stringtranslate.com

Motivo asx

El motivo Asx es una característica común en proteínas y polipéptidos . [1] [2] Consiste en cuatro o cinco residuos de aminoácidos con aspartato o asparagina como primer residuo (residuo i). Se define por dos enlaces de hidrógeno internos . Uno es entre el oxígeno de la cadena lateral del residuo i y el NH de la cadena principal del residuo i+2 o i+3; el otro es entre el oxígeno de la cadena principal del residuo i y el NH de la cadena principal del residuo i+3 o i+4. Los motivos Asx ocurren comúnmente en proteínas y polipéptidos.

Motivo Asx. La imagen muestra un pentapéptido con un aspartato N-terminal que forma dos enlaces de hidrógeno con los aminoácidos que se encuentran por delante de él. A excepción del aspartato, solo se muestran los átomos de la cadena principal. Se omiten los átomos de hidrógeno. Los carbonos están en gris, los oxígenos en rojo y los nitrógenos en azul. El enlace de hidrógeno entre la cadena principal y la cadena principal está en rojo y el enlace de hidrógeno entre la cadena lateral y la cadena principal (que también forma un giro Asx ) está en gris punteado.

Cuando uno de los enlaces de hidrógeno se encuentra entre el oxígeno de la cadena principal del residuo i y el NH de la cadena lateral del residuo i+3, el motivo incorpora un giro beta . Cuando uno de los enlaces de hidrógeno se encuentra entre el oxígeno de la cadena lateral del residuo i y el NH de la cadena principal del residuo i+2, el motivo incorpora un giro Asx .

Al igual que con los giros Asx , una proporción significativa de motivos Asx se presentan en el extremo N de una hélice alfa con Asx como residuo de tapa N. Por lo tanto, los motivos Asx a menudo se han descrito como características de tapado de hélice. [3] [4] [5] [6]

Un motivo relacionado es el motivo ST que tiene serina o treonina como primer residuo.

Referencias

  1. ^ Wan, WY; Milner-White EJ (1999). "Una agrupación natural de motivos con un aspartato o asparagina que forma dos enlaces de hidrógeno con los aminoácidos que se encuentran más adelante en la secuencia". Journal of Molecular Biology . 286 (5): 1633–1649. doi :10.1006/jmbi.1999.2552. PMID  10064720.
  2. ^ Lee, J; Dubey VK (2008). "Una redundancia OR lógica dentro del motivo de giro beta tipo I asx-pro-asx-gly". Revista de Biología Molecular . 377 (4): 1251–1264. doi :10.1016/j.jmb.2008.01.055. PMID  18308335.
  3. ^ Presta, LG; Rose GD (1988). "Capuchones helicoidales". Science . 240 (4859): 1632–1641. doi :10.1126/science.2837824. PMID  2837824.
  4. ^ Doig, AJ; MacArthur MW (1997). "Estructuras de los extremos N de las hélices en proteínas". Protein Science . 6 (1): 147–155. doi :10.1002/pro.5560060117. PMC 2143508 . PMID  9007987. 
  5. ^ Aurora, R; Rose GD (1998). "Captura de hélice". Protein Science . 7 (1): 21–38. doi :10.1002/pro.5560070103. PMC 2143812 . PMID  9514257. 
  6. ^ Gunasekaran, K; Nagarajam HA (1998). "Signos de puntuación estereoquímicos en la estructura de las proteínas" (PDF) . Revista de biología molecular . 275 (5): 917–932. doi :10.1006/jmbi.1997.1505. PMID  9480777.

Enlaces externos

  1. ^ Líder, DP; Milner-White EJ (2009). "Proteínas motivadas: una aplicación web para estudiar pequeños motivos proteicos tridimensionales comunes". BMC Bioinformatics . 10 (1): 60. doi : 10.1186/1471-2105-10-60 . PMC 2651126 . PMID  19210785. 
  2. ^ Golovin, A; Henrick K (2008). "MSDmotif: explorando sitios y motivos proteicos". BMC Bioinformatics . 9 (1): 312. doi : 10.1186/1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID  18637174.