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Metabolismo de la pirimidina

La biosíntesis de pirimidina ocurre tanto en el cuerpo como a través de síntesis orgánica. [1]

De nuevobiosíntesis de pirimidina

La biosíntesis de novo de una pirimidina es catalizada por tres productos genéticos CAD, DHODH y UMPS. Las primeras tres enzimas del proceso están todas codificadas por el mismo gen en CAD que consiste en carbamoil fosfato sintetasa II , aspartato carbamoiltransferasa y dihidroorotasa . La dihidroorotato deshidrogenasa (DHODH) a diferencia de CAD y UMPS es una enzima monofuncional y se localiza en las mitocondrias. UMPS es una enzima bifuncional que consiste en orotato fosforribosiltransferasa (OPRT) y orotidina monofosfato descarboxilasa (OMPDC) . Tanto CAD como UMPS se localizan alrededor de las mitocondrias, en el citosol. [6] En Fungi , existe una proteína similar pero carece de la función de dihidroorotasa: otra proteína cataliza el segundo paso.

En otros organismos ( bacterias , arqueas y otros eucariotas ), los tres primeros pasos los realizan tres enzimas diferentes. [7]

Catabolismo de la pirimidina

Las pirimidinas finalmente se catabolizan (degradan) a CO 2 , H 2 O y urea . La citosina se puede descomponer en uracilo , que a su vez se puede descomponer en N-carbamoil-β-alanina , y luego en beta-alanina , CO 2 y amoníaco por acción de la beta-ureidopropionasa . La timina se descompone en β-aminoisobutirato que a su vez se puede descomponer en intermediarios que finalmente conducen al ciclo del ácido cítrico .

El β-aminoisobutirato actúa como un indicador aproximado de la tasa de recambio del ADN . [8]

Regulaciones de la biosíntesis de nucleótidos de pirimidina

Mediante la inhibición por retroalimentación negativa, los productos finales UTP y UDP impiden que la enzima CAD catalice la reacción en los animales. Por el contrario, el PRPP y el ATP actúan como efectores positivos que potencian la actividad de la enzima. [9]

Farmacoterapia

La modulación farmacológica del metabolismo de la pirimidina tiene usos terapéuticos y podría implementarse en el tratamiento del cáncer. [10]

Los inhibidores de la síntesis de pirimidina se utilizan en la artritis reumatoide y la artritis psoriásica activas de moderadas a graves , así como en la esclerosis múltiple . Algunos ejemplos son la leflunomida y la teriflunomida (el metabolito activo de la leflunomida).

Síntesis prebiótica de nucleótidos de pirimidina

Para entender cómo surgió la vida , se requiere el conocimiento de las vías químicas que permiten la formación de los bloques fundamentales de la vida en condiciones prebióticas plausibles . La hipótesis del mundo del ARN sostiene que en la sopa primordial existían ribonucleótidos de pirimidina y purina que flotaban libremente , las moléculas fundamentales que se combinan en serie para formar ARN . Las moléculas complejas como el ARN deben haber surgido de moléculas relativamente pequeñas cuya reactividad estaba gobernada por procesos fisicoquímicos. El ARN está compuesto de nucleótidos de pirimidina y purina , ambos necesarios para la transferencia confiable de información y, por lo tanto, la selección natural y la evolución darwiniana. Becker et al. demostraron cómo los nucleósidos de pirimidina pueden sintetizarse a partir de moléculas pequeñas y ribosa , impulsados ​​​​únicamente por ciclos húmedos-secos. [11]

Referencias

  1. ^ Alqahtani, Saad Saeed; Koltai, Tomás; Ibrahim, Muntaser E.; Bashir, Adil HH; Alhoufie, Sari TS; Ahmed, Samrein BM; Molfetta, Daria Di; Carvalho, Tiago MA; Cardone, Rosa Ángela; Reshkin, Stephan Joel; Hifny, Abdelhameed; Ahmed, Mohamed E.; Alfarouk, Khalid Omer (6 de julio de 2022). "Papel del pH en la regulación de la síntesis de pirimidina en el cáncer". Revista de xenobióticos . 12 (3): 158–180. doi : 10.3390/jox12030014 . PMC  9326563 .
  2. ^ abc "Gen Entrez: CAD carbamoil-fosfato sintetasa 2, aspartato transcarbamilasa y dihidroorotasa".
  3. ^ "Gen Entrez: DHODH dihidroorotato deshidrogenasa".
  4. ^ ab "Gen Entrez: Uridina monofosfato sintetasa UMPS".
  5. ^ "Gen Entrez: UCK2 uridina-citidina quinasa 2".
  6. ^ Chitrakar I, Kim-Holzapfel DM, Zhou W, French JB (marzo de 2017). "Estructuras de orden superior en el metabolismo de purinas y pirimidinas". Journal of Structural Biology . 197 (3): 354–364. doi :10.1016/j.jsb.2017.01.003. PMID  28115257.
  7. ^ Garavito MF, Narváez-Ortiz HY, Zimmermann BH (mayo de 2015). "Metabolismo de la pirimidina: vías dinámicas y versátiles en patógenos y desarrollo celular". Revista de genética y genómica = Yi Chuan Xue Bao . 42 (5): 195–205. doi :10.1016/j.jgg.2015.04.004. PMID  26059768.
  8. ^ Nielsen HR, Sjolin KE, Nyholm K, Baliga BS, Wong R, Borek E (junio de 1974). "Ácido beta-aminoisobutírico, una nueva sonda para el metabolismo del ADN y el ARN en tejido normal y tumoral". Cancer Research . 34 (6): 1381–4. PMID  4363656.
  9. ^ Jones ME (junio de 1980). "Biosíntesis de nucleótidos de pirimidina en animales: genes, enzimas y regulación de la biosíntesis de UMP". Revisión anual de bioquímica . 49 (1): 253–79. doi :10.1146/annurev.bi.49.070180.001345. PMID  6105839.
  10. ^ Alqahtani, Saad Saeed; Koltai, Tomás; Ibrahim, Muntaser E.; Bashir, Adil HH; Alhoufie, Sari TS; Ahmed, Samrein BM; Molfetta, Daria Di; Carvalho, Tiago MA; Cardone, Rosa Ángela; Reshkin, Stephan Joel; Hifny, Abdelhameed; Ahmed, Mohamed E.; Alfarouk, Khalid Omer (6 de julio de 2022). "Papel del pH en la regulación de la síntesis de pirimidina en el cáncer". Revista de xenobióticos . 12 (3): 158–180. doi : 10.3390/jox12030014 . PMC 9326563 . 
  11. ^ Becker S, Feldmann J, Wiedemann S, Okamura H, Schneider C, Iwan K, Crisp A, Rossa M, Amatov T, Carell T (octubre de 2019). "Síntesis prebióticamente plausible unificada de ribonucleótidos de ARN de pirimidina y purina". Science . 366 (6461): 76–82. doi :10.1126/science.aax2747. PMID  31604305.

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