stringtranslate.com

Microcompartimento bacteriano

Estructura de la envoltura del microcompartimento bacteriano. La primera estructura de una envoltura de BMC, determinada mediante cristalografía de rayos X y microscopía crioelectrónica, [1] contiene representantes de cada uno de los tipos de proteínas de envoltura: BMC-P, BMC-H y BMC-T, tanto en su forma de trímero (arriba a la derecha) como de dímero de trímero (abajo a la derecha). [Imagen: Todd Yeates]

Los microcompartimentos bacterianos ( BMC ) son estructuras similares a orgánulos que se encuentran en las bacterias . Consisten en una cubierta de proteínas que encierra enzimas y otras proteínas . Los BMC suelen tener entre 40 y 200 nanómetros de diámetro y están hechos completamente de proteínas. [2] [3] [4 ] [5 ] [6] [7] [ 8 ] [9] [10] [11] [12] [13] La cubierta funciona como una membrana, ya que es selectivamente permeable. [4] [6] [8] [14] [15] Otros compartimentos basados ​​en proteínas que se encuentran en bacterias y arqueas incluyen nanocompartimentos de encapsulina [16] y vesículas de gas . [17]

Descubrimiento

Los primeros BMC se observaron en la década de 1950 en micrografías electrónicas de cianobacterias , [18] y más tarde se denominaron carboxisomas después de que se estableciera su papel en la fijación de carbono. [19] Hasta la década de 1990, se pensaba que los carboxisomas eran una rareza confinada a ciertas bacterias autótrofas . Pero luego se identificaron genes que codifican proteínas homólogas a las de la capa del carboxisoma en los operones pdu ( utilización de propanediol ) [20] y eut ( utilización de etanolamina ) [21] . Posteriormente, las micrografías electrónicas de transmisión de células de Salmonella cultivadas en propanediol [22] o etanolamina [23] mostraron la presencia de cuerpos poliédricos similares a los carboxisomas. El término metabolosoma se utiliza para referirse a dichos BMC catabólicos (en contraste con el carboxisoma autótrofo).

Aunque los BMC carboxisomas, que utilizan propanodiol (PDU) y que utilizan etanolamina (EUT) encapsulan diferentes enzimas y, por lo tanto, tienen diferentes funciones, los genes que codifican las proteínas de la cubierta son muy similares. La mayoría de los genes (que codifican las proteínas de la cubierta y las enzimas encapsuladas) de los BMC caracterizados experimentalmente se encuentran cerca unos de otros en loci genéticos u operones distintos. Actualmente hay más de 20 000 genomas bacterianos secuenciados, y se pueden utilizar métodos bioinformáticos para encontrar todos los genes de la cubierta de los BMC y observar qué otros genes se encuentran en las proximidades, lo que produce una lista de posibles BMC. [2] [24] [25] En 2014, una encuesta exhaustiva identificó 23 loci diferentes que codificaban hasta 10 BMC funcionalmente distintos en 23 filos bacterianos . [25] En 2021, en un análisis de más de 40.000 secuencias de proteínas de capa, se demostró que al menos 45 filos tienen miembros que codifican BMC, [2] y el número de tipos y subtipos funcionales ha aumentado a 68. [2] El papel de las BMC en el microbioma humano también se está volviendo claro. [26]

Conchas

Familias de proteínas que forman la cubierta

La envoltura del BMC parece icosaédrica [27] o cuasi-icosaédrica, y está formada por subunidades proteicas (pseudo) hexaméricas y pentaméricas. [28]   Se han determinado las estructuras de envolturas intactas para tres tipos de BMC funcionalmente distintos: tipos de BMC, carboxisomas, [29] los orgánulos GRM2 involucrados en el catabolismo de la colina [30] y un metabolosoma de función desconocida. En conjunto, estas estructuras muestran que los principios básicos del ensamblaje de envolturas se conservan universalmente en BMC funcionalmente distintos. [31] [28]

La familia de proteínas de la cubierta BMC

Los principales componentes de la cubierta del BMC son proteínas que contienen uno o más dominios Pfam00936. Estas proteínas forman oligómeros que tienen forma hexagonal y forman las facetas de la cubierta.

Proteínas de dominio único (BMC-H)

Las proteínas BMC-H, que contienen una única copia del dominio Pfam00936, son el componente más abundante de las facetas de la capa. [28] Se han determinado las estructuras cristalinas de varias de estas proteínas, que muestran que se ensamblan en hexámeros cíclicos, normalmente con un pequeño poro en el centro. [4] Se propone que esta abertura está involucrada en el transporte selectivo de los metabolitos pequeños a través de la capa. La mayoría de las BMC contienen múltiples tipos distintos de proteínas BMC-H (parálogos) que se unen para formar las facetas, lo que probablemente refleja la variedad de metabolitos que deben entrar y salir de la capa. [28]

Proteínas de dominio tándem (BMC-T)

Un subconjunto de proteínas de la envoltura está compuesto por copias en tándem (fusionadas) del dominio Pfam00936 (proteínas BMC-T), este evento evolutivo ha sido recreado en el laboratorio mediante la construcción de una proteína BMC-T sintética. [32] Las proteínas BMC-T caracterizadas estructuralmente forman trímeros que tienen forma pseudohexamérica. [33] [34] [35] Algunas estructuras cristalinas de BMC-T muestran que los trímeros pueden apilarse de manera cara a cara. En tales estructuras, un poro de un trímero está en una conformación "abierta", mientras que el otro está cerrado, lo que sugiere que puede haber un mecanismo similar a una esclusa de aire que modula la permeabilidad de algunas envolturas de BMC. [33] [36] Esta compuerta parece estar coordinada a lo largo de la superficie de la envoltura. [31] Otro subconjunto de proteínas BMC-T contiene un grupo [4Fe-4S] y puede estar involucrado en el transporte de electrones a través de la envoltura de BMC. [37] [38] [39] [40] [41] También se han diseñado centros metálicos en proteínas BMC-T para conducir electrones. [42] [43]

La familia EutN/CcmL (BMC-P)

Se necesitan doce unidades pentagonales para cubrir los vértices de una capa icosaédrica. Se han resuelto las estructuras cristalinas de las proteínas de la familia EutN/CcmL (Pfam03319) y normalmente forman pentámeros (BMC-P). [44] [45] [46] La importancia de las proteínas BMC-P en la formación de la capa parece variar entre las diferentes BMC. Se ha demostrado que son necesarias para la formación de la capa de las BMC PDU, ya que los mutantes en los que se ha eliminado el gen de la proteína BMC-P no pueden formar capas, [47] pero no para el carboxisoma alfa: sin las proteínas BMC-P, los carboxisomas se ensamblarán de todos modos y muchos se alargarán; [48] estos carboxisomas mutantes parecen tener “fugas”. [49]

Evolución de las BMC y su relación con las cápsides virales

Si bien la cubierta de BMC es arquitectónicamente similar a muchas cápsides virales, no se ha encontrado que las proteínas de la cubierta tengan homología estructural o de secuencia con las proteínas de la cápside. En cambio, las comparaciones estructurales y de secuencia sugieren que tanto BMC-H (y BMC-T) como BMC-P, muy probablemente, hayan evolucionado a partir de proteínas celulares genuinas, a saber, la proteína de señalización PII y la proteína que contiene el dominio de plegamiento OB , respectivamente. [50]

Permeabilidad de la concha

Está bien establecido que las enzimas están empaquetadas dentro de la envoltura de las BMC y que debe ocurrir cierto grado de secuestro de metabolitos y cofactores. [6] Sin embargo, también se debe permitir que otros metabolitos y cofactores atraviesen la envoltura para que las BMC funcionen. Por ejemplo, en los carboxisomas, la ribulosa-1,5-bisfosfato, el bicarbonato y el fosfoglicerato deben atravesar la envoltura, mientras que la difusión de dióxido de carbono y oxígeno es aparentemente limitada. [51] [52] De manera similar, para la BMC de la PDU, la envoltura debe ser permeable al propanodiol, propanol, propionilfosfato y potencialmente también a la vitamina B12, pero está claro que el propionaldehído es secuestrado de alguna manera para prevenir el daño celular. [53] Hay alguna evidencia de que el ATP también debe atravesar algunas envolturas de las BMC. [6]

Se ha propuesto que el poro central formado en las teselas proteicas hexagonales de la cubierta son los conductos a través de los cuales los metabolitos se difunden en la cubierta. [4] [54] Por ejemplo, los poros en la cubierta del carboxisoma tienen una carga positiva general, que se ha propuesto que atrae sustratos cargados negativamente como el bicarbonato. [4] [6] [15] [54] En el microcompartimento PDU, los experimentos de mutagénesis han demostrado que el poro de la proteína de la cubierta PduA es la ruta de entrada del sustrato de propanodiol. [55] Para metabolitos más grandes, es evidente un mecanismo de compuerta en algunas proteínas BMC-T. [33] [36] [56] En el microcompartimento EUT, la compuerta del poro grande en la proteína de la cubierta EutL está regulada por la presencia del principal sustrato metabólico, la etanolamina. [57]

