Carboxilesterasa

Clase de enzimas

La enzima carboxilesterasa (o hidrolasa de éster carboxílico , EC 3.1.1.1; nombre sistemático hidrolasa de éster carboxílico ) cataliza reacciones de la siguiente forma: ^[1]

un éster carboxílico + H ₂ O un alcohol + un carboxilato ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

La mayoría de las enzimas de este grupo son serina hidrolasas que pertenecen a la superfamilia de proteínas con plegamiento α/β hidrolasa . Algunas excepciones incluyen una esterasa con estructura similar a la de la β-lactamasa ( PDB : 1ci8 ).

Las carboxilesterasas están ampliamente distribuidas en la naturaleza y son comunes en el hígado de los mamíferos. Muchas participan en el metabolismo de fase I de xenobióticos como toxinas o fármacos; los carboxilatos resultantes son luego conjugados por otras enzimas para aumentar la solubilidad y finalmente excretados. El ácido graso poliinsaturado esencial ácido araquidónico (AA C ₂₀ H ₃₂ O ₂ ; 20: 4 , n-6 ), formado por la síntesis a partir del ácido linoleico dietético (LA: C ₁₈ H ₃₂ O ₂ 18:2, n-6), tiene un papel como inhibidor de la carboxilesterasa humana. ^[2]

La familia de las carboxilesterasas, de proteínas relacionadas evolutivamente (aquellas con una clara homología de secuencia entre sí), incluye varias proteínas con diferentes especificidades de sustrato, como las acetilcolinesterasas .

Ejemplos

• acetilcolinesterasa
• ali-esterasa,
• B-esterasa,
• butirato esterasa,
• butiril esterasa,
• carboxilesterasa 1
• carboxilesterasa 2
• carboxilesterasa 3
• esterasa A,
• esterasa B,
• esterasa D,
• metilbutirasa,
• metilbutirato esterasa,
• monobutirasa,
• procaína esterasa,
• propionil esterasa,
• esterasa de triacetina,
• vitamina A esterasa, y
• esterasa de cocaína

La última enzima también participa en la biosíntesis de alcaloides .

Genes

Los genes humanos que codifican las enzimas carboxilesterasas incluyen:

• CES1
• CES2
• CES3
• CES4
• CES7
• CES8

Se ha establecido una nomenclatura aprobada para las cinco familias de genes de carboxilesterasa de mamíferos. ^[3]

Referencias

1. Aranda, Juan; Cerqueira, NMFSA; Fernandes, PA; Roca, M.; Tuñon, I.; Ramos, MJ (2014). "El mecanismo catalítico de las carboxilesterasas. Un estudio computacional". Bioquímica . 53 (36): 5820–5829. doi :10.1021/bi500934j. PMID  25101647.
2. PubChem. «Ácido araquidónico». pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . Consultado el 24 de noviembre de 2022 .
3. Holmes RS, Wright MW, Laulederkind SJ, Cox LA, Hosokawa M, Imai T, Ishibashi S, Lehner R, Miyazaki M, Perkins EJ, Potter PM, Redinbo MR, Robert J, Satoh T, Yamashita T, Yan B, Yokoi T, Zechner R, Maltais LJ (2010). "Nomenclatura recomendada para cinco familias de genes de carboxilesterasa de mamíferos: genes y proteínas humanos, de ratón y de rata". Mamm. Genoma . 21 (9–10): 427–41. doi :10.1007/s00335-010-9284-4. PMC 3127206 . PMID  20931200. 

Lectura adicional

• Augusteyn RC, de Jersey J, Webb EC, Zerner B (1969). "Sobre la homología de los péptidos del sitio activo de las carboxilesterasas hepáticas". Biochim. Biophys. Acta . 171 (1): 128–37. doi :10.1016/0005-2744(69)90112-0. PMID  4884138.
• Barker DL, Jencks WP (1969). "Esterasa de hígado de cerdo. Propiedades físicas". Bioquímica . 8 (10): 3879–89. doi :10.1021/bi00838a001. PMID  4981346.
• Bertram J, Krisch K (1969). "Hidrolisis del acetato de vitamina A por carboxilesterasas inespecíficas del hígado y el riñón". Eur. J. Biochem . 11 (1): 122–6. doi : 10.1111/j.1432-1033.1969.tb00748.x . PMID:  5353595.
• BURCH J (1954). "La purificación y las propiedades de la esterasa de hígado de caballo". Biochem. J . 58 (3): 415–26. doi :10.1042/bj0580415. PMC  1269916 . PMID  13208632.
• Horgan DJ, Stoops JK, Webb EC, Zerner B (1969). "Carboxilesterasas (EC 3.1.1). Una purificación a gran escala de la carboxilesterasa de hígado de cerdo". Bioquímica . 8 (5): 2000–6. doi :10.1021/bi00833a033. PMID  5785220.
• Malhotra OP, Philip G (1966). "Especificidad de la esterasa intestinal de cabra". Biochem. Z. 346 : 386–402.
• Mentlein R, Schumann M, Heymann E (1984). "Caracterización química e inmunológica comparativa de cinco enzimas lipolíticas (carboxilesterasas) de microsomas de hígado de rata". Arch. Biochem. Biophys . 234 (2): 612–21. doi :10.1016/0003-9861(84)90311-4. PMID  6208846.
• Runnegar MT, Scott K, Webb EC, Zerner B (1969). "Carboxilesterasas (EC 3.1.1). Purificación y titulación de carboxilesterasa de hígado de buey". Bioquímica . 8 (5): 2013–8. doi :10.1021/bi00833a035. PMID  5785222.