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Gramicidina S

La gramicidina S o gramicidina soviética [1] es un antibiótico eficaz contra algunas bacterias grampositivas y gramnegativas, así como algunos hongos .

Es un derivado de la gramicidina , producida por la bacteria grampositiva Brevibacillus brevis . La gramicidina S es un ciclodecapéptido, construido como dos pentapéptidos idénticos unidos cabeza con cola, escrito formalmente como ciclo (- Val - Orn - Leu -D- Phe - Pro -) 2 . Es decir, forma una estructura de anillo compuesta por cinco aminoácidos diferentes, cada uno utilizado dos veces dentro de la estructura. [2] Otro punto interesante es que utiliza dos aminoácidos poco comunes en péptidos : la ornitina , así como el estereoisómero atípico de la fenilalanina . Es sintetizada por la gramicidina S sintetasa. [3]

Biosíntesis

La vía biosintética de la gramicidina S consta de dos enzimas de sintetasas de péptidos no ribosómicos ( NRPSs ), gramicidina S sintetasa I (GrsA) y gramicidina S sintetasa II (GrsB), para dar un producto como un decapéptido cíclico. Dentro de la vía biosintética, hay un total de cinco módulos que reconocen, activan y condensan específicamente los aminoácidos a gramicidina S. El módulo de inicio GrsA consta de tres dominios: dominio de adenilación (A) donde incorpora el aminoácido y lo activa por adenilación usando ATP, dominio de tiolación (T) o proteína transportadora de peptidilo (PCP) en el que el aminoácido adenilado se une covalentemente al grupo 4'-fosfopanteteína y este se carga en la serina conservada en el dominio T, dominio de epimerización (E) donde epimeriza el L-aminoácido a D-aminoácido. [4] [5] [6] El módulo de inicio GrsA carga D-Phe en el sistema. [ cita requerida ]

El segundo grupo de enzimas GrsB contiene cuatro módulos , cada uno de los cuales contiene dominios de condensación (C), adenilación (A) y tiolación (T) y un dominio de tioesterasa (TE) en el extremo. El dominio C forma un enlace peptídico entre dos aminoácidos, D-Phe y L-Pro. L-Val, L-Orn y L-Leu se incorporan secuencialmente por los siguientes tres módulos de GrsB. Después de repetir toda la síntesis del módulo una vez más, el dominio TE se cicla y libera los dos péptidos y los dimeriza juntos para formar el producto final. [7]

Vía biosintética de la gramicidina S

Historia

La gramicidina S fue descubierta por el microbiólogo ruso Georgyi Frantsevitch Gause y su esposa Maria Brazhnikova en 1942. En ese mismo año, la gramicidina S se utilizaba en los hospitales militares soviéticos para tratar infecciones y, finalmente, se utilizó en las líneas del frente de combate en 1946. [8] Gause recibió el Premio Stalin de Medicina por su descubrimiento en 1946. En 1944, el Ministerio de Salud de la URSS envió gramicidina S a Gran Bretaña a través de la Cruz Roja Internacional en un esfuerzo colaborativo para establecer la estructura exacta. El químico inglés Richard Synge demostró que el compuesto era un antibiótico original y un polipéptido utilizando cromatografía en papel. [9] Más tarde recibiría el Premio Nobel por su trabajo en cromatografía. La estructura cristalina fue finalmente establecida por Dorothy Hodgkin y Gerhard Schmidt ; Margaret Thatcher trabajó durante un semestre en 1947 con Gerhard Schmidt en el antibiótico gramicidina S, como un proyecto de investigación de pregrado. La importancia de la gramicidina S y de la investigación sobre antibióticos en general fue tan grande que Gause no fue perseguido durante el período del lysenkoísmo en la URSS, mientras que muchos de sus colegas sí lo fueron. De hecho, fue su necesidad de desarrollar nuevas cepas para producir antibióticos en masa lo que le permitió colaborar políticamente con genetistas como Joseph Rapoport y Alexander Malinovsky, quienes participarían activamente en la caída del lysenkoísmo. [8]

Estructura y efecto farmacológico

Estructura cristalina de la gramicidina S modificada. La modificación incluye grupos Boc en la ornitina , así como la metilación de nitrógenos de amida seleccionados para forzar la conformación cíclica. [10]

La gramicidina S se diferencia de otros tipos de gramicidina en que es un decapéptido cíclico catiónico y tiene una estructura de una lámina beta antiparalela. La molécula de gramicidina S es anfifílica , con aminoácidos hidrófobos (cadenas laterales D-Phe, Val, Leu) y aminoácidos cargados (L-Orn). Presenta una fuerte actividad antibiótica contra hongos gramnegativos y grampositivos e incluso varios hongos patógenos. [11] El modo de acción no está del todo acordado, pero se acepta generalmente que es la disrupción de la membrana lipídica y la mejora de la permeabilidad de la membrana citoplasmática bacteriana. [12] Desafortunadamente, al ser hemolítica incluso en concentraciones bajas, la gramicidina S solo se utiliza en aplicaciones tópicas en la actualidad. Además, la gramicidina S se ha empleado como espermicida y terapéutico para las úlceras genitales causadas por enfermedades de transmisión sexual . [13]

