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Complejo Fenna-Matthews-Olson

Figura 1. El trímero de la proteína FMO. [1] Las moléculas de BChl a se representan en verde, el átomo central de magnesio en rojo y la proteína en gris (representación en "caricaturas"). Cada monómero contiene bacterioclorofilas.

El complejo Fenna– MatthewsOlson (FMO) es un complejo soluble en agua y fue el primer complejo pigmento - proteína (PPC) en ser analizado estructuralmente por espectroscopia de rayos X. [2] Aparece en las bacterias verdes del azufre y media la transferencia de energía de excitación de los clorosomas que captan luz al centro de reacción bacteriano (bRC) incrustado en la membrana. Su estructura es trimérica (simetría C3). Cada uno de los tres monómeros contiene ocho moléculas de bacterioclorofila a (BChl a ). Están unidas al andamiaje proteico a través de la quelación de su átomo central de magnesio, ya sea a aminoácidos de la proteína (principalmente histidina ) o átomos de oxígeno con puentes de agua (solo un BChl a de cada monómero).

Dado que la estructura está disponible, es posible calcular espectros ópticos basados ​​en la estructura para compararlos con espectros ópticos experimentales. [3] [4] En el caso más simple, solo se tiene en cuenta el acoplamiento excitónico de los BChls. [5] Las teorías más realistas consideran el acoplamiento pigmento-proteína. [6] Una propiedad importante es la energía de transición local (energía del sitio) de los BChls, diferente para cada uno, debido a su entorno proteico local individual. Las energías del sitio de los BChls determinan la dirección del flujo de energía.

Se dispone de cierta información estructural sobre el supercomplejo FMO-RC, que se obtuvo mediante microscopía electrónica [7] [8] y espectros de dicroísmo lineal medidos en trímeros FMO y complejos FMO-RC. A partir de estas mediciones, son posibles dos orientaciones del complejo FMO en relación con el RC. La orientación con BChl 3 y 4 cerca del RC y BChl 1 y 6 (siguiendo la numeración original de Fenna y Matthews) orientadas hacia los clorosomas es útil para una transferencia de energía eficiente. [9]

Objeto de prueba

El complejo es el PPC más simple que aparece en la naturaleza y, por lo tanto, un objeto de prueba adecuado para el desarrollo de métodos que se pueden transferir a sistemas más complejos como el fotosistema I. Engel y sus colaboradores observaron que el complejo FMO exhibe una coherencia cuántica notablemente larga , [10] pero después de aproximadamente una década de debate, se demostró que esta coherencia cuántica no tiene importancia para el funcionamiento del complejo. [11] Además, se demostró que las oscilaciones de larga duración informadas observadas en los espectros se deben únicamente a la dinámica vibracional del estado fundamental y no reflejan ninguna dinámica de transferencia de energía. [12]

Recolección de luz cuántica

La recolección de luz en la fotosíntesis emplea procesos mecánicos clásicos y cuánticos con una eficiencia energética de casi el 100 por ciento. [ cita requerida ] Para que la luz produzca energía en los procesos clásicos, los fotones deben llegar a los sitios de reacción antes de que su energía se disipe en menos de un nanosegundo. En los procesos fotosintéticos, esto no es posible. Debido a que la energía puede existir en una superposición de estados, puede recorrer todas las rutas dentro de un material al mismo tiempo. Cuando un fotón encuentra el destino correcto, la superposición colapsa, haciendo que la energía esté disponible. Sin embargo, ningún proceso puramente cuántico puede ser completamente responsable, porque algunos procesos cuánticos ralentizan el movimiento de objetos cuantizados a través de redes. La localización de Anderson evita la propagación de estados cuánticos en medios aleatorios. Debido a que el estado actúa como una onda, es vulnerable a efectos de interferencia disruptiva. Otro problema es el efecto zenón cuántico , en el que un estado inestable nunca cambia si se mide/observa continuamente, porque la observación empuja constantemente el estado, evitando que colapse. [13] [14]

Las interacciones entre los estados cuánticos y el entorno actúan como mediciones. La interacción clásica con el entorno cambia la naturaleza ondulatoria del estado cuántico lo suficiente como para evitar la localización de Anderson, mientras que el efecto zeno cuántico extiende la vida útil del estado cuántico, lo que le permite alcanzar el centro de reacción. [13] La propuesta de una larga vida útil de la coherencia cuántica en el FMO influyó en muchos científicos para investigar la coherencia cuántica en el sistema, y ​​el artículo de Engel de 2007 fue citado más de 1500 veces en los 5 años posteriores a su publicación. La propuesta de Engel aún se debate en la literatura con la sugerencia de que los experimentos originales se interpretaron incorrectamente asignando las oscilaciones espectrales a coherencias electrónicas en lugar de coherencias vibracionales del estado fundamental, que naturalmente se esperará que vivan más debido al ancho espectral más estrecho de las transiciones vibracionales.