La presencia de grupos de hierro y azufre en algunas proteínas de la capa, presumiblemente en el poro central, ha llevado a la sugerencia de que pueden servir como un conducto a través del cual los electrones pueden ser transportados a través de la capa. [37] [40] [41]

Tipos

Estudios exhaustivos de datos de secuencias genómicas microbianas indicaron más de 60 funciones metabólicas diferentes encapsuladas por capas de BMC. [25] [2] La mayoría están involucradas en la fijación de carbono (carboxisomas) o la oxidación de aldehídos (metabolosomas). [25] Un servidor web, BMC Caller, permite la identificación del tipo de BMC en función de las secuencias de proteínas de los componentes del locus de BMC. BMC Caller

Esquema generalizado de funciones de las BMC caracterizadas experimentalmente. (A) Carboxisoma. (B) Metabolosoma. Las reacciones en gris son reacciones periféricas a la química central de las BMC. Los oligómeros proteicos de la cubierta de las BMC se representan a la izquierda: azul, BMC-H; cian, BMC-T; amarillo, BMC-P. 3-PGA, 3-fosfoglicerato y RuBP, ribulosa 1,5-bisfosfato. [25]

Carboxisomas: fijación de carbono

Micrografías electrónicas que muestran los alfa-carboxisomas de la bacteria quimioautotrófica Halothiobacillus neapolitanus : (A) dispuestos dentro de la célula y (B) intactos tras el aislamiento. Las barras de escala indican 100 nm. [54]

Los carboxisomas encapsulan la ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa (RuBisCO) y la anhidrasa carbónica en bacterias fijadoras de CO2 como parte de un mecanismo de concentración de CO2 . [ 58 ] El bicarbonato se bombea al citosol y se difunde en el carboxisoma, donde la anhidrasa carbónica lo convierte en dióxido de carbono, el sustrato de RuBisCO. Se cree que la envoltura del carboxisoma es solo escasamente permeable al dióxido de carbono, lo que da como resultado un aumento efectivo en la concentración de dióxido de carbono alrededor de RuBisCO, mejorando así la fijación de CO2 . [ 52] [59] Los mutantes que carecen de genes que codifican la envoltura del carboxisoma muestran un fenotipo que requiere mucho CO2 debido a la pérdida de la concentración de dióxido de carbono, lo que resulta en una mayor fijación de oxígeno por RuBisCO. También se ha propuesto que las envolturas restringen la difusión de oxígeno, [15] [52] evitando así la reacción de la oxigenasa, reduciendo el desperdicio de fotorrespiración. [51]

Micrografía electrónica de una célula de Synechococcus elongatus PCC 7942 que muestra los carboxisomas como estructuras poliédricas oscuras. La barra de escala indica 500 nm.

Metabolosomas: oxidación de aldehídos

Además de los carboxisomas anabólicos, se han caracterizado varios BMC catabólicos que participan en el metabolismo heterotrófico a través de aldehídos de cadena corta; se denominan colectivamente metabolosomas. [6] [23] [12]

En 2014 se propuso que, a pesar de su diversidad funcional, la mayoría de los metabolosomas comparten una química encapsulada común impulsada por tres enzimas principales: aldehído deshidrogenasa, alcohol deshidrogenasa y fosfotransacilasa. [6] [25] [60] [61] Debido a que los aldehídos pueden ser tóxicos para las células [53] y/o volátiles, [62] se cree que están secuestrados dentro del metabolosoma. El aldehído se fija inicialmente a la coenzima A por una aldehído deshidrogenasa dependiente de NAD+, pero estos dos cofactores deben reciclarse, ya que aparentemente no pueden cruzar la capa. [63] [64] Estas reacciones de reciclaje son catalizadas por una alcohol deshidrogenasa (NAD+), [63] y una fosfotransacetilasa (coenzima A), [64] dando como resultado un compuesto acilo fosforilado que puede ser fácilmente una fuente de fosforilación a nivel de sustrato o ingresar al metabolismo central, dependiendo de si el organismo crece de manera aeróbica o anaeróbica. [53] Parece que la mayoría, si no todos, los metabolosomas utilizan estas enzimas centrales. Los metabolosomas también encapsulan otra enzima que es específica del sustrato inicial del BMC, que genera el aldehído; esta es la enzima característica definida del BMC. [6] [25]

BMC de PDU

Micrografía electrónica de una célula de Escherichia coli que expresa los genes PDU BMC (izquierda) y PDU BMC purificados de la misma cepa (derecha).

Algunas bacterias pueden utilizar el 1,2-propanodiol como fuente de carbono. Utilizan un BMC para encapsular varias enzimas utilizadas en esta vía (Sampson y Bobik, 2008). El BMC de la PDU suele estar codificado por un locus de 21 genes. Estos genes son suficientes para el ensamblaje del BMC, ya que pueden trasplantarse de un tipo de bacteria a otro, lo que da como resultado un metabolosoma funcional en el receptor. [39] Este es un ejemplo de bioingeniería que también proporciona evidencia en apoyo de la hipótesis del operón egoísta. [65] El 1,2-propanodiol se deshidrata a propionaldehído por la propanodiol deshidratasa, que requiere vitamina B12 como cofactor. [66] El propionaldehído causa mutaciones del ADN y, como resultado, es tóxico para las células, lo que posiblemente explique por qué este compuesto está secuestrado dentro de un BMC. [53] Los productos finales de la PDU BMC son propanol y propionilfosfato, que luego se desfosforila a propionato, generando un ATP. El propanol y el propionato se pueden utilizar como sustratos para el crecimiento. [53]

BMC de EUT

Las BMC de utilización de etanolamina (EUT) están codificadas en muchos tipos diversos de bacterias. [25] La etanolamina se escinde en amoníaco y acetaldehído a través de la acción de la etanolamina-amoníaco liasa, que también requiere vitamina B12 como cofactor. [67] El acetaldehído es bastante volátil, y se ha observado que los mutantes deficientes en la cubierta de BMC tienen un defecto de crecimiento y liberan cantidades excesivas de acetaldehído. [62] Se ha propuesto que el secuestro de acetaldehído en el metabolosoma evita su pérdida por volatilidad. [62] Los productos finales de la BMC de EUT son etanol y acetilfosfato. Es probable que el etanol sea una fuente de carbono perdida, pero el acetilfosfato puede generar ATP o reciclarse a acetil-CoA y entrar en el ciclo del TCA o en varias vías biosintéticas. [23]

BMC PDU/EUT bifuncionales

Algunas bacterias, especialmente las del género Listeria , codifican un único locus en el que están presentes los genes para las BMC PDU y EUT. [25] Aún no está claro si se trata realmente de una BMC quimérica con una mezcla de ambos conjuntos de proteínas o si se forman dos BMC separados.

BMC que contienen enzimas de radicales glicílicos (GRM)

Se han identificado varios locus BMC diferentes que contienen enzimas de radicales glicílicos, [24] [25] [68] [69] que obtienen el radical catalítico de la escisión de S-adenosilmetionina. [70] Se ha demostrado que un locus GRM en Clostridium phytofermentans está involucrado en la fermentación de fucosa y ramnosa, que inicialmente se degradan a 1,2-propanodiol en condiciones anaeróbicas. Se propone que la enzima de radicales glicílicos deshidrate el propanodiol a propionaldehído, que luego se procesa de una manera idéntica a la BMC PDU canónica. [71]

PlanctomicetosyVerrucomicrobiaBMC (PVM)

Diferentes linajes de Planctomycetes y Verrucomicrobia codifican un locus BMC. Se ha demostrado que el locus de Planctomyces limnophilus está involucrado en la degradación aeróbica de fucosa y ramnosa. Se cree que una aldolasa genera lactaldehído, que luego se procesa a través del BMC, lo que da como resultado 1,2-propanodiol y lactilfosfato. [60]

rodococoyMicobacteriaBMC (RMM)

Se han observado dos tipos de loci BMC en miembros de los géneros Rhodococcus y Mycobacterium , aunque no se ha establecido su función real. [25] Sin embargo, con base en la función caracterizada de uno de los genes presentes en el locus y las funciones predichas de los otros genes, se propuso que estos loci podrían estar involucrados en la degradación de amino-2-propanol. El aldehído generado en esta vía predicha sería el compuesto extremadamente tóxico metilglioxal; su secuestro dentro del BMC podría proteger a la célula. [25]

BMC de función desconocida (BUF)

Un tipo de locus BMC no contiene RuBisCO ni ninguna de las enzimas centrales del metabolosoma, y ​​se ha propuesto que facilita una tercera categoría de transformaciones bioquímicas (es decir, ni fijación de carbono ni oxidación de aldehído). [25] La presencia de genes que se prevé que codifiquen amidohidrolasas y desaminasas podría indicar que este BMC está involucrado en el metabolismo de compuestos nitrogenados. [25]

