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Luisa Johnson

Dame Louise Napier Johnson , DBE FRS (26 de septiembre de 1940 - 25 de septiembre de 2012 [5] ), fue una bioquímica y cristalógrafa de proteínas británica . Fue profesora David Phillips de Biofísica Molecular en la Universidad de Oxford de 1990 a 2007, y más tarde profesora emérita. [6] Estuvo casada con el físico nuclear paquistaní y premio Nobel Abdus Salam .

Educación

Johnson asistió a la escuela secundaria para niñas de Wimbledon de 1952 a 1959, donde se alentaba a las niñas a estudiar ciencias y a seguir carreras útiles. Su madre había estudiado bioquímica y fisiología en el University College de Londres en la década de 1930 y apoyó la decisión de Johnson de seguir una carrera científica. En 1959, fue al University College de Londres para estudiar física y, como venía de una escuela solo para niñas, se sorprendió al descubrir que era una de las cuatro únicas niñas en una clase de 40.

Eligió física teórica como su opción de tercer año y se graduó con un título de 2.1. Mientras trabajaba en la Autoridad de Energía Atómica , Harwell , en difracción de neutrones , durante una de sus vacaciones, conoció a Uli Arndt, un científico de instrumentos, que trabajaba en la Royal Institution, Londres. Quedó impresionada por el trabajo que se estaba realizando allí y en 1962 se trasladó a la Royal Institution para hacer un doctorado en biofísica . [ cita requerida ] Su supervisor de posgrado fue David Chilton Phillips , cuyo equipo estaba trabajando en la estructura cristalina de la lisozima . [ cita requerida ] Su primera tarea fue determinar la estructura de una molécula de azúcar, N-acetilglucosamina , utilizando difracción de rayos X , que resolvió en un año. Luego pasó al estudio de la unión del sustrato a la proteína lisozima y fue parte del equipo que descubrió la estructura de la enzima lisozima ; Esta fue la tercera estructura proteica resuelta mediante cristalografía de rayos X y la primera enzima. Obtuvo su doctorado en 1965. [1]

Carrera

Después de su doctorado, se trasladó al laboratorio de Frederic M. Richards en la Universidad de Yale para realizar una investigación postdoctoral en 1966. En Yale trabajó como parte de un equipo con Frederic M. Richards y Hal Wyckoff en la estructura cristalina de otra enzima, la ribonucleasa, que se resolvió poco después de que ella se fuera: la cuarta estructura proteica resuelta. [7]

Después de su año postdoctoral en Yale, regresó al Reino Unido en 1967 y asumió el puesto de demostradora departamental en el Departamento de Zoología de la Universidad de Oxford. El profesor de zoología, JWR Pringle, consideraba que la zoología se extendía desde los estudios animales hasta los estudios moleculares, y había sido en parte responsable de traer a David Phillips a Oxford como profesor de biofísica molecular. Johnson pudo combinar la enseñanza con la investigación independiente y continuó su trabajo sobre la lisozima y nuevos estudios de cristales sobre otras enzimas. En 1972 recibió algunos cristales de glucógeno fosforilasa y este fue el comienzo de un capítulo importante en su carrera investigadora. Comenzó un análisis cristalográfico de rayos X detallado de la proteína, que era ocho veces más grande que la lisozima y mucho más grande que cualquiera de las otras proteínas cuyas estructuras se habían resuelto en ese momento.

En 1973 fue nombrada profesora universitaria, un puesto asociado con el Somerville College, Oxford . Se convirtió en miembro adicional de la universidad y profesora Janet Vaughan. Ahora podía ampliar su equipo de estudiantes de posgrado e investigadores posdoctorales. El trabajo sobre la fosforilasa se desarrolló y en 1978 el equipo había descubierto su estructura y pudo trabajar en sus propiedades de control biológico. La fosforilasa de glucógeno se encuentra en el músculo y es responsable de movilizar la reserva de energía de glucógeno para proporcionar combustible para sostener la contracción muscular. En el músculo en reposo, la enzima se desactiva para evitar la degradación innecesaria del combustible, pero en respuesta a señales nerviosas u hormonales, la enzima se activa casi simultáneamente para generar el suministro de energía. Su investigación se dirigió a comprender la base molecular de las propiedades biológicas del control y el mecanismo catalítico. Su equipo utilizó la fuente de rayos X brillante generada en la Fuente de Radiación de Sincrotrón en Daresbury , que proporcionó datos que no se podían obtener con la fuente doméstica. [7] Fue profesora David Phillips de Biofísica Molecular en la Universidad de Oxford entre 1990 y 2007.

El laboratorio de Johnson en Oxford resolvió y estudió muchas otras estructuras de proteínas, y ella es depositaria de 100 entradas de PDB, incluidas muchas formas de glucógeno fosforilasa [8] y de complejos CDK/ciclina del ciclo celular [9]. Además de llevar a cabo investigaciones de vanguardia, alimentó numerosas carreras, capacitando a una generación de cristalógrafos en Oxford que ahora capacitan a futuros líderes en todo el mundo. [10] Junto con Tom Blundell , escribió un influyente libro de texto sobre cristalografía de proteínas. [11] Fue directora de Ciencias de la Vida en Diamond Light Source , 2003-2008, y fue miembro de Diamond Light Source, 2008-2012. Diamond Light Source es la instalación nacional de sincrotrón del Reino Unido en Harwell, Oxfordshire . [12]

