stringtranslate.com

triptasa

La triptasa ( EC 3.4.21.59,) es la serina proteinasa secretora derivada de gránulos contenida en los mastocitos y se ha utilizado como marcador de la activación de los mastocitos. [1] [2] [3] [4] [5] Las células club contienen triptasa , que se cree que es responsable de escindir la proteína de superficie hemaglutinina del virus de la influenza A , activándola así y causando los síntomas de la gripe. [6]

Nomenclatura

La triptasa también se conoce por triptasa de mastocitos, proteasa II de mastocitos, triptasa de piel, triptasa de pulmón, triptasa pituitaria, proteinasa neutra de mastocitos, serina proteinasa II de mastocitos, proteinasa II de mastocitos, serina proteinasa triptasa de mastocitos, proteasa II de mastocitos de rata y triptasa M.

Uso clínico

Los niveles séricos normalmente son inferiores a 11,5 ng/ml. [7] Se producen niveles elevados de triptasa sérica tanto en reacciones anafilácticas como anafilactoides, pero una prueba negativa no excluye la anafilaxia . Es menos probable que la triptasa esté elevada en reacciones alérgicas alimentarias a diferencia de otras causas de anafilaxia. Los niveles de triptasa sérica también están elevados y se utilizan como una indicación que sugiere la presencia de leucemias eosinofílicas debido a mutaciones genéticas que resultan en la formación de genes de fusión FIP1L1-PDGFRA o la presencia de mastocitosis sistémica . [8] [9]

Fisiología

La triptasa participa en la respuesta alergénica y se sospecha que actúa como mitógeno para las líneas de fibroblastos . La triptasa puede utilizar el modelo de regulación alostérica de la morfeína . [10] La triptasa-6 de los mastocitos participa en la infección por Trichinella espiralis en ratones mediante la vinculación de la inmunidad adaptativa e innata . [11]

genes

Los genes humanos que codifican proteínas con actividad triptasa incluyen:

Los genes de ratón que codifican proteínas con actividad triptasa incluyen:

Referencias

  1. ^ Tanaka T, McRae BJ, Cho K, Cook R, Fraki JE, Johnson DA, Powers JC (noviembre de 1983). "Enzimas similares a la tripsina de tejido de mamíferos. Reactividades comparativas de la triptasa de la piel humana, la triptasa del pulmón humano y la tripsina bovina con sustratos del péptido 4-nitroanilida y tioéster" (PDF) . La Revista de Química Biológica . 258 (22): 13552–7. doi : 10.1016/S0021-9258(17)43949-4 . PMID  6358206.Icono de acceso abierto
  2. ^ Vanderslice P, Ballinger SM, Tam EK, Goldstein SM, Craik CS, Caughey GH (mayo de 1990). "Triptasa de mastocitos humanos: múltiples ADNc y genes revelan una familia de serina proteasa multigénica". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 87 (10): 3811–5. doi : 10.1073/pnas.87.10.3811 . PMC 53993 . PMID  2187193. Icono de acceso abierto
  3. ^ Kido H, Fukusen N, Katunuma N (junio de 1985). "Serina proteasas de tipo quimotripsina y tripsina en mastocitos de rata: propiedades y funciones". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 239 (2): 436–43. doi :10.1016/0003-9861(85)90709-X. PMID  3890754.Icono de acceso cerrado
  4. ^ Cromlish JA, Seidah NG, Marcinkiewicz M, Hamelin J, Johnson DA, Chrétien M (enero de 1987). "Triptasa hipofisaria humana: formas moleculares, secuencia del terminal NH2, localización inmunocitoquímica y especificidad con sustratos prohormonales y fluorogénicos". La Revista de Química Biológica . 262 (3): 1363–73. doi : 10.1016/S0021-9258(19)75795-0 . PMID  3543004.Icono de acceso abierto
  5. ^ Harvima IT, Schechter NM, Harvima RJ, Fräki JE (noviembre de 1988). "Triptasa de piel humana: purificación, caracterización parcial y comparación con triptasa de pulmón humano". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 957 (1): 71–80. doi :10.1016/0167-4838(88)90158-6. PMID  3140898.Icono de acceso cerrado
  6. ^ Taubenberger JK (agosto de 1998). "Escisión de la hemaglutinina del virus de la influenza en HA1, HA2: no es motivo de risa". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 95 (17): 9713–5. doi : 10.1073/pnas.95.17.9713 . PMC 33880 . PMID  9707539. 
  7. ^ Mayo Clinic > ID de prueba: FFTRS91815, Triptasa. Consultado en octubre de 2012 [ enlace muerto ]
  8. ^ Vega F, Medeiros LJ, Bueso-Ramos CE, Arboleda P, Miranda RN (septiembre de 2015). "Neoplasias hematolinfoides asociadas con reordenamientos de PDGFRA, PDGFRB y FGFR1". Revista americana de patología clínica . 144 (3): 377–92. doi : 10.1309/AJCPMORR5Z2IKCEM . PMID  26276769. S2CID  10435391.
  9. ^ Valent P, Akin C, Hartmann K, Nilsson G, Reiter A, Hermine O, Sotlar K, Sperr WR, Escribano L, George TI, Kluin-Nelemans HC, Ustun C, Triggiani M, Brockow K, Gotlib J, Orfao A , Schwartz LB, Broesby-Olsen S, Bindslev-Jensen C, Kovanen PT, Galli SJ, Austen KF, Arber DA, Horny HP, Arock M, Metcalfe DD (marzo de 2017). "Avances en la clasificación y tratamiento de la mastocitosis: estado actual y perspectivas de futuro". Investigación sobre el cáncer . 77 (6): 1261-1270. doi :10.1158/0008-5472.CAN-16-2234. PMC 5354959 . PMID  28254862. 
  10. ^ Selwood T, Jaffe EK (marzo de 2012). "Homooligómeros de disociación dinámica y control de la función proteica". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 519 (2): 131–43. doi :10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769 . PMID  22182754. Icono de acceso abierto
  11. ^ Shin K, Watts GF, Oettgen HC, Friend DS, Pemberton AD, Gurish MF, Lee DM (abril de 2008). "La triptasa mMCP-6 de mastocitos de ratón es un vínculo fundamental entre la inmunidad adaptativa e innata en la fase crónica de la infección por Trichinella espiralis". Revista de Inmunología . 180 (7): 4885–91. doi :10.4049/jimmunol.180.7.4885. PMC 2969178 . PMID  18354212. 

enlaces externos