Se encuentra únicamente en arqueas metanogénicas [3] y arqueas metanotróficas anaeróbicas. Se presenta en concentraciones relativamente altas en las arqueas que participan en la metanogénesis inversa: estas pueden contener hasta un 7% en peso de la proteína de níquel. [4]
Estructura
El nombre trivial de cofactor F 430 fue asignado en 1978 con base en las propiedades de una muestra amarilla extraída de Methanobacterium thermoautotrophicum , que tenía un máximo espectroscópico a 430 nm. [5] Fue identificado como el cofactor MCR en 1982 [6] y la estructura completa fue deducida por cristalografía de rayos X y espectroscopia de RMN . [7] La coenzima F 430 presenta una porfirina reducida en un sistema de anillo macrocíclico llamado corfina. [8] Además, posee dos anillos adicionales en comparación con el tetrapirrol estándar (anillos AD), teniendo un anillo de γ-lactama E y un anillo carbocíclico que contiene ceto F. Es el único tetrapirrol natural que contiene níquel , un elemento que rara vez se encuentra en los sistemas biológicos. [9]
Biosíntesis
La biosíntesis se construye a partir del uroporfirinógeno III , el progenitor de todos los tetrapirroles naturales, incluyendo la clorofila, la vitamina B 12 , las ficobilinas, el sirohemo, el hemo y el hemo d 1 . Se convierte en sirohidroclorina a través de dihidrosirohidroclorina . [10] La inserción de níquel en este tetrapirrol es catalizada en la reacción EC 4.99.1.11 por la misma quelatasa , CbiX , que inserta cobalto en la biosíntesis de cobalamina , dando aquí níquel(II)-sirohidroclorina. [11]
La sirohidrocloruro de níquel (II) a,c-diamida se convierte en seco-F430. Tradicionalmente, se representa solo uno de los cuatro enlaces Ni-N.
La sintasa de Ni-sirohidroclorina a,c-diamida dependiente de ATP (CfbE) convierte entonces las cadenas laterales de acetato a y c en acetamida en las reacciones EC 6.3.5.12, generando níquel(II)-sirohidroclorina a , c -diamida. La secuencia de las dos amidaciones es aleatoria. [11] Una ciclasa reductora de Ni-sirohidroclorina a,c-diamida compleja de dos componentes (CfbCD) lleva a cabo una reducción de 6 electrones y 7 protones del sistema de anillo en una reacción EC 6.3.3.7 generando el intermedio 15,17 3 - seco -F 430 -17 3 -ácido ( seco -F 430 ). La reducción implica hidrólisis de ATP y los electrones se retransmiten a través de dos centros 4Fe-4S. En el paso final, el anillo carbocíclico que contiene ceto F se forma mediante una enzima dependiente de ATP, la coenzima F(430) sintetasa (CfbB), en la reacción EC 6.4.1.9, generando la coenzima F 430. [11] [12 ] [13] Esta enzima es una ligasa similar a MurF , como la que se encuentra en la biosíntesis de peptidoglicano .
Referencias
^ Stephen W., Ragdale (2014). "Bioquímica de la metil-coenzima M reductasa: la metaloenzima de níquel que cataliza el paso final de la síntesis y el primer paso de la oxidación anaeróbica del gas de efecto invernadero metano". En Peter MH Kroneck y Martha E. Sosa Torres (ed.). La biogeoquímica impulsada por metales de los compuestos gaseosos en el medio ambiente . Iones metálicos en las ciencias de la vida. Vol. 14. Springer. págs. 125–145. doi :10.1007/978-94-017-9269-1_6. ISBN 978-94-017-9268-4. Número de identificación personal 25416393.
^ Thauer RK (1998). "Bioquímica de la metanogénesis: un tributo a Marjory Stephenson". Microbiología . 144 (9): 2377–2406. doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . PMID 9782487.
^ Krüger M, Meyerdierks A, Glöckner FO, et al. (diciembre de 2003). "Una proteína de níquel conspicua en esteras microbianas que oxidan metano anaeróbicamente". Nature . 426 (6968): 878–81. Bibcode :2003Natur.426..878K. doi :10.1038/nature02207. PMID 14685246. S2CID 4383740.
^ Gunsalus, RP; Wolfe, RS (1978). "Factores cromofóricos F342 y F430 de Methanobacterium thermoautotrophicum". FEMS Microbiology Letters . 3 (4): 191–193. doi : 10.1111/j.1574-6968.1978.tb01916.x .
^ Ellefson, WL; Whitman, WB; Wolfe, RS (1982). "Factor que contiene níquel F430: cromóforo de la metilreductasa de Methanobacterium". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 79 (12): 3707–3710. Bibcode :1982PNAS...79.3707E. doi : 10.1073/pnas.79.12.3707 . PMC 346495 . PMID 6954513.
^ Färber G, Keller W, Kratky C, Jaun B, Pfaltz A, Spinner C, Kobelt A, Eschenmoser A (1991). "Coenzima F 430 de bacterias metanogénicas: asignación completa de configuración basada en un análisis de rayos X de 12,13-diepi-F430 pentametil éster y en espectroscopia de RMN". Helvetica Chimica Acta . 74 (4): 697–716. doi :10.1002/hlca.19910740404.
^ Eschenmoser, A. (1986). "Química de los corfinoides". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 471 (1 Internacional): 108–129. Código Bibliográfico :1986NYASA.471..108E. doi :10.1111/j.1749-6632.1986.tb48030.x. S2CID 83719424.
^ Johnson, Michael K.; Scott, Robert A. (2 de octubre de 2017). Ensamblaje del sitio activo de metaloproteínas . Wiley. ISBN9781119159834.
^ Mucha, Helmut; Keller, Eberhard; Weber, Hans; Lingens, Franz; Trösch, Walter (1985-10-07). "Sirohidroclorina, un precursor de la biosíntesis del factor F430 en Methanobacterium thermoautotrophicum". FEBS Letters . 190 (1): 169–171. doi : 10.1016/0014-5793(85)80451-8 .
^ abc Moore, Simon J.; Sowa, Sven T.; Schuchardt, Christopher; Deery, Evelyne; Lawrence, Andrew D.; Ramos, José Vazquez; Billig, Susan; Birkemeyer, Claudia; Chivers, Peter T.; Howard, Mark J.; Rigby, Stephen EJ; Layer, Gunhild; Warren, Martin J. (2017). "Elucidación de la biosíntesis de la coenzima F430, catalizadora de metano". Nature . 543 (7643): 78–82. Bibcode :2017Natur.543...78M. doi :10.1038/nature21427. PMC 5337119 . PMID 28225763.
^ Zheng, Kaiyuan; Ngo, Phong D.; Owens, Victoria L.; Yang, Xue-Peng; Mansoorabadi, Steven O. (2016). "La vía biosintética de la coenzima F430 en arqueas metanogénicas y metanotróficas". Science . 354 (6310): 339–342. Bibcode :2016Sci...354..339Z. doi : 10.1126/science.aag2947 . PMID 27846569.
^ R. Caspi (9 de enero de 2017). "Vía: biosíntesis del factor 430". Base de datos de vías metabólicas MetaCyc . Consultado el 27 de abril de 2020 .
