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Fotosistema II

Fotosistema II de cianobacterias, dímero, PDB 2AXT

El fotosistema II (o agua-plastoquinona oxidorreductasa ) es el primer complejo proteico en las reacciones dependientes de la luz de la fotosíntesis oxigénica . Se encuentra en la membrana tilacoide de plantas , algas y cianobacterias . Dentro del fotosistema, las enzimas capturan fotones de luz para energizar electrones que luego se transfieren a través de una variedad de coenzimas y cofactores para reducir la plastoquinona a plastoquinol. Los electrones energizados son reemplazados por agua oxidante para formar iones de hidrógeno y oxígeno molecular.

Al reponer los electrones perdidos con electrones provenientes de la división del agua , el fotosistema II proporciona los electrones para que se produzca toda la fotosíntesis. Los iones de hidrógeno (protones) generados por la oxidación del agua ayudan a crear un gradiente de protones que es utilizado por la ATP sintasa para generar ATP . Los electrones energizados transferidos a la plastoquinona se utilizan en última instancia para reducir el NADP.+
a NADPH o se utilizan en flujos de electrones no cíclicos . [1] DCMU es una sustancia química que se utiliza a menudo en entornos de laboratorio para inhibir la fotosíntesis. Cuando está presente, DCMU inhibe el flujo de electrones desde el fotosistema II a la plastoquinona.

Estructura del complejo

Fotosistema cianobacteriano II, Monómero, PDB 2AXT.
Esquema de PSII, destacando la transferencia de electrones.

El núcleo de PSII consta de un heterodímero pseudosimétrico de dos proteínas homólogas D1 y D2. [2] A diferencia de los centros de reacción de todos los demás fotosistemas en los que la carga positiva que se encuentra en el dímero de clorofila que sufre la separación de carga fotoinducida inicial es compartida por igual por los dos monómeros, en PSII intacto la carga se localiza principalmente en un centro de clorofila (70 −80%). [3] Debido a esto, el P680 + es altamente oxidante y puede participar en la descomposición del agua. [2]

El fotosistema II (de cianobacterias y plantas verdes) se compone de unas 20 subunidades (dependiendo del organismo), así como de otras proteínas accesorias que captan la luz. Cada fotosistema II contiene al menos 99 cofactores: 35 clorofila a, 12 betacaroteno , dos feofitina , dos plastoquinona , dos hemo , un bicarbonato, 20 lípidos, el Mn.
4cao
5grupo (incluidos dos iones cloruro), uno de Fe no hemo2+
y dos putativos Ca2+
iones por monómero. [4] Hay varias estructuras cristalinas del fotosistema II. [5] Los códigos de acceso de PDB para esta proteína son 3WU2, 3BZ1, 3BZ2 (3BZ1 y 3BZ2 son estructuras monoméricas del dímero del Fotosistema II), [4] 2AXT, 1S5L, 1W5C, 1ILX, 1FE1, 1IZL.

Complejo liberador de oxígeno (OEC)

Estructura propuesta del Centro de Manganeso

El complejo que desprende oxígeno es el lugar de oxidación del agua. Es un grupo metalo-oxo que comprende cuatro iones de manganeso (en estados de oxidación que van de +3 a +4) [6] y un ion de calcio divalente. Cuando oxida el agua, produciendo oxígeno gaseoso y protones, entrega secuencialmente los cuatro electrones del agua a una cadena lateral de tirosina (D1-Y161) y luego al propio P680. Está compuesto por tres subunidades proteicas, OEE1 (PsbO), OEE2 (PsbP) y OEE3 (PsbQ); un cuarto péptido PsbR está asociado cerca.

