En biología molecular, los dominios BAG son dominios proteicos que se encuentran en las proteínas y que son moduladores de la actividad de las chaperonas , se unen a las proteínas HSP70 /HSC70 y promueven la liberación del sustrato . Las proteínas tienen actividad antiapoptótica y aumentan la función anti-muerte celular de BCL-2 inducida por varios estímulos. BAG-1 se une a la serina/treonina quinasa Raf-1 o Hsc70/Hsp70 en una interacción mutuamente excluyente. BAG-1 promueve el crecimiento celular al unirse y estimular la actividad de Raf-1. La unión de Hsp70 a BAG-1 disminuye la señalización de Raf-1 e inhibe eventos posteriores, como la síntesis de ADN, y detiene el ciclo celular . Se ha sugerido que BAG-1 funciona como un interruptor molecular que alienta a las células a proliferar en condiciones normales, pero se vuelven inactivas en un entorno estresante. [1]
Las proteínas de la familia BAG contienen un solo dominio BAG, excepto la BAG-5 humana que tiene cuatro repeticiones BAG . El dominio BAG es una región conservada ubicada en el extremo C de las proteínas de la familia BAG que se une al dominio ATPasa de Hsc70/Hsp70. El dominio BAG está conservado evolutivamente , y las proteínas que contienen el dominio BAG se han descrito y/o probado en una variedad de organismos, incluidos Mus musculus (ratón), Xenopus spp., Drosophila spp., Bombyx mori (polilla de seda), Caenorhabditis elegans , Saccharomyces cerevisiae (levadura de panadería), Schizosaccharomyces pombe (levadura de fisión) y Arabidopsis thaliana (berro de oreja de ratón).
El dominio BAG tiene entre 110 y 124 aminoácidos y está compuesto por tres hélices alfa antiparalelas, cada una de ellas de aproximadamente 30 a 40 aminoácidos de longitud. La primera y la segunda hélice interactúan con la serina/treonina quinasa Raf-1 y la segunda y la tercera hélice son los sitios de interacción del dominio BAG con el dominio ATPasa de Hsc70/Hsp70. La unión del dominio BAG al dominio ATPasa está mediada por interacciones electrostáticas e hidrofóbicas en BAG-1 y requiere energía .