Asamblea

Carboxisomas

Se ha identificado la vía de ensamblaje de los beta-carboxisomas, que comienza con la proteína CcmM nucleando RuBisCO. [72] CcmM tiene dos dominios: un dominio de anhidrasa gamma-carbónica N-terminal seguido de un dominio que consta de tres a cinco repeticiones de secuencias similares a subunidades pequeñas de RuBisCO. [73] El dominio C-terminal agrega RuBisCO, probablemente sustituyendo las subunidades pequeñas reales de RuBisCO en la holoenzima L8-S8, reticulando eficazmente el RuBisCO en la célula en un agregado grande, denominado procarboxisoma. [72] El dominio N-terminal de CcmM interactúa físicamente con el dominio N-terminal de la proteína CcmN, que, a su vez, recluta las subunidades de proteína de capa hexagonal a través de un péptido de encapsulación en su extremo C. [74] Luego, los carboxisomas se alinean espacialmente en la célula cianobacteriana a través de la interacción con el citoesqueleto bacteriano, lo que garantiza su distribución equitativa en las células hijas. [75]

El ensamblaje de los carboxisomas alfa puede ser diferente al de los carboxisomas beta, [76] ya que no tienen proteínas homólogas a CcmN o CcmM ni péptidos de encapsulación. Se han observado carboxisomas vacíos en micrografías electrónicas. [77] Algunas micrografías indican que su ensamblaje ocurre como una coalescencia simultánea de enzimas y proteínas de la cubierta, a diferencia de la forma aparentemente escalonada observada para los carboxisomas beta. Se ha demostrado que la formación de carboxisomas alfa simples en sistemas heterólogos requiere solo subunidades grandes y pequeñas de Rubisco, la proteína de anclaje interna CsoS2 y la proteína de cubierta principal CsoS1A. [78]

El análisis filogenético de las proteínas de la cubierta de ambos tipos de carboxisomas indica que evolucionaron independientemente, cada uno a partir de ancestros metabolosomas. [28]

Metabolosomas

El ensamblaje del metabolosoma es probablemente similar al del beta-carboxisoma, [6] [72] a través de una agregación inicial de las proteínas que se van a encapsular. Las proteínas centrales de muchos metabolosomas se agregan cuando se expresan solas. [79] [80] [81] [82] Además, muchas proteínas encapsuladas contienen extensiones terminales que son sorprendentemente similares al péptido C-terminal de CcmN que recluta proteínas de la cubierta. [74] [83] Estos péptidos de encapsulación son cortos (alrededor de 18 residuos) y se predice que forman hélices alfa anfipáticas. [74] Se ha demostrado que algunas de estas hélices median la encapsulación de enzimas nativas en BMC, así como proteínas heterólogas (como GFP). [74] [84] [85] [86] [87]

Regulación (genética)

Con excepción de los carboxisomas de las cianobacterias, en todos los casos estudiados, las células madre de células madre están codificadas en operones que se expresan solo en presencia de su sustrato. Los loci genéticos de la mayoría de los tipos de células madre de células madre funcionalmente distintos codifican proteínas reguladoras que pueden proporcionar información sobre la función de las células madre de células madre. [88]

Las BMC de PDU en Salmonella enterica son inducidas por la presencia de propanediol o glicerol en condiciones anaeróbicas, y solo propanediol en condiciones aeróbicas. [89] Esta inducción está mediada por las proteínas reguladoras globales Crp y ArcA (que detectan AMP cíclico y condiciones anaeróbicas respectivamente), [90] y la proteína reguladora PocR, que es el activador transcripcional tanto para el loci pdu como para el cob (el operón necesario para la síntesis de vitamina B12, un cofactor requerido para la propanodiol deshidratasa). [89]

Las células madre embrionarias del tracto urinario (BMC) de Salmonella enterica se inducen a través de la proteína reguladora EutR por la presencia simultánea de etanolamina y vitamina B12, lo que puede ocurrir en condiciones aeróbicas o anaeróbicas. Salmonella enterica solo puede producir vitamina B12 endógena en condiciones anaeróbicas, aunque puede importar cianobalamina y convertirla en vitamina B12 en condiciones aeróbicas o anaeróbicas. [91]

Las BMC de PVM en Planctomyces limnophilus son inducidas por la presencia de fucosa o ramnosa en condiciones aeróbicas, pero no por glucosa. [60] Se obtuvieron resultados similares para las BMC de GRM de Clostridium phytofermentans , para el cual ambos azúcares inducen los genes que codifican para las BMC, así como los que codifican para las enzimas disimiladoras de fucosa y ramnosa. [71]

Además de los sistemas reguladores caracterizados, los estudios bioinformáticos han indicado que potencialmente existen muchos otros mecanismos reguladores, incluso dentro de un tipo funcional de BMC (por ejemplo, PDU), incluidos sistemas reguladores de dos componentes. [25]

Relevancia para la salud mundial y humana

Los carboxisomas están presentes en todas las cianobacterias y en muchas otras bacterias fotoautotróficas y quimioautotróficas. Las cianobacterias son importantes impulsoras de la fijación de carbono a nivel mundial y, dado que necesitan carboxisomas para hacerlo en las condiciones atmosféricas actuales, el carboxisoma es un componente importante de la fijación global de dióxido de carbono.

Se han implicado varios tipos de BMC en la virulencia de patógenos, como Salmonella enterica y Listeria monocytogenes . Los genes BMC tienden a estar regulados positivamente en condiciones de virulencia, y su mutación conduce a un defecto de virulencia, a juzgar por los experimentos de competencia. [92] [93] [94] [95] [96]

Aplicaciones biotecnológicas

Varias características de los BMC los hacen atractivos para aplicaciones biotecnológicas. Debido a que los carboxisomas aumentan la eficiencia de la fijación de carbono, se ha dedicado mucho esfuerzo de investigación a la introducción de carboxisomas y transportadores de bicarbonato requeridos en los cloroplastos de las plantas para diseñar un mecanismo de concentración de CO2 cloroplástico [97] [98] con cierto éxito. [78] Los carboxisomas también proporcionan un ejemplo de cómo el conocimiento de una vía de ensamblaje de BMC permite la simplificación y reducción en el número de productos genéticos necesarios para la construcción de orgánulos. [99] Esta es una consideración especialmente importante para introducir la compartimentación en organismos difíciles de diseñar como las plantas [99] [100] en la biología sintética de plantas. [100] [101] [99] De manera más general, debido a que las proteínas de la cubierta de BMC se autoensamblan, se pueden formar cubiertas vacías, [47] [102] lo que impulsa los esfuerzos para diseñarlas para que contengan carga personalizada. El descubrimiento del péptido de encapsulación en los extremos de algunas proteínas asociadas a las BMC [74] [84] proporciona un medio para comenzar a diseñar BMC personalizados fusionando proteínas extrañas a este péptido y coexpresándolo con proteínas de la cubierta. Por ejemplo, al agregar este péptido a la piruvato descarboxilasa y la alcohol deshidrogenasa, los investigadores han diseñado un biorreactor de etanol. [103] Las estrategias para encapsular proteínas en cubiertas sintéticas utilizando varios dominios adaptadores [104] y fusiones a los extremos de las proteínas de la cubierta [105] también han tenido éxito. Finalmente, los poros presentes en las proteínas de la cubierta controlan la permeabilidad de la cubierta: estos pueden ser un objetivo para la bioingeniería, ya que pueden modificarse para permitir el cruce de sustratos y productos seleccionados. [106] La ingeniería de la permeabilidad incluso se ha extendido más allá de los metabolitos; los poros de las proteínas de la cubierta se han modificado para conducir electrones. [42] [43]

Además del potencial para compartimentar el metabolismo en la bioingeniería, [107] las BMC sintéticas tienen muchas aplicaciones potenciales como nanoterapéuticos. [108]   Los avances técnicos adicionales, como la capacidad de construir carcasas in vitro [109] están permitiendo rápidamente el desarrollo de BMC en biotecnología.

