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Bacteriocina de clase II

Las bacteriocinas de clase II son una clase de péptidos pequeños que inhiben el crecimiento de varias bacterias.

Muchas bacterias grampositivas producen péptidos antimicrobianos sintetizados en los ribosomas , denominados bacteriocinas .

Las bacteriocinas en las que los enlaces disulfuro son la única modificación del péptido son bacteriocinas de clase II.

Clase IIa

Una clase importante y bien estudiada de bacteriocinas es la clase IIa o bacteriocinas similares a la pediocina producidas por bacterias del ácido láctico . Todas las bacteriocinas de clase IIa son producidas por cepas asociadas a los alimentos, aisladas de una variedad de productos alimenticios de origen industrial y natural, incluidos productos cárnicos, productos lácteos y vegetales. Las bacteriocinas de clase IIa son todas catiónicas , muestran actividad anti- Listeria y matan las células diana al permeabilizar la membrana celular . [2] [3] [4]

Las bacteriocinas de clase IIa contienen entre 37 y 48 residuos. [5] Según sus estructuras primarias, las cadenas peptídicas de las bacteriocinas de clase IIa se pueden dividir aproximadamente en dos regiones: una región N-terminal hidrófila, catiónica y altamente conservada, y una región C-terminal hidrófoba/anfifílica menos conservada. La región N-terminal contiene el motivo 'caja de pediocina' YGNGV/L conservado y dos residuos de cisteína conservados unidos por un puente disulfuro . Forma una lámina beta antiparalela de tres cadenas sostenida por el puente disulfuro conservado. Este dominio de lámina beta N-terminal catiónico media la unión de la bacteriocina de clase IIa a la membrana de la célula diana. La región C-terminal forma un dominio en forma de horquilla que penetra en la parte hidrófoba de la membrana de la célula diana, mediando así la fuga a través de la membrana. Los dos dominios están unidos por una bisagra, que permite el movimiento de los dominios entre sí. [3] [4]

A continuación se enumeran algunas proteínas que se sabe que pertenecen a la familia de bacteriocinas de clase IIa:

Clase IIb

Las bacteriocinas de clase IIb (bactericinas de dos péptidos) requieren dos péptidos diferentes para su actividad. Incluyen las enterocinas alfa y los péptidos de lactococcina G. Estos péptidos tienen algunas propiedades antimicrobianas; inhiben el crecimiento de Enterococcus spp. y algunas otras bacterias Gram-positivas . Estos péptidos actúan como toxinas formadoras de poros que crean canales en la membrana celular a través de un mecanismo de duelas de barril y, por lo tanto, producen un desequilibrio iónico en la célula [8].

Clase IIc

Otras bacteriocinas de clase II se pueden agrupar como Clase IIc (bactericinas circulares). Estas tienen una amplia gama de efectos sobre la permeabilidad de la membrana, la formación de la pared celular y las acciones de las feromonas de las células diana. En particular, la bacteriocina AS-48 es un antibiótico peptídico cíclico producido por la eubacteria Enterococcus faecalis (Streptococcus faecalis) que muestra un amplio espectro antimicrobiano contra bacterias Gram-positivas y Gram-negativas . La bacteriocina AS-48 está codificada por el plásmido sensible a las feromonas pMB2, y actúa sobre la membrana plasmática en la que abre poros que conducen a la fuga de iones y la muerte celular . [9] La estructura globular de la bacteriocina AS-48 consta de cinco hélices alfa que encierran un núcleo hidrófobo . La proteína efectora NK-lisina de mamíferos de las células T y asesinas naturales tiene una estructura similar, aunque carece de homología de secuencia con las bacteriocinas AS-48.

