quelatasa de cobalto

Enzima

La cobalto quelatasa ( EC 6.6.1.2) es una enzima que cataliza la reacción química

ATP + ácido hidrogenobirínico a,c-diamida + Co ²⁺ + H ₂ O ADP + fosfato + ácido cob(II)irínico a,c-diamida + H ⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Los cuatro sustratos de esta enzima son ATP , ácido hidrogenobyrínico a,c-diamida, Co ²⁺ y H ₂ O ; sus cuatro productos son ADP , fosfato , ácido cob(II)irínico a,c-diamida y H + .

La quelatasa de cobalto aeróbica (vía de biosíntesis de cobalamina aeróbica) ^{[2] [3]} consta de tres subunidades, CobT, CobN ( InterPro :  IPR003672 ) y CobS ( InterPro :  IPR006537 ).

El macrociclo de la vitamina B12 puede formar complejos con metales mediante reacciones dependientes de ATP en la vía aeróbica (p. ej., en Pseudomonas denitrificans ) o mediante reacciones independientes de ATP de la sirohidroclorina en la vía anaeróbica (p. ej., en Salmonella typhimurium ). ^{[4] [5]} Las quelatasas de cobalto correspondientes no son homólogas. Sin embargo, las subunidades de quelatasa de cobalto aeróbicas CobN y CobS son homólogas a las subunidades de quelatasa de Mg BchH y BchI, respectivamente. ^[5] También se ha descubierto que CobT está remotamente relacionada con la tercera subunidad de la Mg-quelatasa, BchD (implicada en la síntesis de bacterioclorofila, por ejemplo, en Rhodobacter capsulatus). ^[5]

Esta enzima pertenece a la familia de las ligasas , concretamente a las que forman enlaces nitrógeno-D-metal en complejos de coordinación. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ácido hidrogenobyrínico-a,c-diamida: cobalto-cobalto-ligasa (formadora de ADP) . Otros nombres de uso común incluyen ácido hidrogenobyrínico a,c-diamida cobaltoquelatasa , CobNST y CobNCobST . Esta enzima es parte de la vía biosintética de la cobalamina (vitamina B ₁₂ ) en las bacterias aeróbicas .

Ver también

• Biosíntesis de cobalamina

Referencias

1. Romão, Célia V.; Ladakis, Dimitrios; Lobo, Susana AL; Carrondo, María A.; Brindley, Amanda A.; Deery, Evelyne; Matías, Pedro M.; Pickersgill, Richard W.; Saraiva, Ligia M.; Warren, Martin J. (4 de enero de 2011). "Evolución en una familia de quelatasas facilitada por la introducción de asimetría del sitio activo y oligomerización de proteínas". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 108 (1): 97-102. doi : 10.1073/pnas.1014298108 . PMC  3017170 . PMID  21173279.
2. Crouzet J, Cameron B, Cauchois L, Rigault S, Blanche F, Guilhot C, Levy-schil S, Rouyez MC (1991). "Análisis genéticos y de secuencia de un fragmento de ADN de Pseudomonas denitrificans que contiene dos genes cob". J. Bacteriol . 173 (19): 6058–6065. doi :10.1128/jb.173.19.6058-6065.1991. PMC 208352 . PMID  1917840. 
3. Crouzet J, Cameron B, Blanche F, Thibaut D, Debussche L, Couder M (1992). "Ensayo, purificación y caracterización de cobaltoquelatasa, una enzima compleja única que cataliza la inserción de cobalto en ácido hidrogenobyrínico a,c-diamida durante la biosíntesis de coenzima B12 en Pseudomonas denitrificans". J. Bacteriol . 174 (22): 7445–7451. doi :10.1128/jb.174.22.7445-7451.1992. PMC 207441 . PMID  1429466. 
4. Roth JR, Lawrence JG, Bobik TA (1996). «Cobalamina (coenzima B12): síntesis y significado biológico» (PDF) . Año. Rev. Microbiol . 50 : 137–181. doi :10.1146/annurev.micro.50.1.137. PMID  8905078. S2CID  36290299. Archivado desde el original (PDF) el 7 de marzo de 2019.
5. Willows RD, Al-Karadaghi S, Hansson M, Fodje MN, Hansson A, Olsen JG, Gough S (2001). "La interacción entre un módulo AAA y un dominio de integrina I puede regular la función de la quelatasa de magnesio". J. Mol. Biol . 311 (1): 111-122. doi :10.1006/jmbi.2001.4834. PMID  11469861.

Otras lecturas

• Debussche L, Couder M, Thibaut D, Cameron B, Crouzet J, Blanche F (1992). "Ensayo, purificación y caracterización de cobaltoquelatasa, una enzima compleja única que cataliza la inserción de cobalto en ácido hidrogenobyrínico a,c-diamida durante la biosíntesis de coenzima B12 en Pseudomonas denitrificans". J. Bacteriol . 174 (22): 7445–51. doi :10.1128/JB.174.22.7445-7451.1992. PMC  207441 . PMID  1429466.
• Warren MJ, Raux E, Schubert HL, Escalante-Semerena JC (2002). "La biosíntesis de adenosilcobalamina (vitamina B12)". Nat. Pinchar. Representante . 19 (4): 390–412. doi :10.1039/b108967f. PMID  12195810.

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