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diastasa

Una diastasa ( / ˈ d ə s t z / ; del griego διάστασις, "separación") es cualquiera de un grupo de enzimas que cataliza la descomposición del almidón en maltosa . Por ejemplo, la diastasa α-amilasa degrada el almidón a una mezcla del disacárido maltosa; el trisacárido maltotriosa, que contiene tres residuos de glucosa con enlaces α (1-4); y oligosacáridos, conocidos como dextrinas, que contienen ramas de glucosa unidas a (1-6). [1]

La diastasa fue la primera enzima descubierta. [2] Fue extraído de una solución de malta en 1833 por Anselme Payen y Jean-François Persoz , químicos de una fábrica de azúcar francesa. [3] El nombre "diastasa" proviene de la palabra griega διάστασις ( diastasis ) (una partida, una separación), porque cuando se calienta el mosto de cerveza , la enzima hace que el almidón de la semilla de cebada se transforme rápidamente en azúcares solubles y de ahí la cáscara para separarla del resto de la semilla. [4] [5] Hoy en día, "diastasa" se refiere a cualquier α-, β- o γ- amilasa (todas ellas hidrolasas ) que puede descomponer los carbohidratos . [6]

El sufijo -asa comúnmente utilizado para nombrar enzimas se deriva del nombre diastasa. [7]

Cuando se utiliza como fármaco , la diastasa tiene el código ATC A09AA01 ( OMS ).

Las amilasas también se pueden extraer de otras fuentes, incluidas plantas, saliva y leche.

Importancia clínica

La diastasa urinaria es útil para diagnosticar casos abdominales inciertos (especialmente cuando se sospecha pancreatitis ), cálculos en el conducto biliar común ( coledocolitiasis ), ictericia y para descartar una lesión postoperatoria del páncreas; siempre que el nivel de diastasa se correlacione con las características clínicas del paciente. [8]

La diastasa también se utiliza junto con la tinción con ácido periódico de Schiff en histología. Por ejemplo, el PAS tiñe de forma oscura el glucógeno, pero puede disolverse mediante la diastasa. Los hongos, por otra parte, se tiñen de forma oscura con PAS incluso después del tratamiento con diastasa.

Ver también

Referencias

  1. ^ Gris, GM (1975). "Digestión y absorción de carbohidratos". Revista de Medicina de Nueva Inglaterra . 292 (23): 1225-1230. doi :10.1056/NEJM197506052922308. PMID  1093023.
  2. ^ Ver:
    • colina, Robert; Needham, José (1970). La química de la vida: ocho conferencias sobre la historia de la bioquímica. Londres: Cambridge University Press. pag. 17.ISBN​ 9780521073790.
    • Silverman, Richard B. (2002). La química orgánica de las reacciones catalizadas por enzimas (2ª ed.). Londres: Academic Press. pag. 1.ISBN​ 9780126437317.
    • Stenesh, Jochanan (1998). Bioquímica. vol. 2. Nueva York: Pleno. pag. 83.ISBN​ 9780306457333.
    • Meyers, Robert A., ed. (1995). Biología molecular y biotecnología: una referencia documental completa. Nueva York: Wiley-VCH. pag. 296.ISBN​ 9780471186342.
  3. ^ Payen & Persoz (1833), página 77. Payen y Persoz encontraron diastasa en las semillas de cebada, avena y trigo, así como en patatas (Payen & Persoz (1833), página 76).
  4. ^ Payen y Persoz (1833), páginas 75-76.
  5. ^ Etimología de "diastasa" [usurpada]
  6. ^ Oliver, Garrett (2011). El compañero de Oxford de la cerveza. Oxford: prensa de la Universidad de Oxford. pag. 49.ISBN 978-0199912100. Consultado el 27 de diciembre de 2013 . La mayor parte de la actividad de la diastasa se puede atribuir a las actividades de dos enzimas, alfa y beta amilasa y, en menor medida, gamma amilasa (en conjunto, las amilasas), aunque también están presentes muchas otras enzimas.
  7. ^ La denominación de las enzimas utilizando el sufijo "-ase" se remonta al científico francés Émile Duclaux (1840-1904), quien tenía la intención de honrar a los descubridores de la diastasa introduciendo la práctica en su libro Traité de Microbiologie, vol. 2 (París, Francia: Masson and Co., 1899), capítulo 1, especialmente página 9.
  8. ^ Foged, Jens (marzo de 1935). "El valor diagnóstico de la diastasa urinaria". La Revista Estadounidense de Cirugía . 27 (3): 439–446. doi :10.1016/S0002-9610(35)91022-4.

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