Las repeticiones ricas en leucina y el motivo IQ que contiene 1 es una proteína que en los humanos está codificada por el gen LRRIQ1 . [5] Es probable que la proteína sea una proteína mitocondrial que codifica el núcleo [6] y se encuentra en todos los metazoos. [7]
El gen LRRIQ1 se encuentra en el cromosoma 12, en 12q21.31 en los seres humanos. LRRIQ1 está cerca de ALX1 en la cadena positiva y de TSPAN19 y SLC6115 en la cadena negativa . Cubre 208,78 kb, desde 85430099 hasta 8563881 en la cadena directa. El gen contiene 36 exones . [8]
El gen contiene 31 intrones distintos y la transcripción produce 10 ARNm diferentes. LRRIQ1 tiene dos sitios de poliadenilación alternativos validados. La isoforma más común consta de 5460 pares de bases de longitud e incluye 28 de los 29 exones totales. [7] Los primates tienen un extremo 3' alargado en comparación con otras especies de mamíferos. Los reptiles, las aves y los peces también tienen un extremo 3' truncado, en comparación con las transcripciones de los primates. [9]
La proteína es una proteína mitocondrial que codifica el núcleo. [6] La proteína en los humanos tiene 1760 aminoácidos. La proteína se considera en gran parte neutra, aunque el 17% de la estructura primaria está compuesta por repeticiones hidrofóbicas ricas en leucina. [10]
La repetición rica en leucina forma una herradura estructural, que fomenta las interacciones proteína-proteína. La isoforma traducida más común tiene un peso molecular previsto de 199,3 kdal. [5] [10] En comparación con un promedio de secuencias humanas, la composición interna es rica en leucina , ácido glutámico y lisina . [11]
LRRIQ1 contiene un motivo de unión a calmodulina IQ que se encuentra en una isoforma. La isoforma contiene tres copias y sirve como sitio de unión para la calmodulina o proteínas similares a CaM. [5] El dominio de repetición rica en leucina se encuentra en tres isoformas de LRRIQ1. LRRIQ1 contiene 4 repeticiones ricas en leucina (LRR). El motivo LRR proporciona un marco estructural para la formación de interacciones proteína-proteína, formando una herradura enrollada. [10]
No se conocen parálogos de LRRIQ1 detectados en humanos.
Existen muchos ortólogos de LRRIQ1. El LRRIQ1 ortólogo se encuentra en todos los metazoos . LRRIQ1 no se encuentra en plantas, bacterias, arqueas, hongos o protistas. El homólogo más distante se encuentra en Drosophila melanogaster [9] (tiempo estimado de divergencia hace 847 millones de años [12] ). El motivo que contiene IQ y los dominios de repeticiones ricos en leucina se conservan en Drosophila .
Se ha demostrado que el gen LRRIQ1 está altamente conservado. El gen tiene ortólogos verdaderos en todos los taxones de mamíferos y se encuentra en todos los metazoos. El tiempo de divergencia versus el % de divergencia corregido ( m ) se graficó con muestras de humanos, gorilas, gatos domésticos, bisontes, orcas, camellos árabes, caballos domésticos, elefantes africanos de sabana, águilas calvas, pingüinos Adelia, gecos japoneses, anoles de Carolina y ranas de uñas occidentales. [9] [12] Para hacer pendientes para el fibrinógeno (considerado una proteína de evolución comparativamente rápida) y el citocromo C (comparativamente más lento), se utilizaron Xenopus tropical , Xenopus laevis , Takifugu rubripes y Bos Taurus para la comparación.
LRRIQ1 se expresa de forma baja (0,6 veces el gen promedio) en pulmones, testículos, tejido epitelial, tumores de células germinales agrupadas, tejidos cerebrales, tejidos embrionarios y tejidos adiposos. [7]
La presencia del motivo de repetición rico en leucina proporciona un marco estructural para las interacciones proteína-proteína . HES4 es la única proteína identificada que interactúa con LRRIQ1. [13]
HES4 es un factor de transcripción presente en los seres humanos. La proteína se une al ADN en los motivos N-box. [14]
Hasta la fecha se desconoce la importancia clínica de este gen.