Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens
El receptor 2 activado por proteasa ( PAR2 ), también conocido como receptor tipo 1 del factor de coagulación II (trombina) (F2RL1) o receptor acoplado a proteína G 11 (GPR11), es una proteína que en los humanos está codificada por el gen F2RL1 . PAR2 modula las respuestas inflamatorias, [5] la obesidad , [6] el metabolismo, [7] los cánceres [8] [9] y actúa como un sensor de las enzimas proteolíticas generadas durante la infección. [10] En los humanos, podemos encontrar PAR2 en la capa del estrato granuloso de los queratinocitos epidérmicos . El PAR2 funcional también es expresado por varias células inmunes como los eosinófilos , neutrófilos , monocitos , macrófagos , células dendríticas , mastocitos y células T. [11]
Gene
El gen F2RL1 contiene dos exones y se expresa ampliamente en los tejidos humanos. La secuencia de proteína predicha es 83% idéntica a la secuencia del receptor de ratón. [12]
Mecanismo de activación
PAR2 es un miembro de la gran familia de receptores transmembrana 7 que se acoplan a proteínas que se unen a nucleótidos de guanosina. PAR2 también es un miembro de la familia de receptores activados por proteasas . PAR2 es activado por varias proteasas endógenas y exógenas diferentes. Es activado por la escisión proteolítica de su extremo amino terminal extracelular entre arginina y serina. [13] El extremo N recién expuesto sirve como ligando de activación anclado, que se une a una región conservada en el bucle extracelular 2 (ECL2) y activa el receptor. [5] Estos receptores también pueden ser activados de forma no proteolítica, por secuencias peptídicas exógenas que imitan los aminoácidos finales del ligando anclado, [14] o por otras proteasas en sitios de escisión que no están relacionados con la señalización y que pueden hacerlos entonces insensibles a una mayor exposición a la proteasa. [5] La tripsina es la principal proteasa de escisión de PAR2 que inicia la señalización inflamatoria. Se encontró que incluso la trombina en altas concentraciones es capaz de escindir PAR2. [15] Otra proteasa de escisión de PAR2 es la triptasa, la principal proteasa de los mastocitos, que mediante la escisión proteolítica de PAR2 induce la señalización y proliferación del calcio. [16] Se han identificado las PAR como sustratos de las calicreínas , que se han relacionado con varios procesos inflamatorios y tumorigénicos. En el caso de PAR2, se habla particularmente de calicreína-4 , -5 , -6 a -14 . [17] Se sabe que PAR2 transactiva TLR4 [18] y el receptor del factor de crecimiento epidérmico [19] en enfermedades.
Función
Existen muchos estudios que tratan de dilucidar la función de PAR2 en diferentes células y tejidos. [20] En el caso de las vías respiratorias humanas y el parénquima pulmonar, PAR2 es responsable del aumento de la proliferación de fibroblastos [21] y la elevación de los niveles de IL-6 , IL-8 , PGE2 y Ca2+ . [22] En ratones participa en la vasodilatación . [23] Junto con PAR1, su desregulación también está involucrada en procesos de migración y diferenciación de células cancerosas. [24]
La selectividad funcional ocurre con PAR2, varias proteasas escinden PAR2 en sitios distintos, lo que conduce a una señalización sesgada. [28] Los ligandos pequeños sintéticos también modulan la señalización sesgada, lo que conduce a diferentes respuestas funcionales. [29]
Hasta el momento, PAR2 se ha cocristalizado con dos ligandos antagonistas diferentes, [30] mientras que se ha determinado un modelo de estado unido al agonista de PAR2 (con el ligando endógeno SLIGKV) a través de mutagénesis y diseño de fármacos basado en la estructura . [31]
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Enlaces externos
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