stringtranslate.com

Diastasa

Una diastasa ( del griego διάστασις, « separación » ) es una enzima que cataliza la descomposición del almidón en maltosa . Por ejemplo, la diastasa α-amilasa degrada el almidón a una mezcla del disacárido maltosa; el trisacárido maltotriosa, que contiene tres residuos de glucosa unidos por enlaces α (1-4); y oligosacáridos, conocidos como dextrinas, que contienen las ramas de glucosa unidas por enlaces α (1-6). [1]

La diastasa fue la primera enzima descubierta. [2] Fue extraída de una solución de malta en 1833 por Anselme Payen y Jean-François Persoz , químicos de una fábrica de azúcar francesa. [3] El nombre "diastasa" proviene de la palabra griega διάστασις ( diastasis ) (una separación), porque cuando se calienta el puré de cerveza , la enzima hace que el almidón de la semilla de cebada se transforme rápidamente en azúcares solubles y, por lo tanto, la cáscara se separe del resto de la semilla. [4] [5] Hoy en día, "diastasa" se refiere a cualquier α-, β- o γ- amilasa (todas las cuales son hidrolasas ) que pueden descomponer los carbohidratos . [6]

El sufijo -asa comúnmente utilizado para nombrar enzimas se deriva del nombre diastasa. [7]

Cuando se utiliza como fármaco farmacéutico , la diastasa tiene el código ATC A09AA01 ( OMS ).

Las amilasas también se pueden extraer de otras fuentes, incluidas plantas, saliva y leche.

Importancia clínica

La diastasa urinaria es útil para diagnosticar casos abdominales inciertos (especialmente cuando se sospecha pancreatitis ), cálculos en el conducto biliar común ( coledocolitiasis ), ictericia y para descartar lesiones postoperatorias del páncreas; siempre que el nivel de diastasa se correlacione con las características clínicas del paciente. [8]

La diastasa también se utiliza junto con la tinción de ácido peryódico-Schiff en histología. Por ejemplo, el glucógeno se tiñe de forma oscura con PAS, pero la diastasa puede disolverlo. Los hongos, por otro lado, se tiñen de forma oscura con PAS incluso después del tratamiento con diastasa.

Véase también

Referencias

  1. ^ Gray, GM (1975). "Digestión y absorción de carbohidratos". New England Journal of Medicine . 292 (23): 1225–1230. doi :10.1056/NEJM197506052922308. PMID  1093023.
  2. ^ Ver:
    • Hill, Robert; Needham, Joseph (1970). La química de la vida: ocho conferencias sobre la historia de la bioquímica. Londres: Cambridge University Press. pág. 17. ISBN 9780521073790.
    • Silverman, Richard B. (2002). Química orgánica de las reacciones catalizadas por enzimas (2.ª ed.). Londres: Academic Press. pág. 1. ISBN 9780126437317.
    • Stenesh, Jochanan (1998). Bioquímica. Vol. 2. Nueva York: Plenum. p. 83. ISBN 9780306457333.
    • Meyers, Robert A., ed. (1995). Biología molecular y biotecnología: una referencia de escritorio completa. Nueva York: Wiley-VCH. pág. 296. ISBN 9780471186342.
  3. ^ Payen y Persoz (1833), página 77. Payen y Persoz encontraron diastasa en las semillas de cebada, avena y trigo, así como en patatas (Payen y Persoz (1833), página 76).
  4. ^ Payen y Persoz (1833), páginas 75-76.
  5. ^ Etimología de "diastasa" [usurpada]
  6. ^ Oliver, Garrett (2011). El compañero de Oxford para la cerveza. Oxford: Oxford University Press. pág. 49. ISBN 978-0199912100. Recuperado el 27 de diciembre de 2013. La mayor parte de la actividad de la diastasa se puede atribuir a las actividades de dos enzimas, la alfa y la beta amilasa y, en menor medida, la gamma amilasa (en conjunto, las amilasas), aunque también están presentes muchas otras enzimas.
  7. ^ La denominación de enzimas utilizando el sufijo "-asa" se remonta al científico francés Émile Duclaux (1840-1904), quien intentó honrar a los descubridores de la diastasa introduciendo la práctica en su libro Traité de Microbiologie, vol. 2 (París, Francia: Masson and Co., 1899), Capítulo 1, especialmente la página 9.
  8. ^ Foged, Jens (marzo de 1935). "El valor diagnóstico de la diastasa urinaria". The American Journal of Surgery . 27 (3): 439–446. doi :10.1016/S0002-9610(35)91022-4.

Enlaces externos