Computación

El problema de encontrar un centro de reacción en una matriz proteica es formalmente equivalente a muchos problemas informáticos. La asignación de problemas informáticos a búsquedas de centros de reacción puede permitir que la recolección de luz funcione como un dispositivo computacional, mejorando las velocidades computacionales a temperatura ambiente y obteniendo una eficiencia de 100 a 1000 veces. [13]

Referencias

  1. ^ Tronrud, DE; Schmid, MF; Matthews, BW (abril de 1986). "Estructura y secuencia de aminoácidos de rayos X de una proteína bacterioclorofila a de Prosthecochloris aestuarii refinada a una resolución de 1,9 A". Journal of Molecular Biology . 188 (3): 443–54. doi :10.1016/0022-2836(86)90167-1. PMID  3735428.
  2. ^ Fenna, RE; Matthews, BW (1975). "Disposición de la clorofila en una proteína bacterioclorofílica de Chlorobium limicola ". Nature . 258 (5536): 573–7. Bibcode :1975Natur.258..573F. doi :10.1038/258573a0. S2CID  35591234.
  3. ^ Vulto, Simone IE; Neerken, Sieglinde; Louwe, Robert JW; De Baat, Michiel A.; Amesz, Jan; Aartsma, Thijs J. (1998). "Estructura y dinámica del estado excitado en complejos de antena FMO de bacterias verdes fotosintéticas del azufre". The Journal of Physical Chemistry B . 102 (51): 10630–5. doi :10.1021/jp983003v.
  4. ^ Wendling, Markus; Przyjalgowski, Milosz A.; Gülen, Demet; Vulto, Simone IE; Aartsma, Thijs J.; Van Grondelle, Rienk van; Van Amerongen, Herbert van (2002). "La relación cuantitativa entre la estructura y la espectroscopia polarizada en el complejo FMO de Prosthecochloris aestuarii : experimentos de refinamiento y simulaciones". Photosynthesis Research . 71 (1–2): 99–123. doi :10.1023/A:1014947732165. PMID  16228505. S2CID  24164698.
  5. ^ Pearlstein, Robert M. (1992). "Teoría de los espectros ópticos del trímero de la proteína antena bacterioclorofila-an de Prosthecochloris aestuarii ". Photosynthesis Research . 31 (3): 213–226. doi :10.1007/BF00035538. PMID  24408061. S2CID  22609422.
  6. ^ Renger, Thomas [en alemán] ; Marcus, RA (2002). "Sobre la relación entre la dinámica de proteínas y la relajación de excitones en complejos pigmento-proteína: una estimación de la densidad espectral y una teoría para el cálculo de espectros ópticos" (PDF) . The Journal of Chemical Physics . 116 (22): 9997–10019. Bibcode :2002JChPh.116.9997R. doi :10.1063/1.1470200.
  7. ^ Rémigy, Hervé-W; Stahlberg, Henning; Fotiadis, Dimitrios; Müller, Shirley A; Wolpensinger, Bettina; Engel, Andreas; Hauska, Günter; Tsiotis, Georgios (julio de 1999). "El complejo del centro de reacción de la bacteria verde del azufre Chlorobium tepidum : un análisis estructural mediante microscopía electrónica de transmisión por barrido". Journal of Molecular Biology . 290 (4): 851–8. doi :10.1006/jmbi.1999.2925. PMID  10398586.
  8. ^ Rémigy, Hervé -W.; Hauska, Günter; Müller, Shirley A.; Tsiotis, Georgios (2002). "El centro de reacción de las bacterias verdes del azufre: progreso hacia la elucidación estructural". Photosynthesis Research . 71 (1–2): 91–8. doi :10.1023/A:1014963816574. PMID  16228504. S2CID  10285215.
  9. ^ Adolphs, Julian; Renger, Thomas (octubre de 2006). "Cómo las proteínas desencadenan la transferencia de energía de excitación en el complejo FMO de las bacterias verdes del azufre". Biophysical Journal . 91 (8): 2778–97. Bibcode :2006BpJ....91.2778A. doi :10.1529/biophysj.105.079483. PMC 1578489 . PMID  16861264. 
  10. ^ Engel, Gregory S.; Calhoun, Tessa R.; Read, Elizabeth L.; Ahn, Tae-Kyu; Mancal, Tomáš; Cheng, Yuan-Chung; Blankenship, Robert E .; Fleming, Graham R. (2007). "Evidencia de transferencia de energía ondulatoria a través de la coherencia cuántica en sistemas fotosintéticos" (PDF) . Nature . 446 (7137): 782–786. Bibcode :2007Natur.446..782E. doi :10.1038/nature05678. PMID  17429397. S2CID  13865546.
  11. ^ Wilkins, David M.; Dattani, Nikesh S. (2015). "Por qué la coherencia cuántica no es importante en el complejo Fenna-Matthews-Olsen". Revista de teoría y computación química . 11 (7): 3411–3419. arXiv : 1411.3654 . doi :10.1021/ct501066k. PMID  26575775. S2CID  15519516.
  12. ^ R. Tempelaar; TLC Jansen; J. Knoester (2014). "Los golpes vibracionales ocultan evidencia de coherencia electrónica en el complejo de recolección de luz FMO". J. Phys. Chem. B . 118 (45): 12865–12872. doi :10.1021/jp510074q. PMID  25321492.
  13. ^ abc MIT (25 de noviembre de 2013). «La recolección de luz cuántica sugiere una forma completamente nueva de computación». Technologyreview.com. Archivado desde el original el 24 de septiembre de 2015. Consultado el 6 de diciembre de 2013 .
  14. ^ Vattay, Gabor; Kauffman, Stuart A. (2013). "Diseño evolutivo en computación cuántica biológica". arXiv : 1311.4688 [cond-mat.dis-nn].