Huella peptídica

La huella peptídica o PMF (del inglés Peptide mass fingerprinting), es una técnica analítica de identificación de proteínas desarrollada en 1993 por varios equipos de investigación de forma independiente.[1]​[2]​[3]​[4]​[5]​ En este método, la proteína desconocida en estudio se hidroliza por acción de proteasas específicas de secuencia (generalmente la tripsina) en pequeños péptidos cuyas masas absolutas pueden determinarse mediante un espectrómetro de masas acoplado al detector adecuado, como el MALDI-TOF o el ESI-TOF.[6]​ Las masas obtenidas son comparadas con una base de datos biológica de proteínas cuya secuencia se conoce o bien de información genómica, esto es, mediante un enfoque in silico.Como paso preparativo, el aislamiento de la proteína de interés suele realizarse mediante electroforesis en gel bidimensional o mediante electroforesis SDS-PAGE.Los análisis adicionales mediante MS/MS pueden ser directos, generalmente mediante MALDI-TOF/TOF o nanoLC-ESI-MS/MS análisis de los elementos recortados del gel de electroforesis bidimensional.