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Motivo ST

El motivo ST es una característica común en proteínas y polipéptidos . Consiste en cuatro o cinco residuos de aminoácidos con serina o treonina como primer residuo (residuo i ). [1] [2] [3] Se define por dos enlaces de hidrógeno internos . Uno es entre el oxígeno de la cadena lateral del residuo i y el NH de la cadena principal del residuo i  + 2 o i  + 3; el otro es entre el oxígeno de la cadena principal del residuo i y el NH de la cadena principal del residuo i  + 3 o i  + 4. Hay dos sitios web disponibles para encontrar y examinar motivos ST en proteínas, Motivated Proteins: [4] [5] y PDBeMotif. [6] [7]

Motivo ST. Pentapéptido con una serina N-terminal que forma dos enlaces de hidrógeno con los átomos de la cadena principal de los residuos siguientes. Los carbonos están en gris, los oxígenos en rojo y los nitrógenos en azul. Se han omitido los átomos de hidrógeno. El enlace de hidrógeno entre la cadena principal y la cadena principal está en rojo y el enlace de hidrógeno entre la cadena lateral y la cadena principal (que también forma un giro ST ) está en gris punteado.

Cuando uno de los enlaces de hidrógeno se encuentra entre el oxígeno de la cadena principal del residuo i y el NH de la cadena lateral del residuo i  + 3, el motivo incorpora un giro beta . Cuando uno de los enlaces de hidrógeno se encuentra entre el oxígeno de la cadena lateral del residuo i y el NH de la cadena principal del residuo i  + 2, el motivo incorpora un giro ST .

Al igual que con los giros ST , una proporción significativa de motivos ST se presentan en el extremo N de una hélice alfa con la serina o treonina como residuo de tapa N. Por lo tanto, a menudo se los ha descrito como características de tapado de hélice. [8] [9] [10] [11]

Un motivo relacionado es el motivo asx que tiene aspartato o asparagina como primer residuo.

Dos treoninas bien conservadas en los extremos N de la hélice α aparecen como motivos ST y forman parte de los sitios de unión de nucleótidos característicos de las helicasas de ADN y ARN de tipo SF1 y SF2 . [12]

Se ha sugerido que las secuencias SPXX o STXX se encuentran frecuentemente en sitios de unión al ADN y también que son reconocidas como sustratos por algunas proteínas quinasas . Los estudios estructurales de polipéptidos indican que dichos tetrapéptidos pueden adoptar el patrón de unión de hidrógeno del motivo ST. [13] [14]

Referencias

  1. ^ Wan, WY; Milner-White EJ (1999). "Se encuentra un motivo recurrente de dos enlaces de hidrógeno que incorpora un residuo de serina o treonina tanto en los extremos N de la hélice alfa como en otras situaciones". Journal of Molecular Biology . 286 (5): 1650–1666. doi :10.1006/jmbi.1999.2551. PMID  10064721.
  2. ^ Atkinson, A; Graton J (2014). "Información sobre una red altamente conservada de enlaces de hidrógeno en el sitio de unión del agonista de los receptores nicotínicos de acetilcolina". Proteins . 82 (10): 2303–2317. doi :10.1002/prot.24589. PMID  24752960.
  3. ^ Quan, A; Robinson PJ (2013). "Syndapin - Una proteína F-BAR endocítica y de remodelación de membrana". FEBS Journal . 280 (21): 5198–5212. doi :10.1111/febs.12343. PMID  23668323.
  4. ^ "Pequeños motivos proteicos tridimensionales".
  5. ^ Líder, DP; Milner-White EJ (2009). "Proteínas motivadas: una aplicación web para estudiar pequeños motivos proteicos tridimensionales". BMC Bioinformatics . 10 (1): 60. doi : 10.1186/1471-2105-10-60 . PMC 2651126 . PMID  19210785. 
  6. ^ "PDBeMotif".
  7. ^ Golovin, A; Henrick K (2008). "MSDmotif: explorando sitios y motivos proteicos". BMC Bioinformatics . 9 (1): 312. doi : 10.1186/1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID  18637174. 
  8. ^ Presta, LG; Rose GD (1988). "Capuchones helicoidales". Science . 240 (4859): 1632–1641. doi :10.1126/science.2837824. PMID  2837824.
  9. ^ Doig, AJ; MacArthur MW (1997). "Estructuras de los extremos N de las hélices en proteínas". Protein Science . 6 (1): 147–155. doi :10.1002/pro.5560060117. PMC 2143508 . PMID  9007987. 
  10. ^ Aurora, R; Rose GD (1998). "Captura de hélice". Protein Science . 7 (1): 21–38. doi :10.1002/pro.5560070103. PMC 2143812 . PMID  9514257. 
  11. ^ Gunasekaran, K; Nagarajam HA (1998). "Signos de puntuación estereoquímicos en la estructura de las proteínas". Revista de biología molecular . 275 (5): 917–932. doi :10.1006/jmbi.1997.1505. PMID  9480777. S2CID  35919397.
  12. ^ Milner-White, EJ; Pietras Z; Luisi BF (2010). "Un antiguo módulo estructural de unión a aniones en helicasas de ARN y ADN". Proteins . 78 (8): 1900–1908. doi :10.1002/prot.22704. PMC 7610952 . PMID  20310069. 
  13. ^ Suzuki, M (1989). "SPXX, un motivo de secuencia frecuente en proteínas reguladoras de genes". Journal of Molecular Biology . 207 (1): 61–84. doi :10.1016/0022-2836(89)90441-5. PMID  2500531.
  14. ^ Song, B; Bomar MG; Kibler P; Kodukula K; Galande AK (2012). "El giro serina-prolina: una nueva plantilla con enlaces de hidrógeno para diseñar peptidomiméticos". Organic Letters . 14 (3): 732–735. doi :10.1021/ol203272k. PMID  22257322.