La tripanotiona es una forma inusual de glutatión que contiene dos moléculas de glutatión unidas por un enlace de espermidina ( poliamina ). Se encuentra en protozoos parásitos como la leishmania y los tripanosomas . [1] Estos parásitos protozoarios son la causa de la leishmaniasis , la enfermedad del sueño y la enfermedad de Chagas . La tripanotiona fue descubierta por Alan Fairlamb . Su estructura fue probada por síntesis química. [2] Está presente principalmente en Kinetoplastida pero se puede encontrar en otros protozoos parásitos como Entamoeba histolytica . [3] Dado que este tiol está ausente en los humanos y es esencial para la supervivencia de los parásitos, las enzimas que producen y utilizan esta molécula son objetivos para el desarrollo de nuevos medicamentos para tratar estas enfermedades. [4]
Las enzimas dependientes de tripanotiona incluyen reductasas , peroxidasas , glioxalasas y transferasas . La tripanotiona-disulfuro reductasa (TryR) fue la primera enzima dependiente de tripanotiona que se descubrió (EC 1.8.1.12). Es una flavoenzima dependiente de NADPH que reduce el disulfuro de tripanotiona. TryR es esencial para la supervivencia de estos parásitos tanto in vitro como en el huésped humano. [5] [6]
Una de las principales funciones de la tripanotiona es la defensa contra el estrés oxidativo . [7] En este caso, las enzimas dependientes de la tripanotiona, como la triparredoxina peroxidasa (TryP), reducen los peróxidos utilizando electrones donados directamente por la tripanotiona o a través del intermediario redox triparredoxina (TryX). El metabolismo del peróxido de hidrógeno dependiente de la tripanotiona es particularmente importante en estos organismos porque carecen de catalasa . Dado que los tripanosomátidos también carecen de un equivalente de la tiorredoxina reductasa , la tripanotiona reductasa es la única vía que pueden tomar los electrones desde el NADPH hasta estas enzimas antioxidantes.
{{cite journal}}: CS1 maint: URL no apta ( enlace )