Leucocianidina oxigenasa

En enzimología , una leucocianidina oxigenasa ( EC 1.14.11.19) es una enzima que cataliza la reacción química

leucocianidina + 2-oxoglutarato + O ₂ cis- y trans-dihidroquercetinas + succinato + CO ₂ + 2 H ₂ O ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Los 3 sustratos de esta enzima son leucocianidina , 2-oxoglutarato y O 2 , mientras que sus 5 productos son cis-dihidroquercetina, trans-dihidroquercetina , succinato , CO 2 y H ₂ O.

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente aquellas que actúan sobre donantes pareados, con O2 como oxidante e incorporación o reducción de oxígeno. El oxígeno incorporado no necesita derivar de O2 con 2-oxoglutarato como un donante, e incorporación de un átomo de oxígeno en cada donante. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es leucocianidina,2-oxoglutarato:oxigeno oxidorreductasa . Esta enzima también se llama leucoantocianidina dioxigenasa (LDOX) o antocianidina sintasa (ANS). Esta enzima participa en la biosíntesis de flavonoides .

De manera más amplia, la leucocianidina oxigenasa utiliza flavan-3,4-dioles (leucoantocianidinas) para producir 3-hidroxiantocianidinas . ^[1] El gen que codifica la enzima (PpLDOX) se ha identificado en el melocotón ^[2] y se ha estudiado su expresión en Vitis vinifera . ^[3]

Estudios estructurales

Hasta finales de 2007, sólo se había resuelto una estructura en Arabidopsis thaliana para esta clase de enzimas, con el código de acceso PDB 2BRT.

Referencias

1. "leucoantocianidina dioxigenasa - Definición". mondofacto. Archivado desde el original el 4 de marzo de 2012.
2. Ogundiwin E, Peace C, Nicolet C, Rashbrook V, Gradziel T, Bliss F, Parfitt D, Crisosto C (julio de 2008). "Gen de la leucoantocianidina dioxigenasa (PpLDOX): un posible marcador funcional del pardeamiento por almacenamiento en frío en duraznos". Tree Genetics & Genomes . 4 (3): 543–54. doi :10.1007/s11295-007-0130-0. S2CID  22579882.
3. Gollop R, Farhi S, Perl A (agosto de 2001). "Regulación de la expresión del gen de la leucoantocianidina dioxigenasa en Vitis vinifera". Plant Science . 161 (3): 579–588. doi :10.1016/S0168-9452(01)00445-9.

Lectura adicional

• Saito K, Kobayashi M, Gong Z, Tanaka Y, Yamazaki M (1999). "Evidencia directa de la antocianidina sintasa como una oxigenasa dependiente de 2-oxoglutarato: clonación molecular y expresión funcional de ADNc de una forma roja de Perilla frutescens". Plant J . 17 (2): 181–9. doi : 10.1046/j.1365-313X.1999.00365.x . PMID  10074715.
• Schofield CJ, Prescott AG (2000). "¿Son las antocianidinas los productos inmediatos de la antocianidina sintasa?". Chem. Commun. (24): 2473–2474. doi :10.1039/b007594i.
• CJ; Nakajima, J; Welford, RW; Yamazaki, M; Saito, K; Schofield, CJ (2004). "Estudios mecanísticos sobre tres oxigenasas dependientes de 2-oxoglutarato de la biosíntesis de flavonoides: antocianidina sintasa, flavonol sintasa y flavanona 3beta-hidroxilasa". J. Biol. Chem . 279 (2): 1206–16. doi : 10.1074/jbc.M309228200 . PMID  14570878.