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PSMC1

La subunidad reguladora 4 de la proteasa 26S , también conocida como subunidad Rpt2 de la ATPasa AAA del proteasoma 26S , es una enzima que en los seres humanos está codificada por el gen PSMC1 . [5] [6] Esta proteína es una de las 19 subunidades esenciales de un complejo de proteasoma 19S ensamblado completo. [7] Seis subunidades de la ATPasa AAA del proteasoma 26S ( Rpt1 , Rpt2 (esta proteína), Rpt3 , Rpt4 , Rpt5 y Rpt6 ) junto con cuatro subunidades que no son ATPasa ( Rpn1 , Rpn2 , Rpn10 y Rpn13 ) forman el subcomplejo base de la partícula reguladora 19S para el complejo del proteasoma . [7]

Gene

El gen PSMC1 codifica una de las subunidades de la ATPasa, un miembro de la familia triple A de ATPasas que tienen una actividad similar a la de las chaperonas. El gen PSMC1 humano tiene 11 exones y se ubica en la banda cromosómica 14q32.11.

Proteína

La subunidad reguladora 4 de la proteasa 26S de la proteína humana tiene un tamaño de 49 kDa y está compuesta por 440 aminoácidos. El pI teórico calculado de esta proteína es 526S subunidad reguladora 5.68 de la proteasa. Una isoforma de expresión se genera por empalme alternativo, en el que faltan entre 1 y 73 de la secuencia de aminoácidos. [8]

Conjunto complejo

El complejo proteosoma 26S suele estar formado por una partícula central 20S (CP, o proteosoma 20S) y una o dos partículas reguladoras 19S (RP, o proteosoma 19S) en uno o ambos lados de la partícula 20S en forma de barril. La CP y las RP tienen características estructurales y funciones biológicas distintas. En resumen, el subcomplejo 20S presenta tres tipos de actividades proteolíticas, incluidas actividades similares a la caspasa, a la tripsina y a la quimotripsina. Estos sitios activos proteolíticos se encuentran en el lado interior de una cámara formada por 4 anillos apilados de subunidades 20S, lo que evita el encuentro aleatorio proteína-enzima y la degradación descontrolada de proteínas. Las partículas reguladoras 19S pueden reconocer la proteína marcada con ubiquitina como sustrato de degradación, desplegar la proteína a lineal, abrir la compuerta de la partícula central 20S y guiar el sustrato hacia la cámara proteolítica. Para cumplir con dicha complejidad funcional, la partícula reguladora 19S contiene al menos 18 subunidades constitutivas. Estas subunidades se pueden clasificar en dos clases según la dependencia de ATP de las subunidades, subunidades dependientes de ATP y subunidades independientes de ATP. Según la interacción proteica y las características topológicas de este complejo multisubunidad, la partícula reguladora 19S está compuesta por un subcomplejo base y un subcomplejo tapa. La base consta de un anillo de seis ATPasas AAA (Subunidad Rpt1-6, nomenclatura sistemática) y cuatro subunidades no ATPasas ( Rpn1 , Rpn2 , Rpn10 y Rpn13). Por lo tanto, la subunidad reguladora 4 de la proteasa 26S (Rpt2) es un componente esencial para formar el subcomplejo base de la partícula reguladora 19S. Para el ensamblaje del subcomplejo de base 19S, cuatro grupos identificaron de forma independiente cuatro conjuntos de chaperonas de ensamblaje fundamentales (Hsm3/S5b, Nas2/P27, Nas6/P28 y Rpn14/PAAF1, nomenclatura en levaduras/mamíferos). [9] [ 10] [ 11] [12 ] [13] [14] Todas estas chaperonas dedicadas a la base de partículas reguladoras 19S se unen a subunidades individuales de ATPasa a través de las regiones C-terminales. Por ejemplo, Hsm3/S5b se une a la subunidad Rpt1 y Rpt2 (esta proteína), Nas2/p27 a Rpt5 , Nas6/p28 a Rpt3 y Rpn14/PAAAF1 a Rpt6 , respectivamente. Posteriormente, se forman tres módulos de ensamblaje intermedios, como se indica a continuación: el módulo Nas6/p28-Rpt3-Rpt6-Rpn14/PAAF1, el módulo Nas2/p27-Rpt4-Rpt5 y el módulo Hsm3/S5b-Rpt1-Rpt2-Rpn2. Finalmente, estos tres módulos se ensamblan para formar el anillo heterohexamérico de 6 Atlas con Rpn1. La adición final de Rpn13 indica la finalización del ensamblaje del subcomplejo de base 19S. [7]

