Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas que catalizan una reacción de transaminación entre un aminoácido y un α- cetoácido . Son importantes en la síntesis de aminoácidos , que forman las proteínas.
Un aminoácido contiene un grupo amino (NH 2 ). Un cetoácido contiene un grupo ceto (=O). En la transaminación , el grupo NH 2 de una molécula se intercambia con el grupo =O de la otra molécula. El aminoácido se convierte en un cetoácido y el cetoácido se convierte en un aminoácido. [ cita requerida ]
Las transaminasas requieren la coenzima fosfato de piridoxal , que se convierte en piridoxamina en la primera semirreacción, cuando un aminoácido se convierte en un cetoácido. La piridoxamina unida a la enzima reacciona a su vez con piruvato , oxaloacetato o alfa-cetoglutarato , dando alanina , ácido aspártico o ácido glutámico , respectivamente. Muchas reacciones de transaminación ocurren en los tejidos, catalizadas por transaminasas específicas para un par de aminoácidos/cetoácidos en particular. Las reacciones son fácilmente reversibles, y la dirección se determina por cuál de los reactivos está en exceso. Esta reversibilidad se puede explotar para aplicaciones de química sintética para lograr la síntesis de aminas quirales valiosas. Las enzimas específicas se nombran a partir de uno de los pares de reactivos, por ejemplo; La reacción entre el ácido glutámico y el ácido pirúvico para producir ácido alfa cetoglutárico y alanina se llama alanina transaminasa y originalmente se llamaba transaminasa glutámico-pirúvica o GPT para abreviar. [1]
Las actividades de las transaminasas tisulares se pueden investigar incubando un homogeneizado con varios pares de aminoácidos/cetoácidos. La transaminación se demuestra si se forman los nuevos aminoácidos y cetoácidos correspondientes, como se revela mediante cromatografía en papel. La reversibilidad se demuestra utilizando el par de aminoácidos/ceto complementarios como reactivos iniciales. Después de sacar el cromatograma del disolvente, se trata con ninhidrina para localizar las manchas. [2] .
Los animales deben metabolizar las proteínas en aminoácidos, a expensas del tejido muscular, cuando el nivel de azúcar en sangre es bajo. La preferencia de las transaminasas hepáticas por el oxaloacetato o el alfa-cetoglutarato desempeña un papel clave en la canalización del nitrógeno del metabolismo de los aminoácidos hacia el aspartato y el glutamato para su conversión en urea para la excreción de nitrógeno. De manera similar, en los músculos, el uso de piruvato para la transaminación da alanina , que es transportada por el torrente sanguíneo hasta el hígado (la reacción general se denomina ciclo glucosa-alanina ). Aquí, otras transaminasas regeneran el piruvato, que proporciona un precursor valioso para la gluconeogénesis . Este ciclo de la alanina es análogo al ciclo de Cori , que permite el metabolismo anaeróbico en los músculos. [ cita requerida ]
Las enzimas transaminasas son importantes en la producción de varios aminoácidos, y la medición de las concentraciones de varias transaminasas en la sangre es importante en el diagnóstico y seguimiento de muchas enfermedades . [ cita requerida ] Por ejemplo, la presencia de transaminasas elevadas puede ser un indicador de daño hepático y cardíaco. Dos enzimas transaminasas importantes son la aspartato transaminasa (AST), también conocida como transaminasa glutámico-oxalacética sérica (SGOT); y la alanina transaminasa (ALT), también llamada alanina aminotransferasa (ALAT) o glutamato-piruvato transaminasa sérica (SGPT). Estas transaminasas se descubrieron en 1954 [1] [3] [4] y su importancia clínica se describió en 1955. [5] [6] [7] [8]
