En biología molecular, la adenilosuccinato sintasa (o adenilosuccinato sintetasa ) ( EC 6.3.4.4) es una enzima que desempeña un papel importante en la biosíntesis de purinas , al catalizar la conversión dependiente del trifosfato de guanosina (GTP) de monofosfato de inosina (IMP) y ácido aspártico a difosfato de guanosina (GDP), fosfato y N(6)-(1,2-dicarboxietil)-AMP. La adenilosuccinato sintetasa se ha caracterizado a partir de varias fuentes que van desde Escherichia coli (gen purA) hasta tejidos de vertebrados . En los vertebrados, hay dos isoenzimas presentes: una involucrada en la biosíntesis de purinas y la otra en el ciclo de nucleótidos de purina .
La estructura cristalina de la adenilosuccinato sintetasa de E. coli revela que el elemento estructural dominante de cada monómero del homodímero es una lámina beta central de 10 hebras. Las primeras nueve hebras de la lámina son mutuamente paralelas con conexiones cruzadas dextrógiras entre las hebras. La décima hebra es antiparalela con respecto a las primeras nueve hebras. Además, la enzima tiene dos láminas beta antiparalelas, compuestas de dos hebras y tres hebras cada una, 11 hélices alfa y dos hélices cortas 3 10 . Además, se ha sugerido que las similitudes en los dominios de unión a GTP de la sintetasa y la proteína p21ras son un ejemplo de evolución convergente de dos familias distintas de proteínas de unión a GTP . [1] Las estructuras de la adenilosuccinato sintetasa de Triticum aestivum y Arabidopsis thaliana en comparación con las estructuras conocidas de E. coli revelan que el plegamiento general es muy similar al de la proteína de E. coli . [2]
Los humanos expresan dos isoenzimas de la adenilosuccinato sintasa:
