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Citocromo d

El citocromo d , anteriormente conocido como citocromo a 2 , es el nombre de todos los citocromos (proteínas hemo transportadoras de electrones ) que contienen hemo D como cofactor . Se conocen dos clases no relacionadas de citocromo d : el citocromo bd , una enzima que genera una carga a través de la membrana para que los protones se muevan, [1] y el citocromo cd 1 (NirS; SCOP b.70.2 ), una nitrito reductasa . [2]

El citocromo bd se encuentra en muchas bacterias aeróbicas , especialmente cuando ha crecido con un suministro limitado de oxígeno. En comparación con otras oxidasas terminales, se destaca por su alta afinidad por el oxígeno y su resistencia al envenenamiento por cianuro. Tiene un grupo de parientes muy similares que no utilizan el hemo D, conocidos como oxidasas insensibles al cianuro (CIO). [3]

Función

Estructura del hemo D.

El citocromo d es, como otras proteínas de su familia, una hemoproteína unida a la membrana , pero a diferencia de los citocromos a y b , el citocromo D tiene un hemo D en lugar de un grupo hemo A o hemo B. [4]

El citocromo d forma parte de la oxidasa terminal del citocromo bd, que cataliza la oxidación de dos electrones del ubiquinol. Este proceso es una fosforilación oxidativa que oxida el ubiquinol-8 a ubiquinona . La reacción química que sigue este proceso es:

Ubiquinol-8 + O 2 → Ubiquinona-8 + H 2 O [5]

Mediante una reacción similar, también cataliza la reducción del oxígeno a agua, en la que intervienen 4 electrones .

Como oxidasa terminal, la reacción genera una fuerza motriz de protones:

2 ubiquinol[membrana interna] + O 2 + 4 H + [citoplasma] → 2 ubiquinona[membrana interna] + 2 H 2 O + 4 H + [periplasma]

Algunos miembros de la familia pueden aceptar o preferir otros quinoles transportadores de electrones como el menaquinol o el plastoquinol en lugar del ubiquinol. [3]

Estructura

El citocromo bd (familia OPM 805) es una oxidasa trihemo ya que está compuesta por los citocromos b 558 , b 595 y d. Su función principal es la reducción de O 2 a H 2 O. Se piensa que utiliza un sitio activo dihemo , que está formado por los hemo de los citocromos b 595 y d. Estos dos citocromos se consideran complejos de alto espín , lo que está directamente relacionado con el espín de los electrones . Mientras que otras oxidasas terminales respiratorias que catalizan esa misma reacción tienen un sitio activo hemo-cobre y utilizan una bomba de protones , el citocromo bd tiene un sitio activo con hierro en lugar de cobre y no necesita una bomba de protones ya que pueden producir una fuerza de movimiento de protones por sí mismos. [6] Están incrustados en la bicapa citoplasmática bacteriana y sirven como oxidasas terminales en la cadena respiratoria . [7]

Las oxidasas tienden a tener dos o tres subunidades. Se predice que las subunidades 1 ( InterProIPR003317 ) y 2 ( InterProIPR002585 ) tienen pseudosimetría y son suficientes para unir las dos moléculas de hemo b. [8] Algunos ensamblajes proteobacterianos requieren una tercera subunidad ( InterProIPR012994 ) para unirse al hemo d; otros no. [9]

Se ha determinado la estructura de alta resolución de los citocromos heterotriméricos bd de la especie Geobacillus ( PDB : 5IR6, 5DOQ ). La tercera subunidad no comparte homología de secuencia con la tercera subunidad de proteobacteria, pero entra en los ensamblajes en una posición similar. [10]

Aparición

Escherichia coli

La bacteria E. coli posee dos conjuntos de citocromo bd. [7] El complejo bd-I (CydABX) es un heterotrímero, mientras que el complejo bd-II (AppCB) es un heterodímero. Existe un gen AppX que puede corresponder a una subunidad 3 de AppCB. [9]

La capacidad de bd-II para generar una fuerza motriz de protones es un tema de debate reciente, ubicándolo bajo la ubiquinol oxidasa no electrogénica (transportadora de H+) en algunas categorizaciones. [11]

Bacteria azotobacteriana

Azotobacter vinelandii es una bacteria fijadora de nitrógeno que se caracteriza por su alta tasa respiratoria entre los organismos aeróbicos . Algunos estudios fisiológicos postulan que el citocromo d funciona como una oxidasa terminal en las membranas de este organismo, participando en el sistema de transporte de electrones . Los estudios caracterizaron los diferentes genes en las dos subunidades ( Q09049 , C1DEL1 ; tercera subunidad C1DEL0 ). En estos estudios se encontró una homología muy extensacon CydAB de E. coli. [12]

Espectros

Generalmente, en complejos proteicos , el citocromo D da una banda de absorción de aproximadamente 636 nm o 638 nm, dependiendo de la forma del citocromo d. Si se oxida , la banda tiene una longitud de 636 nm, y una longitud de 638 nm si se reduce . Se asocia comúnmente a ciertos grupos prostéticos cuando se encuentra en complejos de múltiples subunidades. Detectar el citocromo d como hemo alcalino de piridina Fe(II) es muy difícil porque la estabilidad en estas condiciones es limitada. Si el citocromo d se extrae del complejo proteico (como hemo D) y se coloca en éter que contiene de 1 a 5 % de HCl , da una banda de absorción diferente (603 nm, en la forma oxidada). [2]

Referencias

  1. ^ CE 7.1.1.7
  2. ^ ab "Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica (NC-IUB). Nomenclatura de proteínas de transferencia de electrones. Recomendaciones 1989" (PDF) . Revista Europea de Bioquímica . 200 (3): 599–611. Septiembre de 1991. doi : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb16223.x . PMID  1655423.
  3. ^ ab Borisov VB, Gennis RB, Hemp J, Verkhovsky MI (noviembre de 2011). "Las oxígeno reductasas respiratorias del citocromo bd". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1807 (11): 1398–413. doi :10.1016/j.bbabio.2011.06.016. PMC 3171616 . PMID  21756872. 
  4. ^ Belevich I, Borisov VB, Konstantinov AA, Verkhovsky MI (agosto de 2005). "Complejo oxigenado del citocromo bd de Escherichia coli: estabilidad y fotolabilidad". FEBS Letters . 579 (21): 4567–70. doi :10.1016/j.febslet.2005.07.011. PMID  16087180. S2CID  36465802.
  5. ^ Subunidad 1 de la ubiquinol oxidasa del citocromo d
  6. ^ Borisov VB, Verkhovsky MI (enero de 2013). "Acomodación de CO en el sitio activo di-hemo de la oxidasa terminal del citocromo bd de Escherichia coli". Journal of Inorganic Biochemistry . 118 : 65–7. doi :10.1016/j.jinorgbio.2012.09.016. PMID  23123340.
  7. ^ de Michael J. Miller, Robert B. Gennis. El complejo citocromo d es un sitio de acoplamiento en la cadena respiratoria aeróbica de Escherichia coli. The Journal of Biological Chemistry Vol.260 No.26 (1985)
  8. ^ Ovchinnikov S, Kinch L, Park H, Liao Y, Pei J, Kim DE, Kamisetty H, Grishin NV, Baker D (septiembre de 2015). "Determinación a gran escala de estructuras proteínicas no resueltas previamente utilizando información evolutiva". eLife . 4 : e09248. doi : 10.7554/eLife.09248 . PMC 4602095 . PMID  26335199. 
  9. ^ ab Escherichia coli K-12 substr. MG1655 Transportador: oxidasa terminal del citocromo bd-I
  10. ^ Safarian S, Rajendran C, Müller H, Preu J, Langer JD, Ovchinnikov S, Hirose T, Kusumoto T, Sakamoto J, Michel H (abril de 2016). "La estructura de una bd oxidasa indica mecanismos similares para las reductasas de oxígeno integradas en la membrana". Science . 352 (6285): 583–6. Bibcode :2016Sci...352..583S. doi :10.1126/science.aaf2477. PMC 5515584 . PMID  27126043. 
  11. ^ Borisov VB, Murali R, Verkhovskaya ML, Bloch DA, Han H, Gennis RB, Verkhovsky MI (octubre de 2011). "No se permite que la cadena respiratoria aeróbica de Escherichia coli funcione en modo completamente desacoplado". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 108 (42): 17320–4. Bibcode :2011PNAS..10817320B. doi : 10.1073/pnas.1108217108 . PMC 3198357 . PMID  21987791. 
  12. ^ Jones CW, Redfearn ER. El sistema citocromo de Azotobacter vinelandii. Biochim Biophys Acta. 6 de septiembre de 1967;143(2):340–353