Véase también

Referencias

  1. ^ Sutter, Markus; Greber, Basil; Aussignargues, Clement; Kerfeld, Cheryl A. (23 de junio de 2017). "Principios de ensamblaje y estructura de una cubierta de microcompartimento bacteriano de 6,5 MDa". Science . 356 (6344): 1293–1297. Bibcode :2017Sci...356.1293S. doi :10.1126/science.aan3289. PMC  5873307 . PMID  28642439.
  2. ^ abcde Sutter, Markus; Melnicki, Matthew R.; Schulz, Frederik; Woyke, Tanja; Kerfeld, Cheryl A. (diciembre de 2021). "Un catálogo de la diversidad y ubicuidad de los microcompartimentos bacterianos". Nature Communications . 12 (1): 3809. Bibcode :2021NatCo..12.3809S. doi :10.1038/s41467-021-24126-4. ISSN  2041-1723. PMC 8217296 . PMID  34155212. 
  3. ^ Cheng, Shouqiang; Liu, Yu; Crowley, Christopher S.; Yeates, Todd O.; Bobik, Thomas A. (2008). "Microcompartimentos bacterianos: sus propiedades y paradojas". BioEssays . 30 (11–12): 1084–1095. doi :10.1002/bies.20830. ISSN  0265-9247. PMC 3272490 . PMID  18937343. 
  4. ^ abcde Kerfeld CA, Sawaya MR, Tanaka S, Nguyen CV, Phillips M, Beeby M, Yeates TO (agosto de 2005). "Estructuras proteicas que forman la cubierta de los orgánulos bacterianos primitivos". Science . 309 (5736): 936–938. Bibcode :2005Sci...309..936K. CiteSeerX 10.1.1.1026.896 . doi :10.1126/science.1113397. PMID  16081736. S2CID  24561197. 
  5. ^ Yeates, Todd O.; Kerfeld, Cheryl A.; Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C.; Shively, Jessup M. (2008). "Organelos basados ​​en proteínas en bacterias: carboxisomas y microcompartimentos relacionados". Nature Reviews Microbiology . 6 (9): 681–691. doi :10.1038/nrmicro1913. ISSN  1740-1526. PMID  18679172. S2CID  22666203.
  6. ^ abcdefghi Kerfeld, Cheryl A.; Erbilgin, Onur (2015). "Microcompartimentos bacterianos y la construcción modular del metabolismo microbiano". Tendencias en microbiología . 23 (1): 22–34. doi : 10.1016/j.tim.2014.10.003 . ISSN  0966-842X. ​​PMID  25455419.
  7. ^ Cannon GC, Bradburne CE, Aldrich HC, Baker SH, Heinhorst S, Shively JM (diciembre de 2001). "Microcompartimentos en procariotas: carboxisomas y poliedros relacionados". Microbiología aplicada y ambiental . 67 (12): 5351–5361. Bibcode :2001ApEnM..67.5351C. doi :10.1128/AEM.67.12.5351-5361.2001. PMC 93316 . PMID  11722879. 
  8. ^ ab Kerfeld, Cheryl A.; Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C. (2010). "Microcompartimentos bacterianos". Revisión anual de microbiología (manuscrito enviado). 64 (1): 391–408. doi :10.1146/annurev.micro.112408.134211. ISSN  0066-4227. PMC 6022854. PMID 20825353  . 
  9. ^ Yeates, Todd O.; Crowley, Christopher S.; Tanaka, Shiho (2010). "Organelos del microcompartimento bacteriano: estructura de la cubierta proteica y evolución". Annu. Rev. Biophys . 39 (1): 185–205. doi :10.1146/annurev.biophys.093008.131418. PMC 3272493 . PMID  20192762. 
  10. ^ Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C. (2020), Jendrossek, Dieter (ed.), "Microcompartimentos bacterianos", Organelos bacterianos e inclusiones similares a orgánulos , Microbiology Monographs, vol. 34, Cham: Springer International Publishing, págs. 125–147, doi :10.1007/978-3-030-60173-7_6, ISBN 978-3-030-60172-0, S2CID  240735306 , consultado el 17 de septiembre de 2021
  11. ^ Kennedy, Nolan W; Mills, Carolyn E; Nichols, Taylor M; Abrahamson, Charlotte H; Tullman-Ercek, Danielle (octubre de 2021). "Microcompartimentos bacterianos: pequeños orgánulos con gran potencial". Current Opinion in Microbiology . 63 : 36–42. doi : 10.1016/j.mib.2021.05.010 . PMID  34126434.
  12. ^ ab Axen, Seth D.; Erbilgin, Onur; Kerfeld, Cheryl A. (23 de octubre de 2014). Tanaka, Mark M. (ed.). "Una taxonomía de loci de microcompartimentos bacterianos construida mediante un nuevo método de puntuación". PLOS Computational Biology . 10 (10): e1003898. Bibcode :2014PLSCB..10E3898A. doi : 10.1371/journal.pcbi.1003898 . ISSN  1553-7358. PMC 4207490 . PMID  25340524. 
  13. ^ Mills, CE; Waltmann, C.; Archer, AG; Kennedy, NW; Abrahamson, CH; Jackson, AD; Roth, EW; Shirman, S.; Jewett, NM; Mangan, NM; Olvera de la Cruz, M.; Tullman-Ercek, D. (2022). "La proteína de vértice PduN ajusta el rendimiento de la vía encapsulada al dictar la morfología del metabolosoma bacteriano". Nature Communications . 13 (3746): 3746. doi : 10.1038/s41467-022-31279-3 . PMC 9243111 . PMID  35768404. 
  14. ^ Yeates, Todd O.; Thompson, Michael C.; Bobik, Thomas A. (2011). "Las capas proteicas de los orgánulos de los microcompartimentos bacterianos". Curr. Opin. Struct. Biol . 21 (2): 223–231. doi : 10.1016 /j.sbi.2011.01.006. PMC 3070793. PMID  21315581. 
  15. ^ abc Kinney, James N.; Axen, Seth D.; Kerfeld, Cheryl A. (2011). "Análisis comparativo de las proteínas de la cubierta del carboxisoma". Photosynthesis Research . 109 (1–3): 21–32. doi :10.1007/s11120-011-9624-6. ISSN  0166-8595. PMC 3173617 . PMID  21279737. 
  16. ^ Sutter, Markus; Boehringer, Daniel; Gutmann, Sascha; Günther, Susanne; Prangishvili, David; Loessner, Martin J; Stetter, Karl O; Weber-Ban, Eilika; Ban, Nenad (2008). "Base estructural de la encapsulación enzimática en un nanocompartimento bacteriano". Nature Structural & Molecular Biology . 15 (9): 939–947. doi :10.1038/nsmb.1473. hdl : 20.500.11850/150838 . ISSN  1545-9993. PMID  19172747. S2CID  205522743.
  17. ^ Pfeifer, Felicitas (2012). "Distribución, formación y regulación de vesículas de gas". Nature Reviews Microbiology . 10 (10): 705–715. doi :10.1038/nrmicro2834. ISSN  1740-1526. PMID  22941504. S2CID  9926129.
  18. ^ G. DREWS y W. NIKLOWITZ (1956). "[Citología de Cyanophycea. II. Centroplasma e inclusiones granulares de Phormidium uncinatum]". Archivo de Microbiología . 24 (2): 147–162. PMID  13327992.
  19. ^ Shively JM, Ball F, Brown DH, Saunders RE (noviembre de 1973). "Organelos funcionales en procariotas: inclusiones poliédricas (carboxisomas) de Thiobacillus neapolitanus". Science . 182 (4112): 584–586. Bibcode :1973Sci...182..584S. doi :10.1126/science.182.4112.584. PMID  4355679. S2CID  10097616.
  20. ^ P. Chen, DI Andersson y JR Roth (septiembre de 1994). "La región de control del regulón pdu/cob en Salmonella typhimurium". Journal of Bacteriology . 176 (17): 5474–5482. doi :10.1128/jb.176.17.5474-5482.1994. PMC 196736 . PMID  8071226. 
  21. ^ I. Stojiljkovic, AJ Baumler y F. Heffron (marzo de 1995). "Utilización de etanolamina en Salmonella typhimurium: secuencia de nucleótidos, expresión de proteínas y análisis mutacional del grupo de genes cchA cchB eutE eutJ eutG eutH". Journal of Bacteriology . 177 (5): 1357–1366. doi :10.1128/jb.177.5.1357-1366.1995. PMC 176743 . PMID  7868611. 
  22. ^ Bobik TA, Havemann GD, Busch RJ, Williams DS, Aldrich HC (octubre de 1999). "El operón de utilización de propanediol (pdu) de Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2 incluye genes necesarios para la formación de orgánulos poliédricos involucrados en la degradación de 1, 2-propanediol dependiente de la coenzima B(12)". Journal of Bacteriology . 181 (19): 5967–5975. doi :10.1128/JB.181.19.5967-5975.1999. PMC 103623 . PMID  10498708. 
  23. ^ abc Brinsmade, SR; Paldon, T.; Escalante-Semerena, JC (2005). "Funciones mínimas y condiciones fisiológicas requeridas para el crecimiento de Salmonella enterica en etanolamina en ausencia del metabolosoma". Journal of Bacteriology . 187 (23): 8039–8046. doi :10.1128/JB.187.23.8039-8046.2005. ISSN  0021-9193. PMC 1291257 . PMID  16291677. 