Honores

Fue nombrada Dama Comendadora de la Orden del Imperio Británico (DBE) en 2003. [ cita requerida ] Fue miembro del Corpus Christi College, Oxford y miembro honorario del Somerville College, Oxford . [13] Recibió varios títulos honorarios, incluidos: Hon DSc University of St Andrews , 1992; Hon DSc University of Bath , 2004; Hon DSc Imperial College London , 2009; Hon DSc University of Cambridge , 2010. Fue elegida miembro de la Royal Society [14] (FRS) en 1990; miembro asociado de la Third World Academy of Science, 2000; asociada extranjera de la US National Academy of Sciences , 2011. [15] [16]

Vida personal

Louise Napier Johnson nació el 26 de septiembre de 1940 en el asilo de ancianos South Bank Nursing Home, Worcester , como la segunda de las tres hijas de George Edmund Johnson (1904-1992), un comerciante de lana que servía en la Real Fuerza Aérea , y su esposa, Elizabeth Minna, de soltera King (1914-1992). La familia vivía en White Cottage, Rushwick , cerca de Worcester, en ese momento. [17]

Johnson se casó con el físico teórico paquistaní Abdus Salam en 1968. [5] Más tarde compartió el Premio Nobel de Física en 1979 por su trabajo sobre la unificación electrodébil. Tuvieron dos hijos: un niño nacido en 1974 y una niña nacida en 1982. El esposo de Johnson murió en 1996. Ella murió el 25 de septiembre de 2012 en Cambridge , Inglaterra, un día antes de su 72 cumpleaños. [18] [5] [19]

Referencias

  1. ^ ab Johnson, Louise Napier (1965). Un estudio cristalográfico de rayos X de la N-acetilglucosamina y su relación con la lisozima. london.ac.uk (tesis doctoral). Universidad de Londres . OCLC  1006071943.
  2. ^ "Fred Richards en el árbol académico".
  3. ^ Owen, David Jonathan (1994). Estudios moleculares sobre la fosforilasa quinasa. solo.bodleian.ox.ac.uk (tesis de doctorado). Universidad de Oxford. OCLC  55697925. EThOS  uk.bl.ethos.240633.
  4. ^ Johnson, LN; Phillips, DC (1964). "Estructura cristalina de la N-acetilglucosamina". Nature . 202 (4932): 588. Bibcode :1964Natur.202..588J. doi : 10.1038/202588a0 . PMID  14195059. S2CID  4277260.
  5. ^ abc "ICTP – In Memoriam". Ictp.it. 26 de septiembre de 1940. Archivado desde el original el 16 de noviembre de 2012. Consultado el 6 de octubre de 2012 .
  6. ^ Sansom, M. (2012). "Louise Johnson (1940–2012)". Nature . 490 (7421): 488. Código Bibliográfico :2012Natur.490..488S. doi : 10.1038/490488a . PMID  23099399.
  7. ^ ab Louise N. Johnson, "Clever Women", notas autobiográficas inéditas, depositadas con los documentos de LN Johnson, en la Biblioteca Bodleian, Universidad de Oxford.
  8. ^ Barford, D.; Johnson, LN (1989). "La transición alostérica de la glucógeno fosforilasa". Nature . 340 (6235): 609–616. Código Bibliográfico :1989Natur.340..609B. doi :10.1038/340609a0. PMID  2770867. S2CID  132865.
  9. ^ Honda, R.; Lowe, ED; Dubinina, E.; Skamnaki, V.; Cook, A.; Brown, NR; Johnson, LN (2005). "La estructura de la ciclina E1/CDK2: implicaciones para la activación de CDK2 y funciones independientes de CDK2". The EMBO Journal . 24 (3): 452–463. doi :10.1038/sj.emboj.7600554. PMC 548659 . PMID  15660127. 
  10. ^ "Louise Johnson Remembered". Departamento de Bioquímica, Universidad de Oxford . Consultado el 20 de abril de 2015 .
  11. ^ Blundell, TL ; Johnson, LN (1976), Cristalografía de proteínas , Academic Press, ISBN 978-0121083502
  12. ^ Fuente de luz de diamante.
  13. ^ Universidad de Oxford (septiembre de 2009). «Profesores eméritos». Calendario de la Universidad de Oxford 2009-2010 . Oxford University Press . pág. 203. ISBN 978-0-19-956692-1.
  14. ^ Barford, David; Blundell, Thomas L. (2022). "Dame Louise Napier Johnson. 26 de septiembre de 1940—25 de septiembre de 2012". Memorias biográficas de miembros de la Royal Society . 72 : 221–250. doi : 10.1098/rsbm.2021.0038 . S2CID  247191024.
  15. ^ Orden de servicio para Louise Johnson, 2012, depositada con los documentos de LN Johnson en la Biblioteca Bodleian, Universidad de Oxford
  16. ^ Staff (8 de octubre de 2012). «Obituaries: Professor Dame Louise Johnson». Londres: The Telegraph . Consultado el 22 de octubre de 2012 .
  17. ^ Elspeth F. Garman, "Johnson, Dame Louise Napier (1940–2012)", Oxford Dictionary of National Biography (Oxford, Reino Unido: Oxford University Press, 2016) Consultado el 21 de febrero de 2016.
  18. ^ Obituario de The Lancet. Consultado el 16 de enero de 2018.
  19. ^ Tom Blundell (10 de octubre de 2012). «Obituario de Dame Louise Johnson | guardian.co.uk». The Guardian . Londres . Consultado el 10 de octubre de 2012 .

Enlaces externos