Compuesto químico
La coenzima B es una coenzima necesaria para las reacciones redox en metanógenos . El nombre químico completo de la coenzima B es 7-mercaptoheptanoiltreoninafosfato. [1] La molécula contiene un tiol , que es su principal sitio de reacción.
La coenzima B reacciona con 2-metiltioetanosulfonato (metil- Coenzima M , abreviado CH
3–S–CoM ), para liberar metano en la metanogénesis : [2]
- CH
3–S–CoM + HS–CoB → CH
4 + CoB–S–S–CoM
Esta conversión es catalizada por la enzima metil coenzima M reductasa , que contiene el cofactor F430 como grupo protésico .
Una conversión relacionada que utiliza tanto HS-CoB como HS-CoM es la reducción de fumarato a succinato , catalizada por la fumarato reductasa : [3]
- HS–CoM + HS–CoB + − O
2CCH=CHCO−
2→ − O
2CCH
2–CH
2CO−
2 + CoB–S–S–CoM
Importancia de la coenzima B en la metanogénesis
La coenzima B es un componente importante en el paso terminal de la biogénesis del metano. [4] Actúa como donador de dos electrones para reducir la coenzima M (metil-coenzima) en dos moléculas: metano y heterodisulfuro. [5] Se realizaron dos experimentos separados, uno con coenzima B y otro sin coenzima B, indicaron que el uso de coenzima B antes de la formación de la molécula de metano da como resultado una escisión de enlaces más eficiente y consistente. [6]
Referencias
- ^ Noll KM, Rinehart KL, Tanner RS, Wolfe RS (1986). "Estructura del componente B (fosfato de 7-mercaptoheptanoiltreonina) del sistema metilcoenzima M metilreductasa de Methanobacterium thermoautotrophicum". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 83 (12): 4238–42. Código bibliográfico : 1986PNAS...83.4238N. doi : 10.1073/pnas.83.12.4238 . PMC 323707 . PMID 3086878.
- ^ Thauer RK (septiembre de 1998). "Bioquímica de la metanogénesis: un homenaje a Marjory Stephenson. Conferencia del Premio Marjory Stephenson 1998". Microbiología . 144 (parte 9): 2377–406. doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . PMID 9782487.
- ^ Heim S, Künkel A, Thauer RK, Hedderich R (abril de 1998). "Tiol: fumarato reductasa (Tfr) de Methanobacterium thermoautotrophicum: identificación de los sitios catalíticos para la reducción de fumarato y la oxidación de tiol". Revista europea de bioquímica . 253 (1): 292–9. doi : 10.1046/j.1432-1327.1998.2530292.x . PMID 9578488.
- ^ Dey, Mishtu; Li, Xianghui; Kunz, Ryan C; Ragsdale, Stephen W (22 de diciembre de 2010). "Detección de intermedios organometálicos y radicales en el mecanismo catalítico de la metil-coenzima M reductasa utilizando el sustrato natural metil-coenzima M y un análogo de sustrato de coenzima B". Bioquímica . 49 (51): 10902–10911. doi :10.1021/bi101562m. PMID 21090696.[ enlace muerto permanente ]
- ^ Cedervall, Peder E; Dey, Mishtu; Pearson, Arwen R; Ragsdale, Stephen W; Wilmot, Carrie M (22 de julio de 2010). "Visión estructural de la química de la metil-coenzima M reductasa utilizando análogos de la coenzima B". Bioquímica . 49 (35): 7683–7693. doi :10.1021/bi100458d. PMC 3098740 . PMID 20707311.
- ^ Horng, Yih-Chern; Becker, Donald F; Ragsdale, Stephen W (30 de octubre de 2001). "Estudios mecanicistas de la biogénesis del metano por metil-coenzima M reductasa: evidencia de que la coenzima B participa en la escisión del enlace C-S de la metil-coenzima M". Bioquímica . 40 (43): 12875–12885. doi :10.1021/bi011196y. PMID 11669624.[ enlace muerto permanente ]