  24. ^ ab Jorda, Julien; Lopez, David; Wheatley, Nicole M.; Yeates, Todd O. (2013). "Uso de la genómica comparativa para descubrir nuevos tipos de orgánulos metabólicos basados ​​en proteínas en bacterias". Protein Science . 22 (2): 179–195. doi :10.1002/pro.2196. ISSN  0961-8368. PMC 3588914 . PMID  23188745. 
  25. ^ abcdefghijklmno Axen, Seth D.; Erbilgin, Onur; Kerfeld, Cheryl A. (2014). "Una taxonomía de loci de microcompartimentos bacterianos construida mediante un nuevo método de puntuación". PLOS Computational Biology . 10 (10): e1003898. Bibcode :2014PLSCB..10E3898A. doi : 10.1371/journal.pcbi.1003898 . ISSN  1553-7358. PMC 4207490 . PMID  25340524. 
  26. ^ Asija, Kunica; Sutter, Markus; Kerfeld, Cheryl A. (13 de mayo de 2021). "Un estudio de la distribución de microcompartimentos bacterianos en el microbioma humano". Frontiers in Microbiology . 12 : 669024. doi : 10.3389/fmicb.2021.669024 . ISSN  1664-302X. PMC 8156839 . PMID  34054778. 
  27. ^ Vernizzi, G.; Sknepnek, R; Olvera de la Cruz, M. (2011). "Geometrías platónicas y arquimedianas en membranas elásticas multicomponentes". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 108 (11): 4292–4299. doi : 10.1073/pnas.1012872108 . PMC 3060260 . PMID  21368184. 
  28. ^ abcde Melnicki, Matthew R.; Sutter, Markus; Kerfeld, Cheryl A. (octubre de 2021). "Relaciones evolutivas entre las proteínas de la cubierta de los carboxisomas y los metabolosomas". Current Opinion in Microbiology . 63 : 1–9. doi :10.1016/j.mib.2021.05.011. PMC 8525121 . PMID  34098411. 
  29. ^ Sutter, M.; Laughlin, TG; Davies, KM; Kerfeld, CA (25 de septiembre de 2019). "Estructura de una cubierta sintética de beta-carboxisoma, T=4". Fisiología vegetal . 181 (3): 1050–1058. doi :10.2210/pdb6owg/pdb. PMC 6836842 . PMID  31501298 . Consultado el 17 de septiembre de 2021 . 
  30. ^ Kalnins, Gints; Cesle, Eva-Emilija; Jansons, Juris; Liepins, Janis; Filimonenko, Anatolij; Tars, Kaspars (diciembre de 2020). "Mecanismos de encapsulación y estudios estructurales de partículas de microcompartimentos bacterianos GRM2". Nature Communications . 11 (1): 388. Bibcode :2020NatCo..11..388K. doi :10.1038/s41467-019-14205-y. ISSN  2041-1723. PMC 6971018 . PMID  31959751. 
  31. ^ ab Greber, Basil J.; Sutter, Markus; Kerfeld, Cheryl A. (mayo de 2019). "La plasticidad de las interacciones moleculares rige el ensamblaje de la capa del microcompartimento bacteriano". Estructura . 27 (5): 749–763.e4. doi :10.1016/j.str.2019.01.017. ISSN  0969-2126. PMC 6506404 . PMID  30833088. 
  32. ^ Sutter, Markus; McGuire, Sean; Ferlez, Bryan; Kerfeld, Cheryl A. (22 de marzo de 2019). "Caracterización estructural de una proteína sintética de la envoltura del microcompartimento bacteriano con dominio en tándem capaz de formar ensamblajes de envoltura icosaédrica". ACS Synthetic Biology . 8 (4): 668–674. doi :10.1021/acssynbio.9b00011. ISSN  2161-5063. PMC 6884138 . PMID  30901520. 
  33. ^ abc Klein, Michael G.; Zwart, Peter; Bagby, Sarah C.; Cai, Fei; Chisholm, Sallie W.; Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C.; Kerfeld, Cheryl A. (2009). "Identificación y análisis estructural de una nueva proteína de la cubierta del carboxisoma con implicaciones para el transporte de metabolitos". Revista de biología molecular . 392 (2): 319–333. doi :10.1016/j.jmb.2009.03.056. hdl : 1721.1/61355 . ISSN  0022-2836. PMID  19328811. S2CID  42771660.
  34. ^ Sagermann, M.; Ohtaki, A.; Nikolakakis, K. (2009). "Estructura cristalina de la proteína de la capa EutL del microcompartimento de la etanolamina amoniaco liasa". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 106 (22): 8883–8887. Bibcode :2009PNAS..106.8883S. doi : 10.1073/pnas.0902324106 . ISSN  0027-8424. PMC 2690006 . PMID  19451619. 
  35. ^ Heldt, Dana; Frank, Stefanie; Seyedarabi, Arefeh; Ladikis, Dimitrios; Parsons, Joshua B.; Warren, Martin J.; Pickersgill, Richard W. (2009). "Estructura de una proteína de la cubierta del microcompartimento bacteriano trimérica, EtuB, asociada con la utilización de etanol en Clostridium kluyveri" (PDF) . Revista bioquímica . 423 (2): 199–207. doi :10.1042/BJ20090780. ISSN  0264-6021. PMID  19635047. S2CID  22548122.
  36. ^ ab Cai, F.; Sutter, M.; Cameron, JC; Stanley, DN; Kinney, JN; Kerfeld, CA (2013). "La estructura de CcmP, una proteína de dominio de microcompartimento bacteriano en tándem del β-carboxisoma, forma un subcompartimento dentro de un microcompartimento". Journal of Biological Chemistry . 288 (22): 16055–16063. doi : 10.1074/jbc.M113.456897 . ISSN  0021-9258. PMC 3668761 . PMID  23572529. 
  37. ^ ab Crowley, Christopher S.; Cascio, Duilio; Sawaya, Michael R.; Kopstein, Jefferey S.; Bobik, Thomas A.; Yeates, Todd O. (2010). "Información estructural sobre los mecanismos de transporte a través de la envoltura del microcompartimento Pdu de Salmonella Enterica". Journal of Biological Chemistry . 285 (48): 37838–37846. doi : 10.1074/jbc.M110.160580 . PMC 2988387 . PMID  20870711. 
  38. ^ Pang, Allan; Warren, Martin J.; Pickersgill, Richard W. (2011). "Estructura de PduT, una proteína de microcompartimento bacteriano trimérica con un sitio de unión al grupo 4Fe–4S". Acta Crystallographica Sección D . 67 (2): 91–96. doi :10.1107/S0907444910050201. ISSN  0907-4449. PMID  21245529.
  39. ^ ab Parsons, JB; Dinesh, SD; Deery, E.; Leech, HK; Brindley, AA; Heldt, D.; Frank, S.; Smales, CM; Lunsdorf, H.; Rambach, A.; Gass, MH; Bleloch, A.; McClean, KJ; Munro, AW; Rigby, SEJ; Warren, MJ; Prentice, MB (2008). "Información bioquímica y estructural sobre la forma y biogénesis de los orgánulos bacterianos". Journal of Biological Chemistry . 283 (21): 14366–14375. doi : 10.1074/jbc.M709214200 . ISSN  0021-9258. PMID  18332146.
  40. ^ ab Parsons, Joshua B.; Lawrence, Andrew D.; McLean, Kirsty J.; Munro, Andrew W.; Rigby, Stephen EJ; Warren, Martin J. (2010). "Caracterización de PduS, la Corrin Reductasa del Metabolosoma Pdu y Evidencia de Organización Subestructural dentro del Microcompartimento Bacteriano". PLOS ONE . ​​5 (11): e14009. Bibcode :2010PLoSO...514009P. doi : 10.1371/journal.pone.0014009 . ISSN  1932-6203. PMC 2982820 . PMID  21103360. 
  41. ^ ab Thompson, Michael C.; Wheatley, Nicole M.; Jorda, Julien; Sawaya, Michael R.; Gidaniyan, Soheil; Ahmed, Hoda; Yang, Z; McCarty, Crystal; Whitelegge, Julien; Yeates, Todd O. (2014). "Identificación de un sitio de unión único del grupo Fe-S en una proteína de la cubierta del microcompartimento de tipo radical glicílico". Revista de biología molecular . 426 (19): 3287–3304. doi :10.1016/j.jmb.2014.07.018. PMC 4175982 . PMID  25102080. 
  42. ^ ab Aussignargues, Clément; Pandelia, Maria-Eirini; Sutter, Markus; Plegaria, Jefferson S.; Zarzycki, Jan; Turmo, Aiko; Huang, Jingcheng; Ducat, Daniel C.; Hegg, Eric L.; Gibney, Brian R.; Kerfeld, Cheryl A. (11 de enero de 2016). "Estructura y función de una proteína de la cubierta del microcompartimento bacteriano diseñada para unirse a un grupo [4Fe-4S]". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 138 (16): 5262–5270. doi :10.1021/jacs.5b11734. ISSN  0002-7863. OSTI  1713208. PMID  26704697.
  43. ^ ab Plegaria, Jefferson S.; Yates, Matthew D.; Glaven, Sarah M.; Kerfeld, Cheryl A. (23 de diciembre de 2019). "Caracterización redox de proteínas de la capa de microcompartimentos bacterianos inmovilizados por electrodos diseñados para unirse a centros metálicos". ACS Applied Bio Materials . 3 (1): 685–692. doi : 10.1021/acsabm.9b01023 . ISSN  2576-6422. PMID  35019413. S2CID  212963331.