El primer modelo estructural del complejo desprendible de oxígeno se resolvió mediante cristalografía de rayos X a partir de cristales de proteínas congelados con una resolución de 3,8 Å . [7] Durante los años siguientes, la resolución del modelo se incrementó gradualmente hasta 2,9 Å . [8] [9] [10] Si bien obtener estas estructuras fue en sí mismo una gran hazaña, no mostraron el complejo de evolución de oxígeno con todo detalle. En 2011, la OEC de PSII se resolvió a un nivel de 1,9 Å, revelando cinco átomos de oxígeno que sirven como puentes oxo que unen los cinco átomos de metal y cuatro moléculas de agua unidas al Mn.
4cao
5grupo; Se encontraron más de 1.300 moléculas de agua en cada monómero del fotosistema II, algunas de las cuales forman extensas redes de enlaces de hidrógeno que pueden servir como canales para protones, moléculas de agua u oxígeno. [11] En esta etapa, se sugiere que las estructuras obtenidas por cristalografía de rayos X están sesgadas, ya que hay evidencia de que los átomos de manganeso se reducen por los rayos X de alta intensidad utilizados, alterando la estructura OEC observada. Esto incentivó a los investigadores a llevar sus cristales a diferentes instalaciones de rayos X, llamadas láseres de electrones libres de rayos X , como SLAC en EE. UU. En 2014 se confirmó la estructura observada en 2011. [12] Conocer la estructura del Fotosistema II no fue suficiente para revelar cómo funciona exactamente. Así que ahora ha comenzado la carrera para resolver la estructura del Fotosistema II en diferentes etapas del ciclo mecanicista (que se analiza a continuación). Actualmente, las estructuras del estado S1 y del estado S3 se han publicado casi simultáneamente a partir de dos grupos diferentes, mostrando la adición de una molécula de oxígeno designada O6 entre Mn1 y Mn4, [13] [14], lo que sugiere que este puede ser el sitio en el que se encuentra el oxígeno. complejo en evolución, donde se produce oxígeno.

División del agua

Proceso de división del agua: transporte y regulación de electrones. El primer nivel ( A ) muestra el modelo original de Kok del ciclo de los estados S, el segundo nivel ( B ) muestra el vínculo entre el transporte de electrones (avance de los estados S) y el proceso de relajación de los estados S intermedios ([YzSn ], n=0,1,2,3) formación

La división fotosintética del agua (o evolución del oxígeno ) es una de las reacciones más importantes del planeta, ya que es la fuente de casi todo el oxígeno de la atmósfera. Además, la división artificial del agua mediante fotosíntesis puede contribuir al uso eficaz de la luz solar como fuente de energía alternativa.

El mecanismo de oxidación del agua se comprende con gran detalle. [15] [16] [17] La ​​oxidación del agua a oxígeno molecular requiere la extracción de cuatro electrones y cuatro protones de dos moléculas de agua. La evidencia experimental de que el oxígeno se libera mediante una reacción cíclica del complejo de evolución de oxígeno (OEC) dentro de un PSII fue proporcionada por Pierre Joliot et al. [18] Han demostrado que, si el material fotosintético adaptado a la oscuridad (plantas superiores, algas y cianobacterias) se expone a una serie de destellos de rotación únicos, se detecta evolución de oxígeno con una oscilación amortiguada típica del período cuatro con máximos en el tercero y cuarto. el séptimo destello y con mínimos en el primer y quinto destello (para revisión, ver [19] ). Basándose en este experimento, Bessel Kok y sus colaboradores [20] introdujeron un ciclo de cinco transiciones inducidas por flash de los llamados estados S , describiendo los cuatro estados redox de OEC: Cuando se han almacenado cuatro equivalentes oxidantes (en el S 4 -estado), OEC vuelve a su básico S 0 -estado. En ausencia de luz, la OEC se "relajará" al estado S 1 ; el estado S 1 se describe a menudo como "estable en la oscuridad". Se considera que el estado S 1 consiste en gran medida en iones de manganeso con estados de oxidación de Mn 3+ , Mn 3+ , Mn 4+ , Mn 4+ . [21] Finalmente, los estados S intermedios [22] fueron propuestos por Jablonsky y Lazar como un mecanismo regulador y vínculo entre los estados S y la tirosina Z.

En 2012, Renger expresó la idea de cambios internos de las moléculas de agua en óxidos típicos en diferentes estados S durante la división del agua. [23]

Inhibidores

Los inhibidores del PSII se utilizan como herbicidas. Hay dos familias químicas principales, las triazinas derivadas del cloruro cianúrico [24] de las cuales la atrazina y la simazina son las más comúnmente utilizadas y las aril ureas que incluyen clortolurón y diurón (DCMU). [25] [26]