Función

Como maquinaria de degradación responsable de aproximadamente el 70 % de la proteólisis intracelular, [15] el complejo proteosoma (proteosoma 26S) desempeña un papel fundamental en el mantenimiento de la homeostasis del proteoma celular. En consecuencia, las proteínas mal plegadas y las proteínas dañadas deben eliminarse continuamente para reciclar aminoácidos para una nueva síntesis; en paralelo, algunas proteínas reguladoras clave cumplen sus funciones biológicas mediante degradación selectiva; además, las proteínas se digieren en péptidos para la presentación de antígenos de MHC de clase I. Para satisfacer demandas tan complicadas en el proceso biológico mediante proteólisis espacial y temporal, los sustratos proteicos deben reconocerse, reclutarse y, finalmente, hidrolizarse de una manera bien controlada. Por lo tanto, la partícula reguladora 19S posee una serie de capacidades importantes para abordar estos desafíos funcionales. Para reconocer la proteína como sustrato designado, el complejo 19S tiene subunidades que son capaces de reconocer proteínas con una etiqueta degradativa especial, la ubiquitinilación. También tiene subunidades que pueden unirse con nucleótidos (por ejemplo, ATP) para facilitar la asociación entre partículas 19S y 20S, así como para provocar cambios de confirmación de los C-terminales de la subunidad alfa que forman la entrada del sustrato del complejo 20S.

Las subunidades de las ATPasas se ensamblan en un anillo de seis miembros con una secuencia de Rpt1–Rpt5–Rpt4–Rpt3–Rpt6–Rpt2, que interactúa con el anillo alfa de siete miembros de la partícula central 20S y establece una interfaz asimétrica entre la RP 19S y la CP 20S. [16] [17] Tres colas C-terminales con motivos HbYX de ATPasas Rpt distintas se insertan en bolsillos entre dos subunidades alfa definidas de la CP y regulan la apertura de la compuerta de los canales centrales en el anillo alfa de la CP. [18] [19]

Importancia clínica

El proteasoma y sus subunidades tienen importancia clínica por al menos dos razones: (1) un ensamblaje complejo comprometido o un proteasoma disfuncional puede estar asociado con la fisiopatología subyacente de enfermedades específicas, y (2) pueden explotarse como dianas farmacológicas para intervenciones terapéuticas. Más recientemente, se ha hecho un mayor esfuerzo para considerar el proteasoma para el desarrollo de nuevos marcadores y estrategias de diagnóstico. Una comprensión mejor y más completa de la fisiopatología del proteasoma debería conducir a aplicaciones clínicas en el futuro.

Los proteosomas forman un componente fundamental para el sistema ubiquitina-proteosoma (UPS) [20] y el correspondiente Control de Calidad de Proteínas (PQC) celular. La ubiquitinación de proteínas y la posterior proteólisis y degradación por el proteosoma son mecanismos importantes en la regulación del ciclo celular , el crecimiento y la diferenciación celular , la transcripción génica, la transducción de señales y la apoptosis . [21] Posteriormente, un ensamblaje y una función del complejo proteosoma comprometidos conducen a actividades proteolíticas reducidas y a la acumulación de especies proteínicas dañadas o mal plegadas. Dicha acumulación de proteínas puede contribuir a la patogénesis y las características fenotípicas en enfermedades neurodegenerativas, [22] [23] enfermedades cardiovasculares, [24] [25] [26] respuestas inflamatorias y enfermedades autoinmunes, [27] y respuestas sistémicas al daño del ADN que conducen a neoplasias malignas . [28]

