Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas que catalizan una reacción de transaminación entre un aminoácido y un α- cetoácido . Son importantes en la síntesis de aminoácidos , que forman proteínas.
Un aminoácido contiene un grupo amino (NH 2 ). Un cetoácido contiene un grupo ceto (=O). En la transaminación , el grupo NH 2 de una molécula se intercambia con el grupo =O de la otra molécula. El aminoácido se convierte en un cetoácido y el cetoácido se convierte en un aminoácido. [ cita necesaria ]
Las transaminasas requieren la coenzima piridoxal fosfato , que se convierte en piridoxamina en la primera semirreacción, cuando un aminoácido se convierte en un cetoácido. La piridoxamina unida a enzima reacciona a su vez con piruvato , oxalacetato o alfa-cetoglutarato , dando alanina , ácido aspártico o ácido glutámico , respectivamente. Muchas reacciones de transaminación ocurren en los tejidos, catalizadas por transaminasas específicas para un par particular de aminoácidos/cetoácidos. Las reacciones son fácilmente reversibles y la dirección está determinada por cuál de los reactivos está en exceso. Esta reversibilidad se puede aprovechar en aplicaciones de química sintética para lograr la síntesis de valiosas aminas quirales. Las enzimas específicas se denominan, por ejemplo, a partir de uno de los pares de reactivos; La reacción entre el ácido glutámico y el ácido pirúvico para producir ácido alfa cetoglutárico y alanina se llama alanina transaminasa y originalmente se llamó transaminasa glutámico-pirúvica o GPT para abreviar. [1]
Las actividades de las transaminasas tisulares se pueden investigar incubando un homogeneizado con varios pares de aminoácidos/cetoácidos. La transaminación se demuestra si se forman los nuevos aminoácidos y cetoácidos correspondientes, como lo revela la cromatografía en papel. La reversibilidad se demuestra utilizando el par ceto/aminoácido complementario como reactivos de partida. Después de sacar el cromatograma del disolvente, se trata con ninhidrina para localizar las manchas. [2] .
Los animales deben metabolizar las proteínas en aminoácidos, a expensas del tejido muscular, cuando el nivel de azúcar en sangre es bajo. La preferencia de las transaminasas hepáticas por el oxaloacetato o el alfa-cetoglutarato juega un papel clave en canalizar el nitrógeno desde el metabolismo de los aminoácidos hacia el aspartato y el glutamato para su conversión en urea para la excreción de nitrógeno. De manera similar, en los músculos el uso de piruvato para la transaminación produce alanina , que es transportada por el torrente sanguíneo al hígado (la reacción general se denomina ciclo glucosa-alanina ). Aquí otras transaminasas regeneran el piruvato, que proporciona un valioso precursor para la gluconeogénesis . Este ciclo de alanina es análogo al ciclo de Cori , que permite el metabolismo anaeróbico por parte de los músculos. [ cita necesaria ]
Las enzimas transaminasas son importantes en la producción de varios aminoácidos y medir las concentraciones de varias transaminasas en la sangre es importante para diagnosticar y rastrear muchas enfermedades . [ cita necesaria ] Por ejemplo, la presencia de transaminasas elevadas puede ser un indicador de daño hepático y cardíaco. Dos enzimas transaminasas importantes son la aspartato transaminasa (AST), también conocida como transaminasa glutámico oxalacética sérica (SGOT); y alanina transaminasa (ALT), también llamada alanina aminotransferasa (ALAT) o glutamatopiruvato transaminasa sérica (SGPT). Estas transaminasas fueron descubiertas en 1954 [1] [3] [4] y su importancia clínica fue descrita en 1955. [5] [6] [7] [8]
