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Globina

Las globinas son una superfamilia de proteínas globulares que contienen hemo , involucradas en la unión y/o transporte de oxígeno . Todas estas proteínas incorporan el pliegue de globina, una serie de ocho segmentos helicoidales alfa . Dos miembros destacados son la mioglobina y la hemoglobina . Ambas proteínas se unen reversiblemente al oxígeno a través de un grupo prostético hemo . Están ampliamente distribuidas en muchos organismos . [2]

Estructura

Los miembros de la superfamilia de la globina comparten un pliegue tridimensional común . [3] Este "pliegue de globina" normalmente consta de ocho hélices alfa , aunque algunas proteínas tienen extensiones de hélice adicionales en sus extremos. [4] Dado que el pliegue de globina contiene solo hélices, se clasifica como un pliegue de proteína completamente alfa .

El pliegue de globina se encuentra en las familias de globinas homónimas , así como en las ficocianinas . El pliegue de globina fue, por tanto, el primer pliegue proteico descubierto (la mioglobina fue la primera proteína cuya estructura se descubrió).

Embalaje en hélice

Las ocho hélices del núcleo del pliegue de globina comparten una estructura no local significativa, a diferencia de otros motivos estructurales en los que los aminoácidos cercanos entre sí en la secuencia primaria también están cercanos en el espacio. Las hélices se empaquetan juntas en un ángulo promedio de aproximadamente 50 grados, significativamente más pronunciado que otros empaquetamientos helicoidales como el haz de hélices . El ángulo exacto del empaquetamiento de la hélice depende de la secuencia de la proteína, porque el empaquetamiento está mediado por las interacciones estéricas e hidrofóbicas de las cadenas laterales de aminoácidos cerca de las interfaces de la hélice.

Evolución

Las globinas evolucionaron a partir de un ancestro común y se pueden dividir en tres linajes: [5] [6]

La familia de globinas M/F está ausente en las arqueas . Los eucariotas carecen de globinas de las subfamilias GCS, Pgb y T3. [7]

Se sabe que en los vertebrados existen ocho globinas: androglobina (Adgb), citoglobina (Cygb), globina E (GbE, de bird eye), globina X (GbX, que no se encuentra en mamíferos ni aves), globina Y (GbY, de algunos mamíferos), hemoglobina (Hb), mioglobina (Mb) y neuroglobina (Ngb). [7] Todos estos tipos evolucionaron a partir de un único gen de globina de la familia F/M [7] que se encuentra en animales basales. [9] El gen único también ha inventado una "hemoglobina" transportadora de oxígeno varias veces en otros grupos de animales. [10] Pueden coexistir varias hemoglobinas funcionalmente diferentes en la misma especie .

Conservación de secuencias

Aunque el pliegue de la superfamilia de las globinas está altamente conservado evolutivamente , las secuencias que forman el pliegue pueden tener una identidad de secuencia tan baja como el 16%. Si bien la especificidad de la secuencia del pliegue no es estricta, el núcleo hidrofóbico de la proteína debe mantenerse y deben evitarse las manchas hidrofóbicas en la superficie expuesta al solvente, generalmente hidrofílica, para que la estructura permanezca estable y soluble . La mutación más famosa en el pliegue de la globina es un cambio de glutamato a valina en una cadena de la molécula de hemoglobina. Esta mutación crea una "mancha hidrofóbica" en la superficie de la proteína que promueve la agregación intermolecular, el evento molecular que da lugar a la [anemia de células falciformes].

Subfamilias

Ejemplos

Los genes humanos que codifican las proteínas globina incluyen:

Las globinas incluyen:

El pliegue de globina

El pliegue de globina (cd01067) también incluye algunas proteínas no hemo, entre ellas las ficobiliproteínas , el dominio N-terminal del sistema regulador de dos componentes histidina quinasa , RsbR y RsbN .

Véase también

Referencias

  1. ^ Kavanaugh JS, Rogers PH, Case DA, Arnone A (abril de 1992). "Estudio de rayos X de alta resolución de la desoxihemoglobina Rothschild 37 beta Trp----Arg: una mutación que crea un sitio de unión de cloruro entre subunidades". Bioquímica . 31 (16): 4111–21. doi :10.1021/bi00131a030. PMID  1567857.
  2. ^ Vinogradov SN, Hoogewijs D, Bailly X, Mizuguchi K, Dewilde S, Moens L, Vanfleteren JR (agosto de 2007). "Un modelo de evolución de las globinas". Gen.​ 398 (1–2): 132–42. doi :10.1016/j.gene.2007.02.041. PMID  17540514.
  3. ^ Branden, Carl; Tooze, John (1999). Introducción a la estructura de las proteínas (2.ª ed.). Nueva York: Garland Pub. ISBN 978-0815323051.
  4. ^ Bolognesi, M; Onesti, S; Gatti, G; Coda, A; Ascenzi, P; Brunori, M (1989). "Mioglobina de Aplysia limacina. Análisis cristalográfico a una resolución de 1,6 a". Revista de Biología Molecular . 205 (3): 529–44. doi :10.1016/0022-2836(89)90224-6. PMID  2926816.
  5. ^ Vinogradov, SN; Hoogewijs, D; Bailly, X; Arredondo-Peter, R; Guertin, M; Gough, J; Dewilde, S; Moens, L; Vanfleteren, JR (9 de agosto de 2005). "Tres linajes de globina pertenecientes a dos clases estructurales en genomas de los tres reinos de la vida". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 102 (32): 11385–9. doi : 10.1073/pnas.0502103102 . PMC 1183549 . PMID  16061809. 
  6. ^ Vinogradov, Serge N.; Tinajero-Trejo, Mariana; Poole, Robert K.; Hoogewijs, David (septiembre de 2013). "Globinas bacterianas y arqueales: una perspectiva revisada" (PDF) . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteínas y proteómica . 1834 (9): 1789–1800. doi :10.1016/j.bbapap.2013.03.021. PMID  23541529.
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    • Un único gen ha "inventado" la hemoglobina varias veces. En: EurekAlert! 29 de diciembre de 2020. Fuente: CNRS
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Este artículo incorpora texto de dominio público de Pfam e InterPro : IPR001486