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Citocromo

Citocromo c con hemo c .

Los citocromos son proteínas redox activas que contienen un hemo , con un átomo central de hierro (Fe) en su núcleo, como cofactor . Están involucrados en la cadena de transporte de electrones y la catálisis redox . Se clasifican según el tipo de hemo y su modo de unión . La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB) reconoce cuatro variedades : citocromos a, citocromos b , citocromos c y citocromo d . [1]

La función del citocromo está vinculada al cambio redox reversible del estado de oxidación ferroso (Fe(II)) al férrico (Fe(III)) del hierro que se encuentra en el núcleo del hemo. [2] Además de la clasificación de la IUBMB en cuatro clases de citocromo, se pueden encontrar varias clasificaciones adicionales como el citocromo o [3] y el citocromo P450 en la literatura bioquímica.

Historia

Los citocromos fueron descritos inicialmente en 1884 por Charles Alexander MacMunn como pigmentos respiratorios (miohematina o histohematina). [4] En la década de 1920, Keilin redescubrió estos pigmentos respiratorios y los denominó citocromos o “pigmentos celulares”. [5] Clasificó estas proteínas hemo en función de la posición de su banda de absorción de energía más baja en su estado reducido, como citocromos a (605 nm), b (≈565 nm) y c (550 nm). Las firmas espectroscópicas ultravioleta (UV) a visible de los hemo todavía se utilizan para identificar el tipo de hemo a partir del estado reducido ligado a bis-piridina, es decir, el método del hemocromo de piridina. Dentro de cada clase, citocromo a , b o c , los citocromos tempranos se numeran consecutivamente, p. ej., citocromo c , citocromo c 1 y citocromo c 2 , y los ejemplos más recientes se designan por su máximo de banda R en estado reducido, p. ej., citocromo c 559. [6 ]

Estructura y función

El grupo hemo es un sistema de anillo altamente conjugado (que permite que sus electrones sean muy móviles) que rodea a un ion de hierro. El hierro en los citocromos generalmente existe en un estado ferroso (Fe 2+ ) y férrico (Fe 3+ ) con un estado ferroxo (Fe 4+ ) que se encuentra en intermediarios catalíticos. [1] Los citocromos son, por lo tanto, capaces de realizar reacciones de transferencia de electrones y catálisis por reducción u oxidación de su hierro hemo. La ubicación celular de los citocromos depende de su función. Se pueden encontrar como proteínas globulares y proteínas de membrana .

En el proceso de fosforilación oxidativa , una proteína globular citocromo cc está involucrada en la transferencia de electrones desde el complejo III unido a la membrana al complejo IV . El complejo III en sí está compuesto de varias subunidades, una de las cuales es un citocromo de tipo b mientras que otra es un citocromo de tipo c. Ambos dominios están involucrados en la transferencia de electrones dentro del complejo. El complejo IV contiene un dominio citocromo a/a3 que transfiere electrones y cataliza la reacción del oxígeno al agua. El fotosistema II, el primer complejo proteico en las reacciones dependientes de la luz de la fotosíntesis oxigénica , contiene una subunidad del citocromo b. La ciclooxigenasa 2 , una enzima involucrada en la inflamación , es una proteína del citocromo b.

A principios de los años 1960, Emanuel Margoliash [7] sugirió una evolución lineal de los citocromos , lo que dio lugar a la hipótesis del reloj molecular . La tasa de evolución aparentemente constante de los citocromos puede ser una herramienta útil para intentar determinar cuándo varios organismos pueden haber divergido de un ancestro común . [8]

Tipos

Existen varios tipos de citocromo que se pueden distinguir mediante espectroscopia , estructura exacta del grupo hemo, sensibilidad al inhibidor y potencial de reducción. [9]

Se distinguen cuatro tipos de citocromos por sus grupos prostéticos:

No existe el "citocromo e", sino el citocromo f , que se encuentra en el complejo citocromo b 6 f de las plantas, y es un citocromo de tipo c. [12]

En las mitocondrias y los cloroplastos , estos citocromos a menudo se combinan en el transporte de electrones y vías metabólicas relacionadas: [13]

