La calponina es una proteína fijadora de calcio . La calponina inhibe tónicamente la actividad ATPasa de la miosina en el músculo liso. La fosforilación de la calponina por una proteína quinasa , que depende de la unión del calcio a la calmodulina , libera la inhibición de la calponina sobre la ATPasa del músculo liso .
La calponina se compone principalmente de hélices α con vueltas de enlaces de hidrógeno. Es una proteína de unión y está formada por tres dominios. Estos dominios, en orden de aparición, son Homología de calponina (CH), dominio regulador (RD) y Click-23, dominio que contiene las repeticiones de calponina . En el dominio CH, la calponina se une a la α-actina y a la filamina y se une a la actina dentro del dominio RD. La calmodulina , cuando es activada por el calcio, puede unirse débilmente al dominio CH e inhibir la unión de la calponina con la α-actina. [2] La calponina es responsable de unir muchas proteínas de unión a actina, fosfolípidos y regula la interacción actina/miosina. También se cree que la calponina afecta negativamente el proceso de formación de hueso debido a que se expresa en grandes cantidades en los osteoblastos . [3]
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