Término utilizado en las ciencias de las proteínas.
El punto isoiónico es el valor de pH en el que una molécula de zwitterión tiene un número igual de cargas positivas y negativas y ninguna especie iónica adherente. Fue definido por primera vez por SPL Sørensen , Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang y Ellen Lund en 1926 [1] y es un término utilizado principalmente en las ciencias de las proteínas .
Se diferencia del punto isoeléctrico (p I ) en que p I es el valor de pH en el que la carga neta de la molécula, incluidos los iones unidos, es cero. Mientras que el punto isoiónico está en la carga neta cero en una solución desionizada. Por lo tanto, los puntos isoeléctrico e isoiónico son iguales cuando la concentración de especies cargadas es cero.
Para un ácido diprótico, la concentración de iones hidrógeno se puede encontrar en el punto isoiónico utilizando la siguiente ecuación [2]
- concentración de iones de hidrógeno
- constante de disociación del primer ácido
- Segunda constante de disociación ácida
- constante de disociación del agua
- concentración del ácido
Nótese que si entonces y si entonces . Por lo tanto, en estas condiciones, la ecuación se simplifica a
La ecuación se puede simplificar aún más para calcular el pH tomando el logaritmo negativo de ambos lados para obtener
lo que demuestra que, en determinadas condiciones, el punto isoiónico y el isoeléctrico son similares.
Referencias
- ^ Sørensen SPL, Linderstrøm-Lang K. y Lund E (1926). 'La influencia de la concentración de sal en la capacidad de unión a ácidos de la albúmina de huevo'. J. Gen. Physiol., marzo de 1927; 8: 543 - 599
- ^ Bryan, William P. (1978). "El punto isoiónico de aminoácidos y proteínas". Educación bioquímica . 6 : 14–15. doi :10.1016/0307-4412(78)90164-4.