Las opsinas visuales de vertebrados son una subclase de opsinas ciliares y median la visión en los vertebrados. Incluyen las opsinas en los bastones y conos humanos . A menudo se abrevian como opsinas , ya que fueron las primeras opsinas descubiertas y siguen siendo las más estudiadas. [1]
Opsina se refiere estrictamente a la apoproteína (sin retina unida). Cuando una opsina se une a la retina para formar una holoproteína , se la denomina proteína retinilideno . Sin embargo, la distinción a menudo se ignora y la opsina puede referirse vagamente a ambos (independientemente de si la retina está unida o no).
Las opsinas son receptores acoplados a proteína G (GPCR) y deben unirse a la retina (normalmente 11- cis -retinal ) para ser fotosensibles, ya que la retina actúa como cromóforo . Cuando la proteína retinilideno absorbe un fotón, la retina se isomeriza y es liberada por la opsina. El proceso que sigue a la isomerización y renovación de la retina se conoce como ciclo visual . El 11- cis -retinal libre es fotosensible y tiene su propia sensibilidad espectral de 380 nm. [2] Sin embargo, para desencadenar la cascada de fototransducción , el proceso que subyace a la señal visual, la retina debe estar unida a una opsina cuando se isomeriza. La proteína retinilideno tiene una sensibilidad espectral que difiere de la del retiniano libre y depende de la secuencia de opsina.
Si bien las opsinas solo pueden unirse a la retina, existen dos formas de retina que pueden actuar como cromóforo para las opsinas visuales de vertebrados:
Los animales terrestres y los peces marinos forman sus pigmentos visuales exclusivamente con retina 1. Sin embargo, muchos peces de agua dulce y anfibios también pueden formar pigmentos visuales con retina 2, dependiendo de la activación de la enzima retina-3,4-desaturasa (GO:0061899 ). Muchas de estas especies pueden cambiar entre estos cromóforos durante su ciclo de vida para adaptarse a un hábitat cambiante. [3] [4]
La isomerización de 11- cis -retinal en todo- trans -retinal por la luz induce un cambio conformacional en la proteína que activa la vía de fototransducción .
Hay dos clases de opsina visual de vertebrados, que se diferencian según se expresan en fotorreceptores de bastones o conos.
Las opsinas expresadas en las células de los conos se denominan opsinas de conos. [1] Las opsinas de los conos se denominan fotopsinas cuando no están unidas a la retina y yodopsinas cuando están unidas a la retina. [1] Las opsinas de cono median la visión fotópica (luz del día). Las opsinas de cono se subdividen según la sensibilidad espectral de su yodopsina, es decir, la longitud de onda a la que se observa la mayor absorción de luz ( λ max ). [7]
Las opsinas expresadas en células bastón se denominan opsinas de bastón. Las opsinas de bastón se denominan escotopsinas cuando no están unidas a la retina y rodopsinas o porfiropsinas cuando están unidas a la retina (1 y 2, respectivamente). Las opsinas de bastón median la visión escotópica (luz tenue). [8] En comparación con las opsinas de cono, la sensibilidad espectral de la rodopsina es bastante estable y no se desvía mucho de los 500 nm en ningún vertebrado.
Los vertebrados existentes suelen tener cuatro clases de opsina de cono (LWS, SWS1, SWS2 y Rh2), así como una clase de opsina de bastón (rodopsina, Rh1), todas las cuales fueron heredadas de los primeros ancestros de los vertebrados. Estas cinco clases de opsinas visuales de vertebrados surgieron a través de una serie de duplicaciones de genes que comenzaron con LWS y terminaron con Rh1, según el cladograma de la derecha. Desde entonces, cada clase ha evolucionado hacia numerosas variantes. [9] [10] Las relaciones evolutivas, deducidas utilizando la secuencia de aminoácidos de las opsinas, se utilizan con frecuencia para clasificar las opsinas de cono en su clase respectiva. [1] Los mamíferos perdieron las clases Rh2 y SWS2 durante el cuello de botella nocturno . Los ancestros de los primates desarrollaron más tarde dos opsinas LWS (LWS y MWS), dejando a los humanos con 4 opsinas visuales en 3 clases.
George Wald recibió el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1967 por sus experimentos en la década de 1950 que mostraron la diferencia en la absorbancia de estas fotopsinas (ver imagen). [11]
Como deja claro la Fig. 11a, MSP es de poca utilidad para definir las sensibilidades espectrales de los conos, excepto cerca del fotopigmento λmax. Las grandes discrepancias entre MSP y otras estimaciones de sensibilidades espectrales de conos surgen debido a la pequeña relación señal-ruido de las mediciones de MSP.