Referencias

  1. ^ Gause GF, Brazhnikova MG (1944). "Gramicidina S y su uso en el tratamiento de heridas infectadas". Nature . 154 (3918): 703. Bibcode :1944Natur.154..703G. doi : 10.1038/154703a0 . S2CID  4125407.
  2. ^ Llamas-Saiz AL, Grotenbreg GM, Overhand M, van Raaij MJ (marzo de 2007). "Canales de láminas beta retorcidas helicoidales de doble cadena en cristales de gramicidina S cultivados en presencia de ácidos trifluoroacético y clorhídrico". Acta Crystallographica. Sección D, Cristalografía biológica . 63 (Pt 3): 401–7. Bibcode :2007AcCrD..63..401L. doi :10.1107/S0907444906056435. PMID  17327677.
  3. ^ Conti E, Stachelhaus T, Marahiel MA, Brick P (julio de 1997). "Base estructural para la activación de la fenilalanina en la biosíntesis no ribosómica de la gramicidina S". The EMBO Journal . 16 (14): 4174–83. doi :10.1093/emboj/16.14.4174. PMC 1170043 . PMID  9250661. 
  4. ^ Stachelhaus T, Marahiel MA (marzo de 1995). "Estructura modular de las sintetasas de péptidos revelada por disección de la enzima multifuncional GrsA". The Journal of Biological Chemistry . 270 (11): 6163–9. doi : 10.1074/jbc.270.11.6163 . PMID  7534306. S2CID  10325408.
  5. ^ von Döhren H, Keller U, Vater J, Zocher R (noviembre de 1997). "Sintetasas de péptidos multifuncionales". Chemical Reviews . 97 (7): 2675–2706. doi :10.1021/cr9600262. PMID  11851477.
  6. ^ Sieber SA, Marahiel MA (febrero de 2005). "Mecanismos moleculares subyacentes a la síntesis de péptidos no ribosómicos: enfoques para nuevos antibióticos". Chemical Reviews . 105 (2): 715–38. doi :10.1021/cr0301191. PMID  15700962.
  7. ^ Miller LM, Mazur MT, McLoughlin SM, Kelleher NL (octubre de 2005). "Interrogación paralela de intermediarios covalentes en la biosíntesis de gramicidina S mediante espectrometría de masas de alta resolución". Protein Science . 14 (10): 2702–12. doi :10.1110/ps.051553705. PMC 2253301 . PMID  16195555. 
  8. ^ ab Gall YM, Konashev MB (2001). "El descubrimiento de la gramicidina S: la transformación intelectual de GF Gause de biólogo a investigador de antibióticos y su importancia para el destino de la genética rusa". Historia y filosofía de las ciencias de la vida . 23 (1): 137–50. PMID  12212443.
  9. ^ "RLM Synge (bioquímico británico)". Enciclopedia Británica Online . 24 de octubre de 2023.
  10. ^ Yamada K, Unno M, Kobayashi K, Oku H, Yamamura H, Araki S, et al. (octubre de 2002). "Estereoquímica de cadenas laterales de ornitina protegidas de derivados de gramicidina S: estructura cristalina de rayos X del derivado bis-Boc-tetra-N-metil de gramicidina S". Journal of the American Chemical Society . 124 (43): 12684–8. doi :10.1021/ja020307t. PMID  12392415.
  11. ^ Kondejewski LH, Farmer SW, Wishart DS , Kay CM, Hancock RE, Hodges RS (octubre de 1996). "Modulación de la estructura y la actividad antibacteriana y hemolítica por el tamaño del anillo en análogos cíclicos de gramicidina S". The Journal of Biological Chemistry . 271 (41): 25261–8. doi : 10.1074/jbc.271.41.25261 . PMID  8810288. S2CID  2015112.
  12. ^ Prenner EJ, Lewis RN, Neuman KC, Gruner SM, Kondejewski LH, Hodges RS, McElhaney RN (junio de 1997). "Fases no lamelares inducidas por la interacción de gramicidina S con bicapas lipídicas. Una posible relación con la actividad disruptora de la membrana". Bioquímica . 36 (25): 7906–16. doi :10.1021/bi962785k. PMID  9201936.
  13. ^ Krylov YF (1993). Compendio de medicamentos de Rusia (en ruso). Moscú: Inpharmchem Press. p. 343.