  44. ^ Tanaka, S.; Kerfeld, CA; Sawaya, MR; Cai, F.; Heinhorst, S.; Cannon, GC; Yeates, TO (2008). "Modelos a nivel atómico de la capa de carboxisoma bacteriano". Science . 319 (5866): 1083–1086. Bibcode :2008Sci...319.1083T. doi :10.1126/science.1151458. ISSN  0036-8075. PMID  18292340. S2CID  5734731.
  45. ^ Sutter, Markus; Wilson, Steven C.; Deutsch, Samuel; Kerfeld, Cheryl A. (2013). "Dos nuevas estructuras cristalinas de alta resolución de proteínas pentámeras de carboxisomas revelan una alta conservación estructural de ortólogos de CcmL entre especies de cianobacterias distantemente relacionadas". Photosynthesis Research . 118 (1–2): 9–16. doi :10.1007/s11120-013-9909-z. ISSN  0166-8595. PMID  23949415. S2CID  18954502.
  46. ^ Wheatley, Nicole M.; Gidaniyan, Soheil D.; Liu, Yuxi; Cascio, Duilio; Yeates, Todd O. (2013). "Las capas de microcompartimentos bacterianos de diversos tipos funcionales poseen proteínas de vértice pentaméricas". Protein Science . 22 (5): 660–665. doi :10.1002/pro.2246. ISSN  0961-8368. PMC 3649267 . PMID  23456886. 
  47. ^ ab Parsons, Joshua B.; Frank, Stefanie; Bhella, David; Liang, Mingzhi; Prentice, Michael B.; Mulvihill, Daniel P.; Warren, Martin J. (2010). "Síntesis de microcompartimentos bacterianos vacíos, incorporación dirigida de proteínas a orgánulos y evidencia de movimiento de orgánulos asociados a filamentos" (PDF) . Molecular Cell . 38 (2): 305–315. doi : 10.1016/j.molcel.2010.04.008 . ISSN  1097-2765. PMID  20417607.
  48. ^ Yaohua Li, Nolan W. Kennedy, Siyu Li, Carolyn E. Mills, Danielle Tullman-Ercek, Monica Olvera de la Cruz, "Enfoques computacionales y experimentales para controlar el ensamblaje de microcompartimentos bacterianos", ACS Central Science 7, 658–670 (2021); doi.org/10.1021/acscentsci.0c01699
  49. ^ Cai, Fei; Menon, Balaraj B.; Cannon, Gordon C.; Curry, Kenneth J.; Shively, Jessup M.; Heinhorst, Sabine (2009). "Las proteínas de vértice pentaméricas son necesarias para que la capa de carboxisoma icosaédrico funcione como una barrera de fuga de CO2". PLOS ONE . ​​4 (10): e7521. Bibcode :2009PLoSO...4.7521C. doi : 10.1371/journal.pone.0007521 . ISSN  1932-6203. PMC 2760150 . PMID  19844578. 
  50. ^ Krupovic, M; Koonin, EV (13 de noviembre de 2017). "Origen celular de los microcompartimentos bacterianos similares a la cápside viral". Biology Direct . 12 (1): 25. doi : 10.1186/s13062-017-0197-y . PMC 5683377 . PMID  29132422. 
  51. ^ ab Marcus, Yehouda; Berry, JosephA.; Pierce, John (1992). "Fotosíntesis y fotorrespiración en un mutante de la cianobacteria Synechocystis PCC 6803 carente de carboxisomas". Planta . 187 (4): 511–6. doi :10.1007/BF00199970. ISSN  0032-0935. PMID  24178146. S2CID  22158778.
  52. ^ abc Dou, Z.; Heinhorst, S.; Williams, EB; Murin, CD; Shively, JM; Cannon, GC (2008). "La cinética de fijación de CO2 de los carboxisomas mutantes de Halothiobacillus neapolitanus que carecen de anhidrasa carbónica sugiere que la concha actúa como una barrera de difusión para el CO2". Journal of Biological Chemistry . 283 (16): 10377–10384. doi : 10.1074/jbc.M709285200 . ISSN  0021-9258. PMID  18258595.
  53. ^ abcde Sampson, EM; Bobik, TA (2008). "Los microcompartimentos para la degradación de 1,2-propanodiol dependiente de B12 proporcionan protección contra el daño celular y del ADN mediante un intermediario metabólico reactivo". Journal of Bacteriology . 190 (8): 2966–2971. doi :10.1128/JB.01925-07. ISSN  0021-9193. PMC 2293232 . PMID  18296526. 
  54. ^ abc Tsai Y, Sawaya MR, Cannon GC, Cai F, Williams EB, Heinhorst S, Kerfeld CA, Yeates TO (junio de 2007). "Análisis estructural de CsoS1A y la cubierta proteica del carboxisoma de Halothiobacillus neapolitanus". PLOS Biology . 5 (6): e144. doi : 10.1371/journal.pbio.0050144 . PMC 1872035 . PMID  17518518. 
  55. ^ Chowdhury, C.; Chun, Sunny; Pang, Allan; Sawaya, Michael R.; Sinha, S.; Yeates, Todd O.; Bobik, Thomas A. (2015). "Transporte molecular selectivo a través de la capa proteica de un orgánulo del microcompartimento bacteriano". Proc. Natl. Sci. USA . 112 (10): 2990–2995. Bibcode :2015PNAS..112.2990C. doi : 10.1073/pnas.1423672112 . PMC 4364225 . PMID  25713376. 
  56. ^ Tanaka, Shiho; Sawaya, Michael R.; Yeates, Todd O. (2010). "Estructura y mecanismos de un orgánulo basado en proteínas en Escherichia coli". Science . 327 (596): 81–84. Bibcode :2010Sci...327...81T. doi :10.1126/science.1179513. PMID  20044574. S2CID  206522604.
  57. ^ Thompson, Michael C.; Cascio, Duilio; Leibly, David J.; Yeates, Todd O. (2015). "Un modelo alostérico para el control de la apertura de poros mediante la unión del sustrato en la proteína de la cubierta del microcompartimento EutL". Protein Science . 24 (6): 956–975. doi :10.1002/pro.2672. PMC 4456109 . PMID  25752492. 
  58. ^ Murray R. Badger y G. Dean Price (febrero de 2003). "Mecanismos de concentración de CO2 en cianobacterias: componentes moleculares, su diversidad y evolución". Journal of Experimental Botany . 54 (383): 609–622. doi : 10.1093/jxb/erg076 . PMID  12554704.
  59. ^ GD Price y MR Badger (octubre de 1989). "La expresión de la anhidrasa carbónica humana en la cianobacteria Synechococcus PCC7942 crea un fenotipo que requiere una alta concentración de CO(2): evidencia de un papel central de los carboxisomas en el mecanismo de concentración de CO(2)". Fisiología vegetal . 91 (2): 505–513. doi :10.1104/pp.91.2.505. PMC 1062030 . PMID  16667062. 
  60. ^ abc Erbilgin, O.; Kerfeld, CA (2014). "Caracterización de un orgánulo planctomicetal: un nuevo microcompartimento bacteriano para la degradación aeróbica de sacáridos vegetales". Microbiología aplicada y ambiental . 80 (7): 2193–2205. Bibcode :2014ApEnM..80.2193E. doi :10.1128/AEM.03887-13. ISSN  0099-2240. PMC 3993161 . PMID  24487526. 
  61. ^ Erbilgin, Onur; Sutter, Markus; Kerfeld, Cheryl A. (9 de marzo de 2016). "La base estructural del reciclaje de la coenzima A en un orgánulo bacteriano". PLOS Biology . 14 (3): e1002399. doi : 10.1371/journal.pbio.1002399 . ISSN  1545-7885. PMC 4784909 . PMID  26959993. 
  62. ^ abc Joseph T. Penrod y John R. Roth (abril de 2006). "Conservación de un metabolito volátil: un papel para los orgánulos similares a carboxisomas en Salmonella enterica". Journal of Bacteriology . 188 (8): 2865–2874. doi :10.1128/JB.188.8.2865-2874.2006. PMC 1447003 . PMID  16585748. 
  63. ^ ab Cheng, Shouqiang; Fan, Chenguang; Sinha, Sharmistha; Bobik, Thomas A. (2012). "La enzima PduQ es una alcohol deshidrogenasa utilizada para reciclar NAD+ internamente dentro del microcompartimento Pdu de Salmonella enterica". PLOS ONE . ​​7 (10): e47144. Bibcode :2012PLoSO...747144C. doi : 10.1371/journal.pone.0047144 . ISSN  1932-6203. PMC 3471927 . PMID  23077559. 
  64. ^ ab Huseby, DL; Roth, JR (2013). "Evidencia de que un microcompartimento metabólico contiene y recicla grupos de cofactores privados". Revista de bacteriología . 195 (12): 2864–2879. doi :10.1128/JB.02179-12. ISSN  0021-9193. PMC 3697265 . PMID  23585538. 
  65. ^ JG Lawrence y JR Roth (agosto de 1996). "Operones egoístas: la transferencia horizontal puede impulsar la evolución de los grupos de genes". Genética . 143 (4): 1843–1860. doi :10.1093/genetics/143.4.1843. PMC 1207444 . PMID  8844169. 