Ver también

Referencias

  1. ^ Loll B, Kern J, Saenger W, Zouni A, Biesiadka J (diciembre de 2005). "Hacia una disposición completa de cofactores en la estructura de resolución 3.0 A del fotosistema II". Naturaleza . 438 (7070): 1040–4. Código Bib : 2005Natur.438.1040L. doi : 10.1038/naturaleza04224. PMID  16355230. S2CID  4394735.
  2. ^ ab Rutherford AW , Faller P (enero de 2003). "Fotosistema II: perspectivas evolutivas". Transacciones filosóficas de la Royal Society de Londres. Serie B, Ciencias Biológicas . 358 (1429): 245–53. doi :10.1098/rstb.2002.1186. PMC 1693113 . PMID  12594932. 
  3. ^ Okubo T, Tomo T, Sugiura M, Noguchi T (abril de 2007). "Perturbación de la estructura de P680 y la distribución de carga en su catión radical en complejos de centros de reacción aislados del fotosistema II según lo revelado por espectroscopía infrarroja por transformada de Fourier". Bioquímica . 46 (14): 4390–7. doi :10.1021/bi700157n. PMID  17371054.
  4. ^ ab Guskov A, Kern J, Gabdulkhakov A, Broser M, Zouni A, Saenger W (marzo de 2009). "Fotosistema II de cianobacterias con resolución de 2,9 A y el papel de las quinonas, lípidos, canales y cloruro". Naturaleza Biología estructural y molecular . 16 (3): 334–42. doi :10.1038/nsmb.1559. PMID  19219048. S2CID  23034289.
  5. ^ Junko Y, Kern J, Yachandra VK, Nilsson H, Koroidov S, Messinger J (2015). "Capítulo 2, Sección 3 Difracción de rayos X y espectroscopia del fotosistema II a temperatura ambiente utilizando pulsos de rayos X de femtosegundos ". En Kroneck PM, Sosa Torres ME (eds.). Mantener la vida en el planeta Tierra: las metaloenzimas dominan el dioxígeno y otros gases masticables . Iones metálicos en ciencias biológicas. vol. 15. Saltador. págs. 13–43. doi :10.1007/978-3-319-12415-5_2. ISBN 978-3-319-12414-8. PMC  4688042 . PMID  25707465.
  6. ^ Cox, Nicolás; Pantazis, Dimitrios A.; Lubitz, Wolfgang (2020). "Comprensión actual del mecanismo de oxidación del agua en el fotosistema II y su relación con los datos XFEL". Revista Anual de Bioquímica . 89 : 795–820. doi : 10.1146/annurev-biochem-011520-104801 . PMID  32208765. S2CID  214645936.
  7. ^ Zouni A, Witt HT, Kern J, Fromme P, Krauss N, Saenger W, Orth P (febrero de 2001). "Estructura cristalina del fotosistema II de Synechococcus elongatus con una resolución de 3,8 A". Naturaleza . 409 (6821): 739–43. doi :10.1038/35055589. PMID  11217865. S2CID  4344756.
  8. ^ Kamiya N, Shen JR (enero de 2003). "Estructura cristalina del fotosistema II que desprende oxígeno de Thermosynechococcus vulcanus con una resolución de 3,7 A". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 100 (1): 98-103. Código Bib : 2003PNAS..100...98K. doi : 10.1073/pnas.0135651100 . PMC 140893 . PMID  12518057. 
  9. ^ Ferreira KN, Iverson TM, Maghlaoui K, Barber J, Iwata S (marzo de 2004). "Arquitectura del centro fotosintético de evolución de oxígeno". Ciencia . 303 (5665): 1831–8. Código bibliográfico : 2004 Ciencia... 303.1831F. doi : 10.1126/ciencia.1093087 . PMID  14764885. S2CID  31521054.
  10. ^ Guskov A, Kern J, Gabdulkhakov A, Broser M, Zouni A, Saenger W (marzo de 2009). "Fotosistema II de cianobacterias con resolución de 2,9 A y el papel de las quinonas, lípidos, canales y cloruro". Naturaleza Biología estructural y molecular . 16 (3): 334–42. doi :10.1038/nsmb.1559. PMID  19219048. S2CID  23034289.
  11. ^ Umena Y, Kawakami K, Shen JR, Kamiya N (mayo de 2011). "Estructura cristalina del fotosistema II que desprende oxígeno a una resolución de 1,9 Å" (PDF) . Naturaleza . 473 (7345): 55–60. Código Bib :2011Natur.473...55U. doi : 10.1038/naturaleza09913. PMID  21499260. S2CID  205224374.
