehr, S.; Lohaus, C.; Meyer, HE; ​​Krone, W.; Müller-Wieland, D. (2000-10-27). "Las quinasas MAP Erk1/2 fosforilan la proteína de unión al elemento regulador de esterol (SREBP)-1a en la serina 117 in vitro". The Journal of Biological Chemistry . 275 (43): 33302–33307. doi : 10.1074/jbc.M005425200 . ISSN  0021-9258. PMID  10915800.
  22. ^ Hasty, AH; Shimano, H.; Yahagi, N.; Amemiya-Kudo, M.; Perrey, S.; Yoshikawa, T.; Osuga, J.; Okazaki, H.; Tamura, Y. (6 de octubre de 2000). "La proteína 1 de unión al elemento regulador de esterol está regulada por la glucosa a nivel transcripcional". The Journal of Biological Chemistry . 275 (40): 31069–31077. doi : 10.1074/jbc.M003335200 . ISSN  0021-9258. PMID  10913129.