  66. ^ RM Jeter (mayo de 1990). "Utilización de 1,2-propanodiol dependiente de cobalamina por Salmonella typhimurium". Journal of General Microbiology . 136 (5): 887–896. doi : 10.1099/00221287-136-5-887 . PMID  2166132.
  67. ^ DM Roof y JR Roth (junio de 1989). "Funciones requeridas para la utilización de etanolamina dependiente de vitamina B12 en Salmonella typhimurium". Journal of Bacteriology . 171 (6): 3316–3323. doi :10.1128/jb.171.6.3316-3323.1989. PMC 210052 . PMID  2656649. 
  68. ^ Ferlez, Bryan; Sutter, Markus; Kerfeld, Cheryl A. (26 de febrero de 2019). "Microcompartimentos asociados a enzimas con radicales glicólicos: orgánulos bacterianos repletos de rédox". mBio . 10 (1): e02327-18. doi :10.1128/mbio.02327-18. ISSN  2161-2129. PMC 6325248 . PMID  30622187. 
  69. ^ Zarzycki, Jan; Erbilgin, Onur; Kerfeld, Cheryl A. (15 de diciembre de 2015). "Caracterización bioinformática de microcompartimentos bacterianos asociados a enzimas con radicales glicílicos". Microbiología aplicada y ambiental . 81 (24): 8315–8329. Bibcode :2015ApEnM..81.8315Z. doi :10.1128/aem.02587-15. ISSN  0099-2240. PMC 4644659 . PMID  26407889. 
  70. ^ Frey, Perry A.; Hegeman, Adrian D.; Ruzicka, Frank J. (2008). "La superfamilia radical SAM". Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology . 43 (1): 63–88. doi :10.1080/10409230701829169. ISSN  1040-9238. PMID  18307109. S2CID  86816844.
  71. ^ ab Petit, Elsa; LaTouf, W. Greg; Coppi, Maddalena V.; Warnick, Thomas A.; Currie, Devin; Romashko, Igor; Deshpande, Supriya; Haas, Kelly; Alvelo-Maurosa, Jesús G.; Guardián, Colin; Schnell, Danny J.; Leschine, Susan B.; Blanchard, Jeffrey L. (2013). "Implicación de un microcompartimento bacteriano en el metabolismo de fucosa y ramnosa por Clostridium phytofermentans". MÁS UNO . 8 (1): e54337. Código Bib : 2013PLoSO...854337P. doi : 10.1371/journal.pone.0054337 . ISSN  1932-6203. PMC 3557285 . Número de modelo:  PMID23382892. 
  72. ^ abc Cameron, Jeffrey C.; Wilson, Steven C.; Bernstein, Susan L.; Kerfeld, Cheryl A. (2013). "Biogénesis de un orgánulo bacteriano: la vía de ensamblaje del carboxisoma". Cell . 155 (5): 1131–1140. doi : 10.1016/j.cell.2013.10.044 . ISSN  0092-8674. PMID  24267892.
  73. ^ Long BM, Badger MR, Whitney SM, Price GD (octubre de 2007). "El análisis de carboxisomas de Synechococcus PCC7942 revela múltiples complejos Rubisco con las proteínas carboxisomales CcmM y CcaA". The Journal of Biological Chemistry . 282 (40): 29323–29335. doi : 10.1074/jbc.M703896200 . PMID  17675289.
  74. ^ abcde Kinney, JN; Salmeen, A.; Cai, F.; Kerfeld, CA (2012). "La elucidación del papel esencial de la proteína carboxisomal conservada CcmN revela una característica común del ensamblaje del microcompartimento bacteriano". Journal of Biological Chemistry . 287 (21): 17729–17736. doi : 10.1074/jbc.M112.355305 . ISSN  0021-9258. PMC 3366800 . PMID  22461622. 
  75. ^ Savage, DF; Afonso, B.; Chen, AH; Silver, PA (2010). "Dinámica espacialmente ordenada de la maquinaria bacteriana de fijación de carbono". Science . 327 (5970): 1258–1261. Bibcode :2010Sci...327.1258S. doi :10.1126/science.1186090. ISSN  0036-8075. PMID  20203050. S2CID  36685539.
  76. ^ Cai, Fei; Dou, Zhicheng; Bernstein, Susan; Leverenz, Ryan; Williams, Eric; Heinhorst, Sabine; Shively, Jessup; Cannon, Gordon; Kerfeld, Cheryl (2015). "Los avances en la comprensión del ensamblaje de carboxisomas en Prochlorococcus y Synechococcus implican a CsoS2 como un componente crítico". Vida . 5 (2): 1141–1171. Bibcode :2015Life....5.1141C. doi : 10.3390/life5021141 . ISSN  2075-1729. PMC 4499774 . PMID  25826651. 
  77. ^ Iancu, Cristina V.; Morris, Dylan M.; Dou, Zhicheng; Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C.; Jensen, Grant J. (2010). "Organización, estructura y ensamblaje de α-carboxisomas determinados por criotomografía electrónica de células intactas". Revista de biología molecular . 396 (1): 105–117. doi :10.1016/j.jmb.2009.11.019. ISSN  0022-2836. PMC 2853366 . PMID  19925807. 
  78. ^ ab Long, BM; Hee, WY (2018). "Encapsulación de la enzima fijadora de CO2 Rubisco en cloroplastos de tabaco mediante carboxisomas". Nature Communications . 9 (1): 3570. Bibcode :2018NatCo...9.3570L. doi :10.1038/s41467-018-06044-0. PMC 6120970 . PMID  30177711. 
  79. ^ Nicole A. Leal, Gregory D. Havemann y Thomas A. Bobik (noviembre de 2003). "PduP es una propionaldehído deshidrogenasa acilante de la coenzima a asociada con los cuerpos poliédricos involucrados en la degradación de 1,2-propanodiol dependiente de B12 por Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2". Archivos de Microbiología . 180 (5): 353–361. doi :10.1007/s00203-003-0601-0. PMID  14504694. S2CID  44010353.
  80. ^ Takamasa Tobimatsu, Masahiro Kawata y Tetsuo Toraya (marzo de 2005). "Las regiones N-terminales de las subunidades beta y gamma reducen la solubilidad de la diol deshidratasa dependiente de adenosilcobalamina". Biociencia, biotecnología y bioquímica . 69 (3): 455–462. doi : 10.1271/bbb.69.455 . PMID  15784971.
  81. ^ Liu Y, Leal NA, Sampson EM, Johnson CL, Havemann GD, Bobik TA (marzo de 2007). "PduL es una fosfotransacilasa evolutivamente distinta que participa en la degradación de 1,2-propanodiol dependiente de B12 por Salmonella enterica serovar typhimurium LT2". Journal of Bacteriology . 189 (5): 1589–1596. doi :10.1128/JB.01151-06. PMC 1855771 . PMID  17158662. 
  82. ^ Shibata, N.; Tamagaki, H.; Hieda, N.; Akita, K.; Komori, H.; Shomura, Y.; Terawaki, S.-i.; Mori, K.; Yasuoka, N.; Higuchi, Y.; Toraya, T. (2010). "Estructuras cristalinas de la etanolamina amoniaco-liasa complejada con análogos y sustratos de la coenzima B12". Journal of Biological Chemistry . 285 (34): 26484–26493. doi : 10.1074/jbc.M110.125112 . ISSN  0021-9258. PMC 2924083 . PMID  20519496. 
  83. ^ Aussignargues, Clément; Paasch, Bradley C.; Gonzalez-Esquer, Raul; Erbilgin, Onur; Kerfeld, Cheryl A. (2015). "Ensamblaje de microcompartimentos bacterianos: el papel clave de los péptidos de encapsulación". Biología comunicativa e integradora . 8 (3): 00. doi :10.1080/19420889.2015.1039755. ISSN  1942-0889. PMC 4594438 . PMID  26478774. 
  84. ^ ab Fan, C.; Cheng, S.; Liu, Y.; Escobar, CM; Crowley, CS; Jefferson, RE; Yeates, TO; Bobik, TA (2010). "Las secuencias N-terminales cortas empaquetan proteínas en microcompartimentos bacterianos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 107 (16): 7509–7514. Bibcode :2010PNAS..107.7509F. doi : 10.1073/pnas.0913199107 . ISSN  0027-8424. PMC 2867708 . PMID  20308536. 
  85. ^ Fan, C.; Bobik, TA (2011). "La región N-terminal de la subunidad media (PduD) empaqueta la diol deshidratasa dependiente de adenosilcobalamina (PduCDE) en el microcompartimento Pdu". Journal of Bacteriology . 193 (20): 5623–5628. doi :10.1128/JB.05661-11. ISSN  0021-9193. PMC 3187188 . PMID  21821773. 
  86. ^ Choudhary, Swati; Quin, Maureen B.; Sanders, Mark A.; Johnson, Ethan T.; Schmidt-Dannert, Claudia (2012). "Nanocompartimentos de proteínas diseñados para la localización específica de enzimas". PLOS ONE . ​​7 (3): e33342. Bibcode :2012PLoSO...733342C. doi : 10.1371/journal.pone.0033342 . ISSN  1932-6203. PMC 3299773 . PMID  22428024. 
  87. ^ Lassila, Jonathan K.; Bernstein, Susan L.; Kinney, James N.; Axen, Seth D.; Kerfeld, Cheryl A. (2014). "Ensamblaje de capas microcompartimentales bacterianas robustas utilizando bloques de construcción de un orgánulo de función desconocida". Revista de biología molecular . 426 (11): 2217–2228. doi :10.1016/j.jmb.2014.02.025. ISSN  0022-2836. PMID  24631000.