Varios estudios experimentales y clínicos han indicado que las aberraciones y desregulaciones del UPS contribuyen a la patogénesis de varios trastornos neurodegenerativos y miodegenerativos, incluyendo la enfermedad de Alzheimer , [29] la enfermedad de Parkinson [30] y la enfermedad de Pick , [31] la esclerosis lateral amiotrófica (ELA), [31] la enfermedad de Huntington , [30] la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob , [32] y enfermedades de la neurona motora, enfermedades de poliglutamina (PolyQ), distrofias musculares [33] y varias formas raras de enfermedades neurodegenerativas asociadas con la demencia . [34] Como parte del sistema ubiquitina-proteasoma (UPS), el proteasoma mantiene la homeostasis de las proteínas cardíacas y, por lo tanto, desempeña un papel importante en la lesión isquémica cardíaca , [35] la hipertrofia ventricular [36] y la insuficiencia cardíaca . [37] Además, se está acumulando evidencia de que el UPS desempeña un papel esencial en la transformación maligna. La proteólisis del UPS desempeña un papel importante en las respuestas de las células cancerosas a las señales estimulantes que son fundamentales para el desarrollo del cáncer. En consecuencia, la expresión génica por degradación de factores de transcripción , como p53 , c-jun , c-Fos , NF-κB , c-Myc , HIF-1α, MATα2, STAT3 , proteínas de unión a elementos regulados por esteroles y receptores de andrógenos, están todos controlados por el UPS y, por lo tanto, están involucrados en el desarrollo de varias neoplasias malignas. [38] Además, el UPS regula la degradación de productos de genes supresores de tumores como la poliposis adenomatosa coli ( APC ) en el cáncer colorrectal, el retinoblastoma (Rb) y el supresor de tumores de von Hippel–Lindau (VHL), así como una serie de protooncogenes ( Raf , Myc , Myb , Rel , Src , Mos , ABL ). El UPS también está involucrado en la regulación de las respuestas inflamatorias. Esta actividad se atribuye generalmente al papel de los proteasomas en la activación de NF-κB, que regula además la expresión de citocinas proinflamatorias como TNF-α , IL-β, IL-8 y moléculas de adhesión .( ICAM-1 , VCAM-1 , P-selectina ) y prostaglandinas y óxido nítrico (NO). [27] Además, el UPS también juega un papel en las respuestas inflamatorias como reguladores de la proliferación de leucocitos, principalmente a través de la proteólisis de ciclinas y la degradación de inhibidores de CDK . [39] Por último, los pacientes con enfermedades autoinmunes como LES , síndrome de Sjögren y artritis reumatoide (AR) exhiben predominantemente proteasomas circulantes que pueden aplicarse como biomarcadores clínicos. [40]

En los seres humanos, la subunidad reguladora 4' de la proteasa 26S, también conocida como subunidad Rpt2 de la ATPasa AAA del proteasoma 26S , es una enzima codificada por el gen PSMC1 . [5] [6] Esta proteína es una de las 19 subunidades esenciales de un complejo de proteasoma 19S ensamblado completo. [7] Los megacariocitos que se aislaron de ratones deficientes en PSMC1 no produjeron proplaquetas. La incapacidad de producir proplaquetas en megacariocitos inhibidos por el proteasoma se debió a la regulación positiva e hiperactivación de la pequeña GTPasa , RhoA . Parece que la función del proteasoma, a través de un mecanismo subyacente que involucra a PSMC1, es fundamental para la trombopoyesis . Además, la inhibición de la señalización de RhoA en este proceso puede ser una posible estrategia para tratar la trombocitopenia en pacientes con mieloma múltiple tratados con bortezomib . [41]

Interacciones

Se ha demostrado que PSMC1 interactúa con PSMD2 [42] [43] y PSMC2 . [43] [44]

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Lectura adicional