Referencias

  1. ^ Fregeau Gallagher NL, Sailer M, Niemczura WP, Nakashima TT, Stiles ME, Vederas JC (diciembre de 1997). "Estructura tridimensional de la leucocina A en micelas de trifluoroetanol y dodecilfosfocolina: ubicación espacial de residuos críticos para la actividad biológica en bacteriocinas de tipo IIa de bacterias del ácido láctico". Bioquímica . 36 (49): 15062–72. doi :10.1021/bi971263h. PMID  9398233.
  2. ^ Ennahar S, Sonomoto K, Ishizaki A (1999). "Bactericinas de clase IIa de bacterias del ácido láctico: actividad antibacteriana y conservación de alimentos". J. Biosci. Bioeng . 87 (6): 705–16. doi :10.1016/S1389-1723(99)80142-X. PMID  16232543.
  3. ^ ab Fimland G, Nissen-Meyer J, Johnsen L (2005). "El dominio C-terminal de los péptidos antimicrobianos similares a la pediocina (bactericinas de clase IIa) está involucrado en el reconocimiento específico de la parte C-terminal de las proteínas de inmunidad afines y en la determinación del espectro antimicrobiano". J. Biol. Chem . 280 (10): 9243–50. doi : 10.1074/jbc.M412712200 . PMID  15611086.
  4. ^ ab Dalhus B, Fimland G, Nissen-Meyer J, Johnsen L (2005). "Péptidos antimicrobianos similares a la pediocina (bactericinas de clase IIa) y sus proteínas de inmunidad: biosíntesis, estructura y modo de acción". J. Pept. Sci . 11 (11): 688–96. doi : 10.1002/psc.699 . PMID  16059970. S2CID  38561151.
  5. ^ Simon L, Fremaux C, Cenatiempo Y, Berjeaud JM (2002). "Sakacin g, un nuevo tipo de bacteriocina antilisteria". Aplica. Reinar. Microbiol. 68 (12): 6416–20. Código bibliográfico : 2002ApEnM..68.6416S. doi :10.1128/AEM.68.12.6416-6420.2002. PMC 134399 . PMID  12450870.  
  6. ^ Zhu, Liyan; Zeng, Jianwei; Wang, Chang; Wang, Jiawei (8 de febrero de 2022). "Base estructural de la formación de poros en el sistema de manosa fosfotransferasa por pediocina PA-1". Microbiología aplicada y ambiental . 88 (3): e0199221. Código Bibliográfico :2022ApEnM..88E1992Z. doi :10.1128/AEM.01992-21. ISSN  1098-5336. PMC 8824269 . PMID  34851716. 
  7. ^ Zhu, Liyan; Zeng, Jianwei; Wang, Jiawei (15 de junio de 2022). "Base estructural de los mecanismos de inmunidad de las bacteriocinas similares a la pediocina". Microbiología aplicada y ambiental . 88 (13): e0048122. Código Bibliográfico :2022ApEnM..88E.481Z. doi :10.1128/aem.00481-22. ISSN  1098-5336. PMC 9275228 . PMID  35703550. 
  8. ^ Balla E, Dicks LM, Du Toit M, Van Der Merwe MJ, Holzapfel WH (abril de 2000). "Caracterización y clonación de los genes que codifican la enterocina 1071A y la enterocina 1071B, dos péptidos antimicrobianos producidos por Enterococcus faecalis BFE 1071". Appl. Environ. Microbiol . 66 (4): 1298–304. Bibcode :2000ApEnM..66.1298B. doi :10.1128/aem.66.4.1298-1304.2000. PMC 91984. PMID 10742203  . 
  9. ^ González C, Langdon GM, Bruix M, Gálvez A, Valdivia E, Maqueda M, Rico M (octubre de 2000). "Bacteriocin AS-48, a microbial cyclic polypeptide structurely and functionally related to mammalian NK-lysin". Proc. Natl. Sci. USA . 97 (21): 11221–6. Bibcode :2000PNAS...9711221G. doi : 10.1073/pnas.210301097 . PMC 17181 . PMID  11005847. 

Lectura adicional

  1. Papathanasopoulos, MA; Dykes, GA; Revol-Junelles, AM; Delfour, A.; Von Holy, A.; Hastings, JW (1998). "Secuencia y relaciones estructurales de las leucocinas A, B y C-TA33a de Leuconostoc mesenteroides TA33a". Microbiología . 144 (5): 1343–1348. doi : 10.1099/00221287-144-5-1343 . PMID  9611809.
  2. Fregeau Gallagher, NL; Sailer, M.; Niemczura, WP; Nakashima, TT; Stiles, ME; Vederas, JC (1997). "Estructura tridimensional de la leucocina a en micelas de trifluoroetanol y dodecilfosfocolina: ubicación espacial de residuos críticos para la actividad biológica en bacteriocinas de tipo IIa de bacterias del ácido láctico†,‡". Bioquímica . 36 (49): 15062–15072. doi :10.1021/bi971263h. PMID  9398233.

Enlaces externos

La bacteriocina de clase II y familias relacionadas se registran de diversas formas en Pfam e InterPro como:

El nombre a veces es inconsistente.

Este artículo incorpora texto de dominio público de Pfam e InterPro : IPR002633