  12. ^ Suga M, Akita F, Hirata K, Ueno G, Murakami H, Nakajima Y, Shimizu T, Yamashita K, Yamamoto M, Ago H, Shen JR (enero de 2015). "Estructura nativa del fotosistema II con una resolución de 1,95 Å vista mediante pulsos de rayos X de femtosegundos". Naturaleza . 517 (7532): 99-103. Código Bib :2015Natur.517...99S. doi : 10.1038/naturaleza13991. PMID  25470056. S2CID  205241611.
  13. ^ ID joven, Ibrahim M, Chatterjee R, Gul S, Fuller F, Koroidov S, et al. (Diciembre de 2016). "Estructura del fotosistema II y unión del sustrato a temperatura ambiente". Naturaleza . 540 (7633): 453–457. Código Bib :2016Natur.540..453Y. doi : 10.1038/naturaleza20161. PMC 5201176 . PMID  27871088. 
  14. ^ Suga M, Akita F, Sugahara M, Kubo M, Nakajima Y, Nakane T, et al. (Marzo de 2017). "Cambios estructurales inducidos por la luz y el sitio de formación del enlace O = O en PSII capturado por XFEL". Naturaleza . 543 (7643): 131-135. Código Bib :2017Natur.543..131S. doi : 10.1038/naturaleza21400. PMID  28219079. S2CID  205254025.
  15. ^ Vinyard DJ, Brudvig GW (mayo de 2017). "Avanzo hacia un mecanismo molecular de oxidación del agua en el fotosistema II". Revista Anual de Química Física . 68 (1): 101-116. doi :10.1146/annurev-physchem-052516-044820. PMID  28226223.
  16. ^ Cox N, Pantazis DA, Lubitz W (junio de 2020). "Comprensión actual del mecanismo de oxidación del agua en el fotosistema II y su relación con los datos XFEL". Revista Anual de Bioquímica . 89 (1): 795–820. doi : 10.1146/annurev-biochem-011520-104801 . PMID  32208765.
  17. ^ Ibrahim M, Fransson T, Chatterjee R, Cheah MH, Hussein R, Lassalle L, et al. (junio de 2020). "Desenredar la secuencia de eventos durante la transición S2 → S3 en el fotosistema II y sus implicaciones para el mecanismo de oxidación del agua". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 117 (23): 12624–12635. doi : 10.1073/pnas.2000529117 . PMC 7293653 . PMID  32434915. 
  18. ^ Joliot P.; Barbieri G.; Chabaud R. (1969). "Un nuevo modelo de centros fotoquímicos del sistema II". Fotoquímica y Fotobiología . 10 (5): 309–329. doi :10.1111/j.1751-1097.1969.tb05696.x. S2CID  96744015.
  19. ^ Joliot P (2003). "Período cuatro oscilaciones de la formación de oxígeno inducida por flash en la fotosíntesis". Investigación sobre la fotosíntesis . 76 (1–3): 65–72. doi :10.1023/A:1024946610564. PMID  16228566. S2CID  8742213.
  20. ^ Kok B, Forbush B, McGloin M (junio de 1970). "Cooperación de cargas en la evolución fotosintética del O2-I. Un mecanismo lineal de cuatro pasos". Fotoquímica y Fotobiología . 11 (6): 457–75. doi :10.1111/j.1751-1097.1970.tb06017.x. PMID  5456273. S2CID  31914925.
  21. ^ Kuntzleman T, Yocum CF (febrero de 2005). "La inhibición inducida por la reducción y la liberación de Mn(II) del complejo generador de oxígeno del fotosistema II por hidroquinona o NH2OH son consistentes con un estado de oxidación de Mn(III)/Mn(III)/Mn(IV)/Mn(IV) para el enzima adaptada a la oscuridad". Bioquímica . 44 (6): 2129–42. doi :10.1021/bi048460i. PMID  15697239.
  22. ^ Jablonsky J, Lazar D (abril de 2008). "Evidencia de estados S intermedios como fase inicial en el proceso de oxidación del complejo que desprende oxígeno". Revista Biofísica . 94 (7): 2725–36. Código Bib : 2008BpJ....94.2725J. doi : 10.1529/biophysj.107.122861. PMC 2267143 . PMID  18178650. 
  23. ^ Renger G (agosto de 2012). "Mecanismo de división del agua inducida por la luz en el fotosistema II de organismos fotosintéticos que evolucionan con oxígeno". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1817 (8): 1164–76. doi : 10.1016/j.bbabio.2012.02.005 . PMID  22353626.
  24. ^ "Herbicidas de clorotraizina". alanwood.net . Consultado el 26 de marzo de 2021 .
  25. ^ "Herbicidas de urea". alanwood.net . Consultado el 26 de marzo de 2021 .
  26. ^ Oettmeier W (1992). "Herbicidas del fotosistema II". Los Fotosistemas . págs. 349–408. doi :10.1016/B978-0-444-89440-3.50018-7. ISBN 9780444894403.