Una familia distinta de citocromos es la familia del citocromo P450 , llamada así por el pico de Soret característico que se forma por la absorción de luz en longitudes de onda cercanas a los 450 nm cuando el hierro del hemo se reduce (con ditionito de sodio ) y se compleja con monóxido de carbono . Estas enzimas están involucradas principalmente en la esteroidogénesis y la desintoxicación . [14] [9]

Referencias

  1. ^ ab "Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica (NC-IUB). Nomenclatura de proteínas de transferencia de electrones. Recomendaciones 1989". Revista de Química Biológica . 267 (1): 665–677. 1992-01-05. doi : 10.1016/S0021-9258(18)48544-4 . ISSN  0021-9258. PMID  1309757.
  2. ^ L., Lehninger, Albert (2000). Principios de bioquímica de Lehninger (3.ª ed.). Nueva York: Worth Publishers. ISBN 978-1572591530.OCLC 42619569  .{{cite book}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  3. ^ Puustinen, A.; Wikström, M. (15 de julio de 1991). "Los grupos hemo del citocromo o de Escherichia coli". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 88 (14): 6122–6126. Bibcode :1991PNAS...88.6122P. doi : 10.1073/pnas.88.14.6122 . ISSN  0027-8424. PMC 52034 . PMID  2068092. 
  4. ^ Mac Munn, CA (1886). "Investigaciones sobre la miohematina y las histohematinas". Philosophical Transactions of the Royal Society of London . 177 : 267–298. doi :10.1098/rstl.1886.0007. JSTOR  109482. S2CID  110335335.
  5. ^ Keilin, D. (1 de agosto de 1925). "Sobre el citocromo, un pigmento respiratorio común a los animales, la levadura y las plantas superiores". Proc. R. Soc. Lond. B . 98 (690): 312–339. Bibcode :1925RSPSB..98..312K. doi : 10.1098/rspb.1925.0039 . ISSN  0950-1193.
  6. ^ Reedy, CJ; Gibney, BR (febrero de 2004). "Ensamblajes de proteínas hemo". Chem Rev . 104 (2): 617–49. doi :10.1021/cr0206115. PMID  14871137.
  7. ^ Margoliash, E. (1963). "Estructura primaria y evolución del citocromo C". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 50 (4): 672–679. Bibcode :1963PNAS...50..672M. doi : 10.1073/pnas.50.4.672 . ISSN  0027-8424. PMC 221244 . PMID  14077496. 
  8. ^ Kumar, Sudhir (2005). "Relojes moleculares: cuatro décadas de evolución". Nature Reviews. Genética . 6 (8): 654–662. doi :10.1038/nrg1659. ISSN  1471-0056. PMID  16136655. S2CID  14261833.
  9. ^ ab "Investigación de la oxidación biológica, fosforilación oxidativa y síntesis de ATP. Inhibidores y desacopladores de la fosforilación oxidativa". Archivado desde el original el 28 de junio de 2020. Consultado el 2 de febrero de 2020 .
  10. ^ Grupo citocromo+c+ en los encabezamientos de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
  11. ^ Murshudov, G.; Grebenko, A.; Barynin, V.; Dauter, Z.; Wilson, K.; Vainstein, B.; Melik-Adamyan, W.; Bravo, J.; Ferrán, J.; Ferrer, JC; Switala, J.; Loewen, PC; Fita, I. (1996). "Estructura del hemo d de las catalasas de Penicillium vitale y Escherichia coli". La Revista de Química Biológica . 271 (15): 8863–8868. doi : 10.1074/jbc.271.15.8863 . PMID  8621527.
  12. ^ Bendall, Derek S. (2004). "La historia inacabada del citocromo f". Photosynthesis Research . 80 (1–3): 265–276. doi :10.1023/b:pres.0000030454.23940.f9. ISSN  0166-8595. PMID  16328825. S2CID  16716904.
  13. ^ Doidge, Norman (2015). La forma de curación del cerebro: descubrimientos y recuperaciones notables desde las fronteras de la neuroplasticidad . Penguin Group. pág. 173. ISBN 978-0-698-19143-3.
  14. ^ Miller, Walter L.; Gucev, Zoran S. (2014), "Trastornos en los pasos iniciales de la esteroidogénesis", Genetic Steroid Disorders , Elsevier, págs. 145-164, doi :10.1016/b978-0-12-416006-4.00011-9, ISBN 9780124160064

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