  88. ^ Kirst, Henning; Kerfeld, Cheryl A. (30 de junio de 2021). "Pistas sobre la función de los microcompartimentos bacterianos a partir de genes auxiliares". Biochemical Society Transactions . 49 (3): 1085–1098. doi :10.1042/BST20200632. ISSN  0300-5127. PMC 8517908 . PMID  34196367. S2CID  235696227. 
  89. ^ ab TA Bobik, M. Ailion y JR Roth (abril de 1992). "Un único gen regulador integra el control de la síntesis de vitamina B12 y la degradación del propanodiol". Journal of Bacteriology . 174 (7): 2253–2266. doi :10.1128/jb.174.7.2253-2266.1992. PMC 205846 . PMID  1312999. 
  90. ^ M. Ailion, TA Bobik y JR Roth (noviembre de 1993). "Dos sistemas reguladores globales (Crp y Arc) controlan el regulón de cobalamina/propanodiol de Salmonella typhimurium". Journal of Bacteriology . 175 (22): 7200–7208. doi :10.1128/jb.175.22.7200-7208.1993. PMC 206861 . PMID  8226666. 
  91. ^ DE Sheppard y JR Roth (marzo de 1994). "Una justificación para la autoinducción de un activador transcripcional: la etanolamina amoniaco-liasa (EutBC) y el activador del operón (EutR) compiten por la adenosil-cobalamina en Salmonella typhimurium". Journal of Bacteriology . 176 (5): 1287–1296. doi :10.1128/jb.176.5.1287-1296.1994. PMC 205191 . PMID  8113167. 
  92. ^ Joseph B, Przybilla K, Stühler C, Schauer K, Slaghuis J, Fuchs TM, Goebel W (enero de 2006). "Identificación de genes de Listeria monocytogenes que contribuyen a la replicación intracelular mediante perfiles de expresión y detección de mutantes". Journal of Bacteriology . 188 (2): 556–568. doi :10.1128/JB.188.2.556-568.2006. PMC 1347271 . PMID  16385046. 
  93. ^ Jochen Klumpp y Thilo M. Fuchs (abril de 2007). "Identificación de nuevos genes en islas genómicas que contribuyen a la replicación de Salmonella typhimurium en macrófagos". Microbiología . 153 (Pt 4): 1207–1220. doi : 10.1099/mic.0.2006/004747-0 . PMID  17379730.
  94. ^ Maadani A, Fox KA, Mylonakis E, Garsin DA (mayo de 2007). "Mutaciones de Enterococcus faecalis que afectan la virulencia en el huésped modelo Caenorhabditis elegans". Infección e inmunidad . 75 (5): 2634–2637. doi :10.1128/IAI.01372-06. PMC 1865755 . PMID  17307944. 
  95. ^ Harvey, PC; Watson, M.; Hulme, S.; Jones, MA; Lovell, M.; Berchieri, A.; Young, J.; Bumstead, N.; Barrow, P. (2011). "Salmonella enterica Serovar Typhimurium que coloniza el lumen del intestino del pollo crece lentamente y regula positivamente un conjunto único de genes de virulencia y metabolismo". Infección e inmunidad . 79 (10): 4105–4121. doi :10.1128/IAI.01390-10. ISSN  0019-9567. PMC 3187277 . PMID  21768276. 
  96. ^ Kendall, MM; Gruber, CC; Parker, CT; Sperandio, V. (2012). "La etanolamina controla la expresión de genes que codifican componentes implicados en la señalización entre reinos y la virulencia en Escherichia coli O157:H7 enterohemorrágica". mBio . 3 (3): e00050–12–e00050–12. doi :10.1128/mBio.00050-12. ISSN  2150-7511. PMC 3372972 . PMID  22589288. 
  97. ^ Lin, Myat T.; Occhialini, Alessandro; Andralojc, P. John; Devonshire, Jean; Hines, Kevin M.; Parry, Martin AJ; Hanson, Maureen R. (2014). "Las proteínas β-carboxisomales se ensamblan en estructuras altamente organizadas en los cloroplastos de Nicotiana". The Plant Journal . 79 (1): 1–12. doi :10.1111/tpj.12536. ISSN  0960-7412. PMC 4080790 . PMID  24810513. 
  98. ^ Lin, Myat T.; Occhialini, Alessandro; Andralojc, P. John; Parry, Martin AJ; Hanson, Maureen R. (2014). "Una Rubisco más rápida con potencial para aumentar la fotosíntesis en cultivos". Nature . 513 (7519): 547–550. Bibcode :2014Natur.513..547L. doi :10.1038/nature13776. ISSN  0028-0836. PMC 4176977 . PMID  25231869. 
  99. ^ abc Gonzalez‐Esquer, C. Raul; Newnham, Sarah E.; Kerfeld, Cheryl A. (20 de junio de 2016). "Microcompartimentos bacterianos como módulos metabólicos para la biología sintética de plantas". The Plant Journal . 87 (1): 66–75. doi : 10.1111/tpj.13166 . ISSN  0960-7412. PMID  26991644.
  100. ^ ab Kerfeld, Cheryl A. (diciembre de 2015). "Plug-and-play para mejorar la productividad primaria". American Journal of Botany . 102 (12): 1949–1950. doi : 10.3732/ajb.1500409 . ISSN  0002-9122. PMID  26656128.
  101. ^ Zarzycki, Jan; Axen, Seth D.; Kinney, James N.; Kerfeld, Cheryl A. (23 de octubre de 2012). "Enfoques basados ​​en cianobacterias para mejorar la fotosíntesis en plantas". Journal of Experimental Botany . 64 (3): 787–798. doi : 10.1093/jxb/ers294 . ISSN  1460-2431. PMID  23095996.
  102. ^ Cai, Fei; Sutter, Markus; Bernstein, Susan L.; Kinney, James N.; Kerfeld, Cheryl A. (27 de agosto de 2014). "Ingeniería de las capas de microcompartimentos bacterianos: proteínas de capa quiméricas y capas de carboxisomas quiméricos". ACS Synthetic Biology . 4 (4): 444–453. doi :10.1021/sb500226j. ISSN  2161-5063. PMID  25117559.
  103. ^ Lawrence, Andrew D.; Frank, Stefanie; Newnham, Sarah; Lee, Matthew J.; Brown, Ian R.; Xue, Wei-Feng; Rowe, Michelle L.; Mulvihill, Daniel P.; Prentice, Michael B.; Howard, Mark J.; Warren, Martin J. (2014). "Estructura de la solución de un péptido dirigido a un microcompartimento bacteriano y su aplicación en la construcción de un biorreactor de etanol". ACS Synthetic Biology . 3 (7): 454–465. doi :10.1021/sb4001118. ISSN  2161-5063. PMC 4880047 . PMID  24933391. 
  104. ^ Hagen, Andrew; Sutter, Markus; Sloan, Nancy; Kerfeld, Cheryl A. (23 de julio de 2018). "Carga programada y purificación rápida de microcompartimentos bacterianos diseñados". Nature Communications . 9 (1): 2881. Bibcode :2018NatCo...9.2881H. doi :10.1038/s41467-018-05162-z. ISSN  2041-1723. PMC 6056538 . PMID  30038362. 
  105. ^ Ferlez, Bryan; Sutter, Markus; Kerfeld, Cheryl A. (julio de 2019). "Una carcasa de microcompartimento bacteriano diseñada con composición ajustable y carga de carga de precisión". Ingeniería metabólica . 54 : 286–291. doi :10.1016/j.ymben.2019.04.011. ISSN  1096-7176. PMC 6884132 . PMID  31075444. 
  106. ^ Cai, Fei; Sutter, Markus; Bernstein, Susan L.; Kinney, James N.; Kerfeld, Cheryl A. (2015). "Ingeniería de las capas de microcompartimentos bacterianos: proteínas de capa quiméricas y capas de carboxisomas quiméricos". ACS Synthetic Biology . 4 (4): 444–453. doi :10.1021/sb500226j. ISSN  2161-5063. PMID  25117559.
  107. ^ Kerfeld, Cheryl A; Sutter, Markus (octubre de 2020). "Microcompartimentos bacterianos diseñados: aplicaciones para programar el metabolismo". Current Opinion in Biotechnology . 65 : 225–232. doi : 10.1016/j.copbio.2020.05.001 . ISSN  0958-1669. PMC 7719235 . PMID  32554213. 
  108. ^ Kirst, Henning; Kerfeld, Cheryl A. (10 de octubre de 2019). "Microcompartimentos bacterianos: módulos metabólicos que mejoran la catálisis para la ingeniería metabólica y biomédica de próxima generación". BMC Biology . 17 (1): 79. doi : 10.1186/s12915-019-0691-z . ISSN  1741-7007. PMC 6787980 . PMID  31601225. 
  109. ^ Hagen, Andrew R.; Plegaria, Jefferson S.; Sloan, Nancy; Ferlez, Bryan; Aussignargues, Clement; Burton, Rodney; Kerfeld, Cheryl A. (2018-10-22). "Ensamblaje in vitro de diversas arquitecturas de microcompartimentos bacterianos". Nano Letters . 18 (11): 7030–7037. Bibcode :2018NanoL..18.7030H. doi :10.1021/acs.nanolett.8b02991. ISSN  1530-6984. PMC 6309364 . PMID  30346795. 

Enlaces externos