Las haloperoxidasas son peroxidasas que pueden mediar la oxidación de haluros por peróxido de hidrógeno . [1] Tanto los haluros como el peróxido de hidrógeno están ampliamente disponibles en el medio ambiente . [2]
La halogenación de compuestos orgánicos por halógenos libres ( F 2 , Cl 2 , Br 2 y, a veces, I 2 ) es un proceso generalmente favorable. Se practica industrialmente a gran escala, por ejemplo. En la naturaleza, sin embargo, los halógenos libres no existen en cantidades apreciables. La combinación de peróxido de hidrógeno , que se produce ampliamente en la vida aeróbica, y los aniones haluro Cl − , Br − , I − proporciona el equivalente de Cl 2 , Br 2 , I 2 . La oxidación de estos aniones por peróxido de hidrógeno es lenta en ausencia de enzimas. Estas enzimas se denominan haloperoxidasas. La reacción que catalizan es:
Desde la perspectiva de la termodinámica, la ecuación de Nernst confirma que el peróxido de hidrógeno puede oxidar el cloruro (E°= 1,36 V), el bromuro (E°= 1,09 V) y el yoduro (E°= 0,536 V) desde una perspectiva termodinámica en condiciones naturales, es decir, un rango de temperatura de aproximadamente 0–30 °C y un pH que varía de aproximadamente 3 ( capa húmica del suelo) a aproximadamente 8 ( agua de mar ). El fluoruro (E°= 2,87 V) no puede ser oxidado por el peróxido de hidrógeno.
La tabla muestra la clasificación de las haloperoxidasas según los haluros cuya oxidación son capaces de catalizar.
La clasificación de estas enzimas según su capacidad de uso del sustrato no necesariamente indica la preferencia de la enzima por el sustrato. Por ejemplo, aunque la peroxidasa de los eosinófilos puede oxidar el cloruro, oxida preferentemente el bromuro. [3]
Las haloperoxidasas de mamíferos, mieloperoxidasa (MPO), lactoperoxidasa (LPO) y peroxidasa de eosinófilos (EPO), también son capaces de oxidar el tiocianato pseudohaluro (SCN − ). Cada una de ellas contiene un grupo prostético hemo unido covalentemente por dos enlaces éster a las cadenas laterales de aspartato y/o glutamato . La MPO tiene un tercer enlace covalente a través de un residuo de metionina . La peroxidasa de rábano picante también es capaz de oxidar estos sustratos, pero su hemo no está unido covalentemente y se daña durante el recambio. [4]
Una bromoperoxidasa de vanadio específica en organismos marinos (hongos, bacterias, microalgas, quizás otros eucariotas) utiliza vanadato y peróxido de hidrógeno para bromar compuestos orgánicos electrofílicos. [5]
Los caracoles Murex tienen una bromoperoxidasa que se utiliza para producir el tinte púrpura de Tiro . La enzima es muy específica del bromuro y físicamente estable, pero no se ha caracterizado su sitio activo.
